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- EMDB-14513: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14513
タイトルHuman NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4
マップデータNEXT_L_focused_on_MTR4_postprocess
試料
  • 複合体: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4
    • タンパク質・ペプチド: Exosome RNA helicase MTR4
    • RNA: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*U)-3')
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードHELICASE / ATPASE / RNA DEGRADATION / EXOSOME / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNA catabolic process / TRAMP complex / mRNA 3'-end processing / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / RNA processing / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex ...snRNA catabolic process / TRAMP complex / mRNA 3'-end processing / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / RNA processing / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / mRNA splicing, via spliceosome / rRNA processing / RNA helicase activity / nuclear body / RNA helicase / nuclear speck / DNA damage response / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / : / DSHCT (NUC185) domain / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / DSHCT / : ...: / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / : / DSHCT (NUC185) domain / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / DSHCT / : / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Exosome RNA helicase MTR4 / Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Gerlach P / Lingaraju M / Salerno-Kochan A / Bonneau F / Basquin J / Conti E
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
European CommissionERC-2016-ADG 740329 EXORICOEuropean Union
German Research Foundation (DFG)SFB/TRR 237 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1035 ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structure and regulation of the nuclear exosome targeting complex guides RNA substrates to the exosome.
著者: Piotr Gerlach / William Garland / Mahesh Lingaraju / Anna Salerno-Kochan / Fabien Bonneau / Jérôme Basquin / Torben Heick Jensen / Elena Conti /
要旨: In mammalian cells, spurious transcription results in a vast repertoire of unproductive non-coding RNAs, whose deleterious accumulation is prevented by rapid decay. The nuclear exosome targeting ...In mammalian cells, spurious transcription results in a vast repertoire of unproductive non-coding RNAs, whose deleterious accumulation is prevented by rapid decay. The nuclear exosome targeting (NEXT) complex plays a central role in directing non-functional transcripts to exosome-mediated degradation, but the structural and molecular mechanisms remain enigmatic. Here, we elucidated the architecture of the human NEXT complex, showing that it exists as a dimer of MTR4-ZCCHC8-RBM7 heterotrimers. Dimerization preconfigures the major MTR4-binding region of ZCCHC8 and arranges the two MTR4 helicases opposite to each other, with each protomer able to function on many types of RNAs. In the inactive state of the complex, the 3' end of an RNA substrate is enclosed in the MTR4 helicase channel by a ZCCHC8 C-terminal gatekeeping domain. The architecture of a NEXT-exosome assembly points to the molecular and regulatory mechanisms with which the NEXT complex guides RNA substrates to the exosome.
履歴
登録2022年3月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月22日-
マップ公開2022年6月22日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14513.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14513.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈NEXT_L_focused_on_MTR4_postprocess
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.907 Å		0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.907 Å		0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.907 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.08104938 - 0.13842277
平均 (標準偏差)0.00016477695 (±0.0032759518)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 217.9072 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14513_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: NEXT L focused on MTR4 refine 741 denmod map

ファイルemd_14513_additional_1.map
注釈NEXT_L_focused_on_MTR4_refine_741_denmod_map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: NEXT L focused on MTR4 half map 1

ファイルemd_14513_half_map_1.map
注釈NEXT_L_focused_on_MTR4_half_map_1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: NEXT L focused on MTR4 half map 2

ファイルemd_14513_half_map_2.map
注釈NEXT_L_focused_on_MTR4_half_map_2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4

全体名称: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4
要素
  • 複合体: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4
    • タンパク質・ペプチド: Exosome RNA helicase MTR4
    • RNA: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*U)-3')
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4

超分子名称: Human NEXT dimer - focused reconstruction of the single MTR4
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Exosome RNA helicase MTR4

分子名称: Exosome RNA helicase MTR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 118.32207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPDSMADAFG DELFSVFEGD STTAAGTKKD KEKDKGKWKG PPGSADKAGK RFDGKLQSES TNNGKNKRDV DFEGTDEPIF GKKPRIEES ITEDLSLADL MPRVKVQSVE TVEGCTHEVA LPAEEDYLPL KPRVGKAAKE YPFILDAFQR EAIQCVDNNQ S VLVSAHTS ...文字列:
GPDSMADAFG DELFSVFEGD STTAAGTKKD KEKDKGKWKG PPGSADKAGK RFDGKLQSES TNNGKNKRDV DFEGTDEPIF GKKPRIEES ITEDLSLADL MPRVKVQSVE TVEGCTHEVA LPAEEDYLPL KPRVGKAAKE YPFILDAFQR EAIQCVDNNQ S VLVSAHTS AGKTVCAEYA IALALREKQR VIFTSPIKAL SNQKYREMYE EFQDVGLMTG DVTINPTASC LVMTTEILRS ML YRGSEVM REVAWVIFDE IHYMRDSERG VVWEETIILL PDNVHYVFLS ATIPNARQFA EWICHLHKQP CHVIYTDYRP TPL QHYIFP AGGDGLHLVV DENGDFREDN FNTAMQVLRD AGDLAKGDQK GRKGGTKGPS NVFKIVKMIM ERNFQPVIIF SFSK KDCEA YALQMTKLDF NTDEEKKMVE EVFSNAIDCL SDEDKKLPQV EHVLPLLKRG IGIHHGGLLP ILKETIEILF SEGLI KALF ATETFAMGIN MPARTVLFTN ARKFDGKDFR WISSGEYIQM SGRAGRRGMD DRGIVILMVD EKMSPTIGKQ LLKGSA DPL NSAFHLTYNM VLNLLRVEEI NPEYMLEKSF YQFQHYRAIP GVVEKVKNSE EQYNKIVIPN EESVVIYYKI RQQLAKL GK EIEEYIHKPK YCLPFLQPGR LVKVKNEGDD FGWGVVVNFS KKSNVKPNSG ELDPLYVVEV LLRCSKESLK NSATEAAK P AKPDEKGEMQ VVPVLVHLLS AISSVRLYIP KDLRPVDNRQ SVLKSIQEVQ KRFPDGIPLL DPIDDMGIQD QGLKKVIQK VEAFEHRMYS HPLHNDPNLE TVYTLCEKKA QIAIDIKSAK RELKKARTVL QMDELKCRKR VLRRLGFATS SDVIEMKGRV ACEISSADE LLLTEMMFNG LFNDLSAEQA TALLSCFVFQ ENSSEMPKLT EQLAGPLRQM QECAKRIAKV SAEAKLEIDE E TYLSSFKP HLMDVVYTWA TGATFAHICK MTDVFEGSII RCMRRLEELL RQMCQAAKAI GNTELENKFA EGITKIKRDI VF AASLYL

UniProtKB: Exosome RNA helicase MTR4

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分子 #3: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8

分子名称: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 78.821375 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: RSMAAEVYFG DLELFEPFDH PGESIPKPVH TRFKDDDGDE EDENGVGDAE LRERLRQCEE TIEQLRAENQ ELKRKLNILT RPSGILVND TKLDGPILQI LFMNNAISKQ YHQEIEEFVS NLVKRFEEQQ KNDVEKTSFN LLPQPSSIVL EEDHKVEESC A IKNNKEAF ...文字列:
RSMAAEVYFG DLELFEPFDH PGESIPKPVH TRFKDDDGDE EDENGVGDAE LRERLRQCEE TIEQLRAENQ ELKRKLNILT RPSGILVND TKLDGPILQI LFMNNAISKQ YHQEIEEFVS NLVKRFEEQQ KNDVEKTSFN LLPQPSSIVL EEDHKVEESC A IKNNKEAF SVVGSVLYFT NFCLDKLGQP LLNENPQLSE GWEIPKYHQV FSHIVSLEGQ EIQVKAKRPK PHCFNCGSEE HQ MKDCPMP RNAARISEKR KEYMDACGEA NNQNFQQRYH AEEVEERFGR FKPGVISEEL QDALGVTDKS LPPFIYRMRQ LGY PPGWLK EAELENSGLA LYDGKDGTDG ETEVGEIQQN KSVTYDLSKL VNYPGFNIST PRGIPDEWRI FGSIPMQACQ QKDV FANYL TSNFQAPGVK SGNKRSSSHS SPGSPKKQKN ESNSAGSPAD MELDSDMEVP HGSQSSESFQ FQPPLPPDTP PLPRG TPPP VFTPPLPKGT PPLTPSDSPQ TRTGSGAVDE DALTLEELEE QQRRIWAALE QAESVNSDSD VPVDTPLTGN SVASSP CPN ELDLPVPEGK TSEKQTLDEP EVPEIFTKKS EAGHASSPDS EVTSLCQKEK AELAPVNTEG ALLDNGSVVP NCDISNG GS QKLFPADTSP STATKIHSPI PDMSKFATGI TPFEFENMAE STGMYLRIRS LLKNSPRNQQ KNKKASE

UniProtKB: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8

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分子 #2: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*U)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*U)-3') / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 1.485872 KDa
配列文字列:
UUUUU

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分子 #4: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.705 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 224200
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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