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万見
- EMDB-14504: Three-dimensional structure of myosin binding protein C in rat ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14504
タイトルThree-dimensional structure of myosin binding protein C in rat cardiac muscle
マップデータSubtomogram average of a 430 Angstrom repeat of C-zone
試料
  • 組織: Tokuyasu cryosection of cardiac muscle
キーワードmuscle regulation / C-protiein / MyBP-C / hypertrophic cardiomyopathy / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 40.0 Å
データ登録者Luther PK / Morris EP / Huang X / Jun L
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
British Heart FoundationRG/11/21/29335 英国
引用ジャーナル: J Muscle Res Cell Motil / 年: 2023
タイトル: Cryo-electron tomography of intact cardiac muscle reveals myosin binding protein-C linking myosin and actin filaments.
著者: Xinrui Huang / Iratxe Torre / Michele Chiappi / Zhan Yin / Anupama Vydyanath / Shuangyi Cao / Oliver Raschdorf / Morgan Beeby / Bonnie Quigley / Pieter P de Tombe / Jun Liu / Edward P Morris ...著者: Xinrui Huang / Iratxe Torre / Michele Chiappi / Zhan Yin / Anupama Vydyanath / Shuangyi Cao / Oliver Raschdorf / Morgan Beeby / Bonnie Quigley / Pieter P de Tombe / Jun Liu / Edward P Morris / Pradeep K Luther /
要旨: Myosin binding protein C (MyBP-C) is an accessory protein of the thick filament in vertebrate cardiac muscle arranged over 9 stripes of intervals of 430 Å in each half of the A-band in the region ...Myosin binding protein C (MyBP-C) is an accessory protein of the thick filament in vertebrate cardiac muscle arranged over 9 stripes of intervals of 430 Å in each half of the A-band in the region called the C-zone. Mutations in cardiac MyBP-C are a leading cause of hypertrophic cardiomyopathy the mechanism of which is unknown. It is a rod-shaped protein composed of 10 or 11 immunoglobulin- or fibronectin-like domains labelled C0 to C10 which binds to the thick filament via its C-terminal region. MyBP-C regulates contraction in a phosphorylation dependent fashion that may be through binding of its N-terminal domains with myosin or actin. Understanding the 3D organisation of MyBP-C in the sarcomere environment may provide new light on its function. We report here the fine structure of MyBP-C in relaxed rat cardiac muscle by cryo-electron tomography and subtomogram averaging of refrozen Tokuyasu cryosections. We find that on average MyBP-C connects via its distal end to actin across a disc perpendicular to the thick filament. The path of MyBP-C suggests that the central domains may interact with myosin heads. Surprisingly MyBP-C at Stripe 4 is different; it has weaker density than the other stripes which could result from a mainly axial or wavy path. Given that the same feature at Stripe 4 can also be found in several mammalian cardiac muscles and in some skeletal muscles, our finding may have broader implication and significance. In the D-zone, we show the first demonstration of myosin crowns arranged on a uniform 143 Å repeat.
履歴
登録2022年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月10日-
マップ公開2023年5月10日-
更新2023年10月11日-
現状2023年10月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14504.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14504.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomogram average of a 430 Angstrom repeat of C-zone
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.14 Å/pix.
x 120 pix.
= 616.8 Å		5.14 Å/pix.
x 120 pix.
= 616.8 Å		5.14 Å/pix.
x 120 pix.
= 616.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.14 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.16164264 - 0.16977662
平均 (標準偏差)-0.00010810537 (±0.021307072)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 616.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14504_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14504_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tokuyasu cryosection of cardiac muscle

全体名称: Tokuyasu cryosection of cardiac muscle
要素
  • 組織: Tokuyasu cryosection of cardiac muscle

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超分子 #1: Tokuyasu cryosection of cardiac muscle

超分子名称: Tokuyasu cryosection of cardiac muscle / タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: Longitudinal section of cardiac muscle
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: Sprague Dawley / 器官: Heart / 組織: Trabecula

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態tissue

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
94.5 mmol/lNaClSodium chloride
5.0 mmol/lKClPotassium chloride
25.0 mmol/lNaHCO3Sodium bicarbonate
1.0 mmol/lNa2HPO4Sodium phosphate
1.0 mmol/lMgSO4.7H20Magnesium sulphate
20.0 mmol/lNaCH3COOSodium acetate
1.0 mmol/lCaCl2Calcium chloride
30.0 mmol/l2,3-butanedione monoxime
5.0 mmol/lGlucose

詳細: Krebs buffer was made fresh from concentrated components. It was aerated for 1/2 hour.
グリッドモデル: Homemade / 材質: NICKEL / メッシュ: 200 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: FORMVAR / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.03 kPa
詳細: The grid was coated with gold particles prior to freezing (recipe of Slot and Geuze).
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Trabeculae and papillary muscles were dissected from a rat heart

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 88.0 K / 最高: 88.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3840 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3712 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-12 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 26000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 倍率（公称値）: 26000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 40.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Dynamo / 使用したサブトモグラム数: 278
抽出トモグラム数: 10 / 使用した粒子像数: 1031 / 参照モデル: 1 selected subtomogram / 手法: Volumes picked interactively at start / ソフトウェア - 名称: Dynamo
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: Dynamo
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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