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万見
- EMDB-14169: Cryo-EM structure of Hydrogen-dependent CO2 reductase. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14169
タイトルCryo-EM structure of Hydrogen-dependent CO2 reductase.
マップデータ3.4 Angstrom Cryo-EM structure of HDCR complex. The data was processed using cryosparc software.
試料
  • 複合体: Hydrogen-dependent CO2 reductase (HDCR) complex with iron-sulphur clusters and the H-cluster.
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: dicarbonyl[bis(cyanide-kappaC)]-mu-(iminodimethanethiolatato-1kappaS:2kappaS)-mu-(oxomethylidene)diiron(2+)
機能・相同性
機能・相同性情報


formate metabolic process / formate dehydrogenase / ferredoxin hydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / 酸化還元酵素 / molybdopterin cofactor binding / ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity ...formate metabolic process / formate dehydrogenase / ferredoxin hydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / 酸化還元酵素 / molybdopterin cofactor binding / ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / 4Fe-4S binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / : / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, subset / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. ...Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / 4Fe-4S binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / : / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, subset / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase / Iron only hydrogenase large subunit, C-terminal domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2 / Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3 / Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF / Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoanaerobacter kivui LKT-1 (バクテリア) / Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Dietrich HM / Righetto RD / Kumar A / Wietrzynski W / Schuller SK / Trischler R / Wagner J / Schwarz FM / Engel BD / Mueller V / Schuller JM
資金援助 ドイツ, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)741791European Union
German Research Foundation (DFG)FOR 2092 ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)20016/446 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Membrane-anchored HDCR nanowires drive hydrogen-powered CO fixation.
著者: Helge M Dietrich / Ricardo D Righetto / Anuj Kumar / Wojciech Wietrzynski / Raphael Trischler / Sandra K Schuller / Jonathan Wagner / Fabian M Schwarz / Benjamin D Engel / Volker Müller / Jan M Schuller /
要旨: Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO ...Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO fixation-hydrogen-dependent CO reductase (HDCR)-which directly converts H and CO into formic acid. HDCR reduces CO with a higher activity than any other known biological or chemical catalyst, and it has therefore gained considerable interest in two areas of global relevance: hydrogen storage and combating climate change by capturing atmospheric CO. However, the mechanistic basis of the high catalytic turnover rate of HDCR has remained unknown. Here we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of a short HDCR filament from the acetogenic bacterium Thermoanaerobacter kivui. The minimum repeating unit is a hexamer that consists of a formate dehydrogenase (FdhF) and two hydrogenases (HydA2) bound around a central core of hydrogenase Fe-S subunits, one HycB3 and two HycB4. These small bacterial polyferredoxin-like proteins oligomerize through their C-terminal helices to form the backbone of the filament. By combining structure-directed mutagenesis with enzymatic analysis, we show that filamentation and rapid electron transfer through the filament enhance the activity of HDCR. To investigate the structure of HDCR in situ, we imaged T. kivui cells with cryo-electron tomography and found that HDCR filaments bundle into large ring-shaped superstructures attached to the plasma membrane. This supramolecular organization may further enhance the stability and connectivity of HDCR to form a specialized metabolic subcompartment within the cell.
履歴
登録2022年1月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月6日-
マップ公開2022年7月6日-
更新2022年8月10日-
現状2022年8月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14169.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14169.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3.4 Angstrom Cryo-EM structure of HDCR complex. The data was processed using cryosparc software.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 352 pix.
= 383.68 Å		1.09 Å/pix.
x 352 pix.
= 383.68 Å		1.09 Å/pix.
x 352 pix.
= 383.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.7795685 - 2.3978634
平均 (標準偏差)0.0014431245 (±0.02906653)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 383.68002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hydrogen-dependent CO2 reductase (HDCR) complex with iron-sulphur...

全体名称: Hydrogen-dependent CO2 reductase (HDCR) complex with iron-sulphur clusters and the H-cluster.
要素
  • 複合体: Hydrogen-dependent CO2 reductase (HDCR) complex with iron-sulphur clusters and the H-cluster.
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
    • タンパク質・ペプチド: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: dicarbonyl[bis(cyanide-kappaC)]-mu-(iminodimethanethiolatato-1kappaS:2kappaS)-mu-(oxomethylidene)diiron(2+)

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超分子 #1: Hydrogen-dependent CO2 reductase (HDCR) complex with iron-sulphur...

超分子名称: Hydrogen-dependent CO2 reductase (HDCR) complex with iron-sulphur clusters and the H-cluster.
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: A single functional unit of HDCR complex consists of 4 subunits - FdhF, HydA2, HycB3, and HycB4(1)
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui LKT-1 (バクテリア)

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分子 #1: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3

分子名称: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 酸化還元酵素
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
分子量理論値: 20.520934 KDa
配列文字列:
MPNRFVIADP KRCLGCYTCI AACAFVHEEQ GLQPFPRLYL TYTSEGIMPI QCRHCEDAPC AEVCPVEAIK KEGNAIIIDE KACIGCKTC LLACSFGAID FSVQDSLEQS IFKDIKENLM QDQKTQQRIV AVKCDLCNFR EEGPACVQFC PTKALKLVDG D EINKMVKN KRTVNVESLL SVYGTK

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分子 #2: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4

分子名称: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HycB4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 酸化還元酵素
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
分子量理論値: 23.05218 KDa
配列文字列: MYQKVNCYSI LFLKGVDKMK TQLNPFVVAN PAKCIGCKAC EVACFAVHNR NNHVGATVGT VSIPVIPRLH LIKTEHGTMP IQCRHCEDA PCANVCTVGA IKREGNAIVV DEKLCIGCKS CLLACPFGAI ELLPQYEDGR EVFQINLKEE SESGLVQEPR I IAYKCDLC ...文字列:
MYQKVNCYSI LFLKGVDKMK TQLNPFVVAN PAKCIGCKAC EVACFAVHNR NNHVGATVGT VSIPVIPRLH LIKTEHGTMP IQCRHCEDA PCANVCTVGA IKREGNAIVV DEKLCIGCKS CLLACPFGAI ELLPQYEDGR EVFQINLKEE SESGLVQEPR I IAYKCDLC NDLGEPACVK ACPENALTLV MPTEMKKARN KEAALSFLRV VR

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分子 #3: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2

分子名称: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit HydA2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferredoxin hydrogenase
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
分子量理論値: 51.43027 KDa
配列文字列: MSANKAIINI DQELCTGCRR CAEVCPVDAI EGEKGKPQKI NTEVCVMCGQ CVQKCSSYAS YFDESITPRN VKLQERGMLD SVKEPLFAA YNLGYARQVK EALENPQLFK VVQCAPAIRV SIAEEFGLDL GDLTPGKLVA ALRRLNFDRV YDTNFGADLT I IEEANELV ...文字列:
MSANKAIINI DQELCTGCRR CAEVCPVDAI EGEKGKPQKI NTEVCVMCGQ CVQKCSSYAS YFDESITPRN VKLQERGMLD SVKEPLFAA YNLGYARQVK EALENPQLFK VVQCAPAIRV SIAEEFGLDL GDLTPGKLVA ALRRLNFDRV YDTNFGADLT I IEEANELV KRIKEGKDLP MFTSCCPAWV KFAEQTYPEL LKHISTCKSP QQMTGAIIKT YGAKINNVDP AKIFSVSVMP CT CKSYESD RPEMRSSGYK DVDLVITTRE LAHLMKDKGI DFATLPDEEF DSPLGNYTGA ATIFGNTGGV MEAALRTAYE LIT KKPIPN IDIEFVRGGE GIRTATVQVG ELELKIAVVS GLKNVIPILE DIKKNKCDLH FVEVMTCPEG CISGGGQPKL LLEE YREVA YKKRKEALYK HDAELELRKS HENPAIKKLY EEFLGEPLGK QSHHLLHTKY TPRKKV

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分子 #4: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF

分子名称: Hydrogen dependent carbon dioxide reductase subunit FdhF
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
分子量理論値: 82.505711 KDa
配列文字列: MKDGKQEKVL TTCPYCGTGC GLYLKVENEK IVGVEPDKLH PVNQGELCIK GYYGYKYVHD PRRLTSPLIK KNGKFVPVSW DEALNFIAN GLKKIKSEYG SDAFAMFCSA RATNEDNYAA QKFARAVIGI NNVDHCARLC HAPTVAGLAM TLGSGAMTNS I PEISTYSD ...文字列:
MKDGKQEKVL TTCPYCGTGC GLYLKVENEK IVGVEPDKLH PVNQGELCIK GYYGYKYVHD PRRLTSPLIK KNGKFVPVSW DEALNFIAN GLKKIKSEYG SDAFAMFCSA RATNEDNYAA QKFARAVIGI NNVDHCARLC HAPTVAGLAM TLGSGAMTNS I PEISTYSD VIFIIGSNTA ECHPLIAAHV IKAKERGAKL IVADPRMNAM VHKADIWLRV PSGYNIPLIN GMIHIIIKEG LV KTDFVKN HAVGFEEMAK AVEKYTPEYV EELTGIPKKD LIKAARFYGQ AQAAAILYSM GVTQFSHGTG NVVSLANLAV ITG NLGRPG AGICPLRGQN NVQGACDVGA LPNVLPGYLD VTKEQNRERF EKVWGVKLPS NIGLRVTEVP DAILNKRVRA LYIF GENPI MSDPDSDHLR HALEHLDLLI VQDIFLTETA RLAHVVLPAA CWAEKDGTFT NTERRVQRVR KAVEAPGEAK PDWWI FSQI AERMGYTGMQ YNNVQEIWDE VRKIVPEKFG GISYARLEKE KGLAWPCPTE DHTGTPILYL GGKFATPSGK AQMYPV IFY PNTCICDEGA EKQDFNHVIV GSIAELPDEE YPFTLTTGRR VYHYHTATMT RKSPVIDQIA PQELVEINPQ DATRLGI ND GDFLRVSTRR GYVATRAWVT ERVPKGTIFM TFHYWEACCN ELTNTASDAI CCIPEFKVAA AKVEKISQVE AQAILKEK I EKYQVELEKD VANMLAKEKG GK

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分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 52 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #6: dicarbonyl[bis(cyanide-kappaC)]-mu-(iminodimethanethiolatato-1kap...

分子名称: dicarbonyl[bis(cyanide-kappaC)]-mu-(iminodimethanethiolatato-1kappaS:2kappaS)-mu-(oxomethylidene)diiron(2+)
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: 402
分子量理論値: 354.953 Da
Chemical component information

ChemComp-402:
dicarbonyl[bis(cyanide-kappaC)]-mu-(iminodimethanethiolatato-1kappaS:2kappaS)-mu-(oxomethylidene)diiron(2+)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 719937
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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