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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13922 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human monomeric IgM-Fc | |||||||||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu 機能・相同性情報 | |||||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Chen Q / Rosenthal P / Tolar P | |||||||||||||||||||||
資金援助 | 英国, 6件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Cryomicroscopy reveals the structural basis for a flexible hinge motion in the immunoglobulin M pentamer. 著者: Qu Chen / Rajesh Menon / Lesley J Calder / Pavel Tolar / Peter B Rosenthal / 要旨: Immunoglobulin M (IgM) is the most ancient of the five isotypes of immunoglobulin (Ig) molecules and serves as the first line of defence against pathogens. Here, we use cryo-EM to image the structure ...Immunoglobulin M (IgM) is the most ancient of the five isotypes of immunoglobulin (Ig) molecules and serves as the first line of defence against pathogens. Here, we use cryo-EM to image the structure of the human full-length IgM pentamer, revealing antigen binding domains flexibly attached to the asymmetric and rigid core formed by the Cμ4 and Cμ3 constant regions and the J-chain. A hinge is located at the Cμ3/Cμ2 domain interface, allowing Fabs and Cμ2 to pivot as a unit both in-plane and out-of-plane. This motion is different from that observed in IgG and IgA, where the two Fab arms are able to swing independently. A biased orientation of one pair of Fab arms results from asymmetry in the constant domain (Cμ3) at the IgM subunit interacting most extensively with the J-chain. This may influence the multi-valent binding to surface-associated antigens and complement pathway activation. By comparison, the structure of the Fc fragment in the IgM monomer is similar to that of the pentamer, but is more dynamic in the Cμ4 domain. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_13922.map.gz | 4.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-13922-v30.xml emd-13922.xml | 15.8 KB 15.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_13922_fsc.xml | 9.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_13922.png | 55.9 KB | ||
マスクデータ | emd_13922_msk_1.map | 64 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_13922_half_map_1.map.gz emd_13922_half_map_2.map.gz | 59.2 MB 59.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13922 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13922 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_13922_validation.pdf.gz | 554.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_13922_full_validation.pdf.gz | 553.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_13922_validation.xml.gz | 16.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_13922_validation.cif.gz | 21.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13922 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13922 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_13922.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.839 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_13922_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_13922_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_13922_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : human monomeric IgM-Fc
全体 | 名称: human monomeric IgM-Fc |
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要素 |
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-超分子 #1: human monomeric IgM-Fc
超分子 | 名称: human monomeric IgM-Fc / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu
分子 | 名称: Isoform 2 of Immunoglobulin heavy constant mu / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 47.687059 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MGILPSPGMP ALLSLVSLLS VLLMGCVAET GVIAELPPKV SVFVPPRDGF FGNPRKSKLI CQATGFSPRQ IQVSWLREGK QVGSGVTTD QVQAEAKESG PTTYKVTSTL TIKESDWLSQ SMFTCRVDHR GLTFQQNASS MCVPDQDTAI RVFAIPPSFA S IFLTKSTK ...文字列: MGILPSPGMP ALLSLVSLLS VLLMGCVAET GVIAELPPKV SVFVPPRDGF FGNPRKSKLI CQATGFSPRQ IQVSWLREGK QVGSGVTTD QVQAEAKESG PTTYKVTSTL TIKESDWLSQ SMFTCRVDHR GLTFQQNASS MCVPDQDTAI RVFAIPPSFA S IFLTKSTK LTCLVTDLTT YDSVTISWTR QNGEAVKTHT NISESHPNAT FSAVGEASIS EDDWNSGERF TCTVTHTDLP SP LKQTISR PKGVALHRPD VYLLPPAREQ LNLRESATIT CLVTGFSPAD VFVQWMQRGQ PLSPEKYVTS APMPEPQAPG RYF AHSILT VSEEEWNTGE TYTCVVAHEA LPNRVTERTV DKSTEGEVSA DEEGFENEIA QLEYEISQLE QEIQALESGG GSGG GSENL YFQGGGSWSH PQFEKGGGSG GGSGGSAWSH PQFEK |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 66.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 倍率(補正後): 59595 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 165000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL |
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得られたモデル | PDB-7qdo: |