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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1357 | |||||||||
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タイトル | Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy. | |||||||||
![]() | 3-D model of detergent solubilized bovine ATP synthase | |||||||||
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生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 32.0 Å | |||||||||
![]() | Rubinstein JL / Walker JE / Henderson R | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy. 著者: John L Rubinstein / John E Walker / Richard Henderson / ![]() 要旨: We have determined the structure of intact ATP synthase from bovine heart mitochondria by electron cryomicroscopy of single particles. Docking of an atomic model of the F1-c10 subcomplex into a major ...We have determined the structure of intact ATP synthase from bovine heart mitochondria by electron cryomicroscopy of single particles. Docking of an atomic model of the F1-c10 subcomplex into a major segment of the map has allowed the 32 A resolution density to be interpreted as the F1-ATPase, a central and a peripheral stalk and an FO membrane region that is composed of two domains. One domain of FO corresponds to the ring of c-subunits, and the other probably contains the a-subunit, the transmembrane portion of the b-subunit and the remaining integral membrane proteins of FO. The peripheral stalk wraps around the molecule and connects the apex of F1 to the second domain of FO. The interaction of the peripheral stalk with F1-c10 implies that it binds to a non-catalytic alpha-beta interface in F1 and its inclination where it is not attached to F1 suggests that it has a flexible region that can serve as a stator during both ATP synthesis and ATP hydrolysis. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 7.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 41.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | 3-D model of detergent solubilized bovine ATP synthase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Bovine mitochondrial ATP synthase
+超分子 #1000: Bovine mitochondrial ATP synthase
+分子 #1: alpha
+分子 #2: beta
+分子 #3: gamma
+分子 #4: delta
+分子 #5: epsilon
+分子 #6: a
+分子 #7: b
+分子 #8: c
+分子 #9: d
+分子 #10: e
+分子 #11: f
+分子 #12: g
+分子 #13: F6
+分子 #14: OSCP
+分子 #15: A6L
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 詳細: Tris-HCl, 20 mM Sucrose, 50 mM Magnesium Sulfate, 2 mM EDTA, 1 mM ADP, 2 mM Brij-35, 0.05%(w/v) |
グリッド | 詳細: 400 mesh grid coated with a perforated carbon film |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER 詳細: Vitrification instrument: Talmon plunger. Carried out in coldroom 手法: Sample applied from one side and blotted from same side |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: corrected at 175kx magnification |
詳細 | Digitized with Zeiss SCAI scanner |
日付 | 2003年1月1日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 101 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
詳細 | Particles manually selected. |
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CTF補正 | 詳細: See publication |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 32.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC, FREALIGN, ROTAN / 使用した粒子像数: 5984 |
-原子モデル構築 1
ソフトウェア | 名称: O |
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詳細 | Protocol: Eye. Multiple pdb files fit. See publication. |
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |