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- EMDB-1355: Molecular architecture of the human GINS complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1355
タイトルMolecular architecture of the human GINS complex.
マップデータThis is an image of a surface of the human GINS complex
試料
  • 試料: Human GINS complex
  • タンパク質・ペプチド: hPsf1p
  • タンパク質・ペプチド: hPsf2
  • タンパク質・ペプチド: hPsf3
  • タンパク質・ペプチド: hSld5
機能・相同性DNA replication complex GINS protein Psf2 / GINS complex, subunit Psf3 / GINS complex, subunit Psf1 / GINS complex subunit Sld5
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 33.0 Å
データ登録者Boskovic J / Coloma J / Aparicio T / Zhou M / Robinson CV / Mendez J / Montoya G
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2007
タイトル: Molecular architecture of the human GINS complex.
著者: Jasminka Boskovic / Javier Coloma / Tomás Aparicio / Min Zhou / Carol V Robinson / Juan Méndez / Guillermo Montoya /
要旨: Chromosomal DNA replication is strictly regulated through a sequence of steps that involve many macromolecular protein complexes. One of these is the GINS complex, which is required for initiation ...Chromosomal DNA replication is strictly regulated through a sequence of steps that involve many macromolecular protein complexes. One of these is the GINS complex, which is required for initiation and elongation phases in eukaryotic DNA replication. The GINS complex consists of four paralogous subunits. At the G1/S transition, GINS is recruited to the origins of replication where it assembles with cell-division cycle protein (Cdc)45 and the minichromosome maintenance mutant (MCM)2-7 to form the Cdc45/Mcm2-7/GINS (CMG) complex, the presumed replicative helicase. We isolated the human GINS complex and have shown that it can bind to DNA. By using single-particle electron microscopy and three-dimensional reconstruction, we obtained a medium-resolution volume of the human GINS complex, which shows a horseshoe shape. Analysis of the protein interactions using mass spectrometry and monoclonal antibody mapping shows the subunit organization within the GINS complex. The structure and DNA-binding data suggest how GINS could interact with DNA and also its possible role in the CMG helicase complex.
履歴
登録2007年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年4月27日-
マップ公開2008年4月27日-
更新2012年12月5日-
現状2012年12月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.996754617
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.996754617
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1355.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1355.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of a surface of the human GINS complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.56 Å/pix.
x 112 pix.
= 398.72 Å		3.56 Å/pix.
x 112 pix.
= 398.72 Å		3.56 Å/pix.
x 112 pix.
= 398.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.56 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 7.0 / ムービー #1: 6.9967546
最小 - 最大-6.29377747 - 12.94470596
平均 (標準偏差)0.0 (±0.76636928)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-56-56-56
サイズ112112112
Spacing112112112
セルA=B=C: 398.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.563.563.56
M x/y/z112112112
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z398.720398.720398.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-56-56-56
NC/NR/NS112112112
D min/max/mean-6.29412.945-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human GINS complex

全体名称: Human GINS complex
要素
  • 試料: Human GINS complex
  • タンパク質・ペプチド: hPsf1p
  • タンパク質・ペプチド: hPsf2
  • タンパク質・ペプチド: hPsf3
  • タンパク質・ペプチド: hSld5

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超分子 #1000: Human GINS complex

超分子名称: Human GINS complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: Monomer / Number unique components: 4
分子量実験値: 983.73 KDa / 理論値: 981.22 KDa / 手法: Nano-flow MS of the intact complex

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分子 #1: hPsf1p

分子名称: hPsf1p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: GINS1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Nucleus
分子量実験値: 229.88 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET_MCN
配列InterPro: GINS complex, subunit Psf1

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分子 #2: hPsf2

分子名称: hPsf2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: GINS2 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Nucleus
分子量実験値: 214.28 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET_MCN
配列InterPro: DNA replication complex GINS protein Psf2

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分子 #3: hPsf3

分子名称: hPsf3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: GINS3 / 詳細: Hexa His-tag on its N-terminal / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Nucleus
分子量実験値: 240 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET_MCN
配列InterPro: GINS complex, subunit Psf3

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分子 #4: hSld5

分子名称: hSld5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: GINS4 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Nucleus
分子量実験値: 260.47 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET_MCN
配列InterPro: GINS complex subunit Sld5

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 10 mM Tris-HCl pH 8.0, 100 mM NaCl, 0.5 mM EDTA, 10% glycerol, 1 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein were stained with 0.2 % uranyl acetate for 1 min
グリッド詳細: 400 mesh copper-rhodium grid
凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
詳細Electron microscope was JEOL JEM-120, 120kV. Specimen holder, JEOL type M: 207EM-11020. Images were colected in low-dose conditions
日付2007年11月18日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK 4489 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 3.56 µm / 実像数: 40 / 詳細: Minolta Dimage Scan Multi Pro. Scan at 2400 dpi / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DIFFRACTION / Cs: 2.9 mm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 20

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 33.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 5290

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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