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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1348
タイトルThe eukaryotic translation initiation factors eIF1 and eIF1A induce an open conformation of the 40S ribosome.
マップデータThis is a volume map of the saccharomyces cerevisiae 40S ribosomal subunit bound with initiation factor eIF1
試料
  • 試料: S. cerevisiae 40S ribosomal subunit bound to initiation factor eIF1
  • 複合体: 40S
  • タンパク質・ペプチド: eIF1
機能・相同性SUI1 domain / translation initiation factor activity
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Passmore LA / Schmeing TM / Maag D / Applefield DJ / Acker MG / Algire MA / Lorsch JR / Ramakrishnan V
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2007
タイトル: The eukaryotic translation initiation factors eIF1 and eIF1A induce an open conformation of the 40S ribosome.
著者: Lori A Passmore / T Martin Schmeing / David Maag / Drew J Applefield / Michael G Acker / Mikkel A Algire / Jon R Lorsch / V Ramakrishnan /
要旨: Initiation of translation is the process by which initiator tRNA and the start codon of mRNA are positioned in the ribosomal P site. In eukaryotes, one of the first steps involves the binding of two ...Initiation of translation is the process by which initiator tRNA and the start codon of mRNA are positioned in the ribosomal P site. In eukaryotes, one of the first steps involves the binding of two small factors, eIF1 and eIF1A, to the small (40S) ribosomal subunit. This facilitates tRNA binding, allows scanning of mRNA, and maintains fidelity of start codon recognition. Using cryo-EM, we have obtained 3D reconstructions of 40S bound to both eIF1 and eIF1A, and with each factor alone. These structures reveal that together, eIF1 and eIF1A stabilize a conformational change that opens the mRNA binding channel. Biochemical data reveal that both factors accelerate the rate of ternary complex (eIF2*GTP*Met-tRNA(i)(Met)) binding to 40S but only eIF1A stabilizes this interaction. Our results suggest that eIF1 and eIF1A promote an open, scanning-competent preinitiation complex that closes upon start codon recognition and eIF1 release to stabilize ternary complex binding and clamp down on mRNA.
履歴
登録2007年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年3月28日-
マップ公開2007年6月6日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.143158
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 3.143158
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1348.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1348.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a volume map of the saccharomyces cerevisiae 40S ribosomal subunit bound with initiation factor eIF1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.4 Å/pix.
x 192 pix.
= 460.8 Å		2.4 Å/pix.
x 192 pix.
= 460.8 Å		2.4 Å/pix.
x 192 pix.
= 460.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 2.0 / ムービー #1: 3.143158
最小 - 最大-9.98052 - 16.273800000000001
平均 (標準偏差)0.000000000518179 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 460.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.42.42.4
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z460.800460.800460.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-9.98116.2740.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : S. cerevisiae 40S ribosomal subunit bound to initiation factor eIF1

全体名称: S. cerevisiae 40S ribosomal subunit bound to initiation factor eIF1
要素
  • 試料: S. cerevisiae 40S ribosomal subunit bound to initiation factor eIF1
  • 複合体: 40S
  • タンパク質・ペプチド: eIF1

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超分子 #1000: S. cerevisiae 40S ribosomal subunit bound to initiation factor eIF1

超分子名称: S. cerevisiae 40S ribosomal subunit bound to initiation factor eIF1
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 2
分子量理論値: 1.2 MDa

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超分子 #1: 40S

超分子名称: 40S / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: small ribosomal subunit / 詳細: Purified from Saccharomyces cerevisiae. / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: SSU 40S
分子量実験値: 1.2 MDa

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分子 #1: eIF1

分子名称: eIF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: SUI1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast
分子量実験値: 12 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pTYB2
配列GO: translation initiation factor activity / InterPro: SUI1 domain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM HEPES-KOH pH 7.4, 100 mM potassium acetate, 2.5 mM magnesium acetate, 2 mM DTT
グリッド詳細: Quantifoil R2/2, 200 mesh, Cu/Rh
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot
手法: 40S subunits were incubated on ice at a concentration of 500-750 nM with a ten-fold molar excess of eIF1. Samples were diluted to a final concentration of 50 nM or 75 nM immediately before ...手法: 40S subunits were incubated on ice at a concentration of 500-750 nM with a ten-fold molar excess of eIF1. Samples were diluted to a final concentration of 50 nM or 75 nM immediately before freezing. 4 ul was applied to one side of a glow-discharged grid, blotted on both sides and flash frozen in liquid ethane.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 95 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 200 000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6 µm / 実像数: 211 / 平均電子線量: 15 e/Å2
詳細: Micrographs were digitized using a KZA scanner (MRC, Cambridge).
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were manually selected using Ximdisp.
CTF補正詳細: Phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 48100
最終 2次元分類クラス数: 388

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1s1h
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Situs
詳細Protocol: rigid body. A model of S. cerevisiae 40S (PDB 1S1H) was manually placed in the density using Chimera and refined as a rigid structure using Situs.
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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