[日本語] English
万見
- EMDB-1341: Three-dimensional structure of a human connexin26 gap junction ch... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1341
タイトルThree-dimensional structure of a human connexin26 gap junction channel reveals a plug in the vestibule.
マップデータThree Dimensional Structure of a Human Connexin26 Gap Junction Channel
試料
  • 試料: Human Connexin26 Gap Junction Channel
  • タンパク質・ペプチド: connexin26
機能・相同性Gap junction beta-2 protein (Cx26) / connexin complex
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Oshima A / Tani K / Hiroaki Y / Fujiyoshi Y / Sosinsky GE
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2007
タイトル: Three-dimensional structure of a human connexin26 gap junction channel reveals a plug in the vestibule.
著者: Atsunori Oshima / Kazutoshi Tani / Yoko Hiroaki / Yoshinori Fujiyoshi / Gina E Sosinsky /
要旨: Connexin molecules form intercellular membrane channels facilitating electronic coupling and the passage of small molecules between adjoining cells. Connexin26 (Cx26) is the second smallest member of ...Connexin molecules form intercellular membrane channels facilitating electronic coupling and the passage of small molecules between adjoining cells. Connexin26 (Cx26) is the second smallest member of the gap junction protein family, and mutations in Cx26 cause certain hereditary human diseases such as skin disorders and hearing loss. Here, we report the electron crystallographic structure of a human Cx26 mutant (M34A). Although crystallization trials used hemichannel preparations, the density map revealed that two hemichannels redocked at their extracellular surfaces into full intercellular channels. These orthorhombic crystals contained two sets of symmetry-related intercellular channels within three lipid bilayers. The 3D map shows a prominent density in the pore of each hemichannel. This density contacts the innermost helices of the surrounding connexin subunits at the bottom of the vestibule. The density map suggests that physical blocking may play an important role that underlies gap junction channel regulation. Our structure allows us to suggest that the two docked hemichannels can be independent and may regulate their activity autonomously with a plug in the vestibule.
履歴
登録2007年3月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年3月19日-
マップ公開2007年6月21日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.134696754
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.134696754
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1341.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1341.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Three Dimensional Structure of a Human Connexin26 Gap Junction Channel
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 151 pix.
= 302. Å		2.01 Å/pix.
x 57 pix.
= 114.407 Å		1.99 Å/pix.
x 57 pix.
= 113.186 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 1.98571 Å / Y: 2.00714 Å / Z: 2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.11 / ムービー #1: 0.1346968
最小 - 最大-0.329032 - 0.434337
平均 (標準偏差)-0.0000118414 (±0.0612857)
対称性空間群: 18
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-28-28-75
サイズ5757151
Spacing5757151
セルA: 113.186 Å / B: 114.407 Å / C: 302 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.98571929824562.00714035087722
M x/y/z5757151
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z113.186114.407302.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-28-28-75
NC/NR/NS5757151
D min/max/mean-0.3290.434-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human Connexin26 Gap Junction Channel

全体名称: Human Connexin26 Gap Junction Channel
要素
  • 試料: Human Connexin26 Gap Junction Channel
  • タンパク質・ペプチド: connexin26

-
超分子 #1000: Human Connexin26 Gap Junction Channel

超分子名称: Human Connexin26 Gap Junction Channel / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 12 connexon form a gap junction / Number unique components: 1

-
分子 #1: connexin26

分子名称: connexin26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: gap junction beta 2 / コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: cell membrane
組換発現生物種: Sf9 cells / 組換プラスミド: pBlueBac4.5
配列GO: connexin complex / InterPro: Gap junction beta-2 protein (Cx26)

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 5.8
詳細: 10 mM MES, 100 mM NaCl, 50 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 2 mM DTT, 100 uM carbenoxolone (SIGMA), 0.005% NaN3, 1% glycerol
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Vitrification
グリッド詳細: molybdenum grid covered with a thin carbon film
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内温度: 100 K / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Reichert plunger
手法: The grid was blotted with filter paper and plunged into liquid nitrogen.
詳細crystals grown in dialysis buffer
結晶化詳細: crystals grown in dialysis buffer

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL KYOTO-3000SFF
温度最低: 4.0 K / 最高: 4.0 K / 平均: 4.0 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective astigmatism was corrected using a quadrupole stigmator at 100,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 254 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 59100 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 19.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.7 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Top entry liquid helium cooled cryo specimen holder.
試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 45 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 45 °

-
画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 112.4 Å / 単位格子 - B: 111.2 Å / 単位格子 - C: 300.0 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 2 21 21
CTF補正詳細: Each crystal

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る