[日本語] English
万見
- EMDB-12776: Cryo-EM structure of the plectasin fibril (single strand) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12776
タイトルCryo-EM structure of the plectasin fibril (single strand)
マップデータsingle fibril formed by plectasin
試料
  • 複合体: assembly of plectasin's monomers into a protein fibril
    • タンパク質・ペプチド: Fungal defensin plectasin
キーワードfibril / helical / ANTIMICROBIAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


potassium channel regulator activity / toxin activity / defense response to bacterium / host cell plasma membrane / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Arthropod defensin / Invertebrate defensins family profile. / Defensin, invertebrate/fungal / Knottin, scorpion toxin-like / Knottin, scorpion toxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fungal defensin plectasin
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudoplectania nigrella (クロチャワンタケ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Effantin G
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Union (EU)675074European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: pH- and concentration-dependent supramolecular assembly of a fungal defensin plectasin variant into helical non-amyloid fibrils.
著者: Christin Pohl / Gregory Effantin / Eaazhisai Kandiah / Sebastian Meier / Guanghong Zeng / Werner Streicher / Dorotea Raventos Segura / Per H Mygind / Dorthe Sandvang / Line Anker Nielsen / ...著者: Christin Pohl / Gregory Effantin / Eaazhisai Kandiah / Sebastian Meier / Guanghong Zeng / Werner Streicher / Dorotea Raventos Segura / Per H Mygind / Dorthe Sandvang / Line Anker Nielsen / Günther H J Peters / Guy Schoehn / Christoph Mueller-Dieckmann / Allan Noergaard / Pernille Harris /
要旨: Self-assembly and fibril formation play important roles in protein behaviour. Amyloid fibril formation is well-studied due to its role in neurodegenerative diseases and characterized by refolding of ...Self-assembly and fibril formation play important roles in protein behaviour. Amyloid fibril formation is well-studied due to its role in neurodegenerative diseases and characterized by refolding of the protein into predominantly β-sheet form. However, much less is known about the assembly of proteins into other types of supramolecular structures. Using cryo-electron microscopy at a resolution of 1.97 Å, we show that a triple-mutant of the anti-microbial peptide plectasin, PPI42, assembles into helical non-amyloid fibrils. The in vitro anti-microbial activity was determined and shown to be enhanced compared to the wildtype. Plectasin contains a cysteine-stabilised α-helix-β-sheet structure, which remains intact upon fibril formation. Two protofilaments form a right-handed protein fibril. The fibril formation is reversible and follows sigmoidal kinetics with a pH- and concentration dependent equilibrium between soluble monomer and protein fibril. This high-resolution structure reveals that α/β proteins can natively assemble into fibrils.
履歴
登録2021年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月27日-
マップ公開2022年4月27日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_12776.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12776.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈single fibril formed by plectasin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 248.1 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 248.1 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 248.1 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.827 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007
最小 - 最大-0.0049132677 - 0.021650063
平均 (標準偏差)0.00008957037 (±0.00085473567)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 248.1 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : assembly of plectasin's monomers into a protein fibril

全体名称: assembly of plectasin's monomers into a protein fibril
要素
  • 複合体: assembly of plectasin's monomers into a protein fibril
    • タンパク質・ペプチド: Fungal defensin plectasin

-
超分子 #1: assembly of plectasin's monomers into a protein fibril

超分子名称: assembly of plectasin's monomers into a protein fibril
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudoplectania nigrella (クロチャワンタケ)

-
分子 #1: Fungal defensin plectasin

分子名称: Fungal defensin plectasin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 25 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudoplectania nigrella (クロチャワンタケ)
分子量理論値: 4.402092 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GFGCNGPWSE DDMKCHNHCK SIKGYKGGYC AKGGFLCKCY

UniProtKB: Fungal defensin plectasin

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

緩衝液pH: 5.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 3.76 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 156.5 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66272
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る