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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the plectasin fibril (double strands) | |||||||||
![]() | Plectasin double strands | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() potassium channel regulator activity / toxin activity / defense response to bacterium / host cell plasma membrane / extracellular region / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.0 Å | |||||||||
![]() | Effantin G | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: pH- and concentration-dependent supramolecular assembly of a fungal defensin plectasin variant into helical non-amyloid fibrils. 著者: Christin Pohl / Gregory Effantin / Eaazhisai Kandiah / Sebastian Meier / Guanghong Zeng / Werner Streicher / Dorotea Raventos Segura / Per H Mygind / Dorthe Sandvang / Line Anker Nielsen / ...著者: Christin Pohl / Gregory Effantin / Eaazhisai Kandiah / Sebastian Meier / Guanghong Zeng / Werner Streicher / Dorotea Raventos Segura / Per H Mygind / Dorthe Sandvang / Line Anker Nielsen / Günther H J Peters / Guy Schoehn / Christoph Mueller-Dieckmann / Allan Noergaard / Pernille Harris / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Self-assembly and fibril formation play important roles in protein behaviour. Amyloid fibril formation is well-studied due to its role in neurodegenerative diseases and characterized by refolding of ...Self-assembly and fibril formation play important roles in protein behaviour. Amyloid fibril formation is well-studied due to its role in neurodegenerative diseases and characterized by refolding of the protein into predominantly β-sheet form. However, much less is known about the assembly of proteins into other types of supramolecular structures. Using cryo-electron microscopy at a resolution of 1.97 Å, we show that a triple-mutant of the anti-microbial peptide plectasin, PPI42, assembles into helical non-amyloid fibrils. The in vitro anti-microbial activity was determined and shown to be enhanced compared to the wildtype. Plectasin contains a cysteine-stabilised α-helix-β-sheet structure, which remains intact upon fibril formation. Two protofilaments form a right-handed protein fibril. The fibril formation is reversible and follows sigmoidal kinetics with a pH- and concentration dependent equilibrium between soluble monomer and protein fibril. This high-resolution structure reveals that α/β proteins can natively assemble into fibrils. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 78.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.8 KB 9.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 175.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 459 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 458.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Plectasin double strands | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.827 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : supermolecular assembly of plectasin into two protein fibrils
全体 | 名称: supermolecular assembly of plectasin into two protein fibrils |
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要素 |
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-超分子 #1: supermolecular assembly of plectasin into two protein fibrils
超分子 | 名称: supermolecular assembly of plectasin into two protein fibrils タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Fungal defensin plectasin
分子 | 名称: Fungal defensin plectasin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 42 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 4.402092 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: GFGCNGPWSE DDMKCHNHCK SIKGYKGGYC AKGGFLCKCY |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
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試料調製
緩衝液 | pH: 5.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |