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- EMDB-1234: West Nile virus in complex with the Fab fragment of a neutralizin... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1234
タイトルWest Nile virus in complex with the Fab fragment of a neutralizing monoclonal antibody.
マップデータmap of West Nile Virus complexed with Fab fragment of neutralizing antibody E16
試料
  • 試料: West Nile virus NY99 complexed with Fab fragment of neutralizing monoclonal antibody E16
  • ウイルス: West Nile virus (西ナイルウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: E16 Fab fragment
生物種unidentified (未定義) / West Nile virus (西ナイルウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.5 Å
データ登録者Kaufmann B / Nybakken GE / Chipman PR / Zhang W / Diamond MS / Fremont DH / Kuhn RJ / Rossmann MG
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2006
タイトル: West Nile virus in complex with the Fab fragment of a neutralizing monoclonal antibody.
著者: Bärbel Kaufmann / Grant E Nybakken / Paul R Chipman / Wei Zhang / Michael S Diamond / Daved H Fremont / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: Flaviviruses, such as West Nile virus (WNV), are significant human pathogens. The humoral immune response plays an important role in the control of flavivirus infection and disease. The structure of ...Flaviviruses, such as West Nile virus (WNV), are significant human pathogens. The humoral immune response plays an important role in the control of flavivirus infection and disease. The structure of WNV complexed with the Fab fragment of the strongly neutralizing mAb E16 was determined to 14.5-Angstrom resolution with cryo-electron microscopy. E16, an antibody with therapeutic potential, binds to domain III of the WNV envelope glycoprotein. Because of steric hindrance, Fab E16 binds to only 120 of the 180 possible binding sites on the viral surface. Fitting of the previously determined x-ray structure of the Fab-domain III complex into the cryo-electron microscopy density required a change of the elbow angle between the variable and constant domains of the Fab. The structure suggests that the E16 antibody neutralizes WNV by blocking the initial rearrangement of the E glycoprotein before fusion with a cellular membrane.
履歴
登録2006年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年6月29日-
マップ公開2006年9月5日-
更新2013年9月25日-
現状2013年9月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3589.788788697
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3589.788788697
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1234.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1234.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 101.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map of West Nile Virus complexed with Fab fragment of neutralizing antibody E16
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.75 Å/pix.
x 301 pix.
= 826.516 Å		2.75 Å/pix.
x 301 pix.
= 826.516 Å		2.75 Å/pix.
x 301 pix.
= 826.516 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.7459 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 611.0 / ムービー #1: 3589.7887887
最小 - 最大-1499.927734379999947 - 11314.149414060000709
平均 (標準偏差)703.748352049999994 (±1973.494140629999947)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-150-150-150
サイズ301301301
Spacing301301301
セルA=B=C: 826.51587 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.74590033222592.74590033222592.7459003322259
M x/y/z301301301
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z826.516826.516826.516
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-150-150-150
NC/NR/NS301301301
D min/max/mean-1499.92811314.149703.748

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : West Nile virus NY99 complexed with Fab fragment of neutralizing ...

全体名称: West Nile virus NY99 complexed with Fab fragment of neutralizing monoclonal antibody E16
要素
  • 試料: West Nile virus NY99 complexed with Fab fragment of neutralizing monoclonal antibody E16
  • ウイルス: West Nile virus (西ナイルウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: E16 Fab fragment

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超分子 #1000: West Nile virus NY99 complexed with Fab fragment of neutralizing ...

超分子名称: West Nile virus NY99 complexed with Fab fragment of neutralizing monoclonal antibody E16
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: T1 icosahedron with three E monomers and two Fab per asymmetric unit
Number unique components: 2

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超分子 #1: West Nile virus

超分子名称: West Nile virus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: WNV / NCBI-ID: 11082 / 生物種: West Nile virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: WNV
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: E glycoprotein / 直径: 500 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: E16 Fab fragment

分子名称: E16 Fab fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 120 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
組換発現生物種: mammalian cell line (unknown)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 12 mM Tris-HCl, 120 mM NaCl, 1 mM EDTA
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Guillotine-style plunge freezeing device
手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine ...手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine tweezers. Once the ethane in the vial is completely frozen, it needs to be slightly melted. When the liquid ethane is ready, a piece of filter paper is then pressed against the sample to blot of excess buffer, sufficient to leave a thin layer on the grid. After a predetermined time, the filter paper is removed, and the plunger is allowed to drop into the liquid ethane. Once the grid enters the liquid ethane, the sample is rapidly frozen, and the grid is transferred under liquid nitrogen to a storage box immersed liquid nitrogen for later use in the microscope.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度平均: 98 K
アライメント法Legacy - 非点収差: live FFT at 200K mag
詳細low dose
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 78 / 平均電子線量: 22 e/Å2 / 詳細: Nikon SuperCoolScan 9K scanned images binned 2x2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 47190 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.88 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.32 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダー: EUCENTRIC / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were selected interactively at the computer terminal.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PFTSEARCH, PO2R, P3DR
詳細: final map includes data to 12.8 Ang resolution (fsc 0.3 cut-off); magnification of final map standardized to a map calculated from dengue virus model coordinates (PDB accession no 1THD)
使用した粒子像数: 3567
最終 角度割当詳細: theta 69 to 90 degrees phi -31 to 31 degrees omega 0 to 360 degrees

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1thd

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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