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- EMDB-12325: In situ cryo-electron tomogram of the Synechocystis F4E VIPP1 mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12325
タイトルIn situ cryo-electron tomogram of the Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light
マップデータContrast-enhanced tomogram by deconvolution using the TOM software toolbox (TOMdeconv). This is a binned tomogram at 4x the original pixel size.
試料
  • 細胞: Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Wietrzynski W / Klumpe S / Heinz S / Spaniol B / Schaffer M / Rast A / Nickelsen J / Schroda M / Engel BD
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)EN 1194/1-1 (FOR2092) ドイツ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity.
著者: Tilak Kumar Gupta / Sven Klumpe / Karin Gries / Steffen Heinz / Wojciech Wietrzynski / Norikazu Ohnishi / Justus Niemeyer / Benjamin Spaniol / Miroslava Schaffer / Anna Rast / Matthias ...著者: Tilak Kumar Gupta / Sven Klumpe / Karin Gries / Steffen Heinz / Wojciech Wietrzynski / Norikazu Ohnishi / Justus Niemeyer / Benjamin Spaniol / Miroslava Schaffer / Anna Rast / Matthias Ostermeier / Mike Strauss / Jürgen M Plitzko / Wolfgang Baumeister / Till Rudack / Wataru Sakamoto / Jörg Nickelsen / Jan M Schuller / Michael Schroda / Benjamin D Engel /
要旨: Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its ...Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its vital membrane-remodeling functions. Here, we use cryo-electron microscopy to determine structures of cyanobacterial VIPP1 rings, revealing how VIPP1 monomers flex and interweave to form basket-like assemblies of different symmetries. Three VIPP1 monomers together coordinate a non-canonical nucleotide binding pocket on one end of the ring. Inside the ring's lumen, amphipathic helices from each monomer align to form large hydrophobic columns, enabling VIPP1 to bind and curve membranes. In vivo mutations in these hydrophobic surfaces cause extreme thylakoid swelling under high light, indicating an essential role of VIPP1 lipid binding in resisting stress-induced damage. Using cryo-correlative light and electron microscopy (cryo-CLEM), we observe oligomeric VIPP1 coats encapsulating membrane tubules within the Chlamydomonas chloroplast. Our work provides a structural foundation for understanding how VIPP1 directs thylakoid biogenesis and maintenance.
履歴
登録2021年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月7日-
マップ公開2021年7月7日-
更新2021年7月21日-
現状2021年7月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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ムービー
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添付画像

emd_12325.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12325.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 762.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈Contrast-enhanced tomogram by deconvolution using the TOM software toolbox (TOMdeconv). This is a binned tomogram at 4x the original pixel size.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
14.08 Å/pix.
x 464 pix.
= 6533.12 Å		14.08 Å/pix.
x 928 pix.
= 13066.24 Å		14.08 Å/pix.
x 928 pix.
= 13066.24 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 14.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-5742.0 - 2523.0
平均 (標準偏差)119.04235 (±205.15173)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ928928464
Spacing928928464
セルA: 13066.24 Å / B: 13066.24 Å / C: 6533.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z14.0814.0814.08
M x/y/z928928464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z13066.24013066.2406533.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS928928464
D min/max/mean-5742.0002523.000119.042

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添付データ

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追加マップ: Original dose-filtered tomogram reconstruction. This is a binned...

ファイルemd_12325_additional_1.map
注釈Original dose-filtered tomogram reconstruction. This is a binned tomogram at 4x the original pixel size.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light

全体名称: Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light
要素
  • 細胞: Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light

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超分子 #1: Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light

超分子名称: Synechocystis F4E VIPP1 mutant grown in high light / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
切片作成集束イオンビーム - 装置: OTHER / 集束イオンビーム - イオン: OTHER / 集束イオンビーム - 電圧: 30 kV / 集束イオンビーム - 電流: 0.03 nA / 集束イオンビーム - 時間: 1800 sec. / 集束イオンビーム - 温度: 91 K / 集束イオンビーム - Initial thickness: 3000 nm / 集束イオンビーム - 最終 厚さ: 200 nm
集束イオンビーム - 詳細: See https://bio-protocol.org/e1575 for detailed procedure.. The value given for _emd_sectioning_focused_ion_beam.instrument is FEI Aquilos FIB. This is not in a ...集束イオンビーム - 詳細: See https://bio-protocol.org/e1575 for detailed procedure.. The value given for _emd_sectioning_focused_ion_beam.instrument is FEI Aquilos FIB. This is not in a list of allowed values {'OTHER', 'DB235'} so OTHER is written into the XML file.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Dose-symmetric tilt-series were acquired (Hagen et al., 2017), starting at +10 degrees to match the pre-tilt of the lamella (i.e. from -50 to +70 degrees).
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 倍率（公称値）: 42000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 61
CTF補正ソフトウェア - 名称: IMOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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