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- EMDB-12169: S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12169
タイトルS-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC)
マップデータ3D cryo-EM map of the S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC) isolated from the radio-resistant bacterium Deinococcus radiodurans
試料
  • 複合体: S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC)
生物種Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Farci D / Kereiche S / Piano D
資金援助 ポーランド, チェコ, 3件
OrganizationGrant number国
Polish National Science CentrePRO-2017/26/E/NZ1/00344 ポーランド
Polish National Science CentrePRO-2018/30/M/NZ1/00284 ポーランド
Grant Agency of the Czech Republic1825144Y チェコ
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2020
タイトル: Structural insights into the main S-layer unit of reveal a massive protein complex with porin-like features.
著者: Domenica Farci / Mehmet Alphan Aksoyoglu / Stefano Francesco Farci / Jayesh Arun Bafna / Igor Bodrenko / Matteo Ceccarelli / Joanna Kirkpatrick / Mathias Winterhalter / Sami Kereïche / Dario Piano /
要旨: In the extremophile bacterium , the outermost surface layer is tightly connected with the rest of the cell wall. This integrated organization provides a compact structure that shields the bacterium ...In the extremophile bacterium , the outermost surface layer is tightly connected with the rest of the cell wall. This integrated organization provides a compact structure that shields the bacterium against environmental stresses. The fundamental unit of this surface layer (S-layer) is the S-layer deinoxanthin-binding complex (SDBC), which binds the carotenoid deinoxanthin and provides both, thermostability and UV radiation resistance. However, the structural organization of the SDBC awaits elucidation. Here, we report the isolation of the SDBC with a gentle procedure consisting of lysozyme treatment and solubilization with the nonionic detergent -dodecyl-β-d-maltoside, which preserved both hydrophilic and hydrophobic components of the SDBC and allows the retention of several minor subunits. As observed by low-resolution single-particle analysis, we show that the complex possesses a porin-like structural organization, but is larger than other known porins. We also noted that the main SDBC component, the protein DR_2577, shares regions of similarity with known porins. Moreover, results from electrophysiological assays with membrane-reconstituted SDBC disclosed that it is a nonselective channel that has some peculiar gating properties, but also exhibits behavior typically observed in pore-forming proteins, such as porins and ionic transporters. The functional properties of this system and its porin-like organization provide information critical for understanding ion permeability through the outer cell surface of S-layer-carrying bacterial species.
履歴
登録2021年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2021年10月27日-
現状2021年10月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12169.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12169.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D cryo-EM map of the S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC) isolated from the radio-resistant bacterium Deinococcus radiodurans
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 491.52 Å		1.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 491.52 Å		1.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 491.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.92 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0191 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.04431046 - 0.092861205
平均 (標準偏差)0.0001492408 (±0.0053653135)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 491.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.921.921.92
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z491.520491.520491.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0440.0930.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC)

全体名称: S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC)
要素
  • 複合体: S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC)

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超分子 #1: S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC)

超分子名称: S-layer Deinoxanthin Binding Complex (SDBC) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: The SDBC is a hetero-oligomeric complex that constitutes the main protein complex of the S-layer of the radio-resistant bacterium Deinococcus radiodurans. This complex provides protection ...詳細: The SDBC is a hetero-oligomeric complex that constitutes the main protein complex of the S-layer of the radio-resistant bacterium Deinococcus radiodurans. This complex provides protection against UV radiation and shows gating properties by allowing ions currents across the cell wall.
由来(天然)生物種: Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
分子量実験値: 800 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 1573 / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 2.7 µm
最大 デフォーカス（補正後）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 59000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11086
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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