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- EMDB-1202: An expanded protein folding cage in the GroEL-gp31 complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1202
タイトルAn expanded protein folding cage in the GroEL-gp31 complex.
マップデータGroEL-gp31-ADP 3D density map. The box size is 192,192,192 and the map is centred at 0,0,0.
試料
  • 試料: GroEL-ADP-gp31
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: gp31
  • リガンド: ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


protein binding / GroEL-GroES complex / viral capsid assembly / chaperonin ATPase / virion assembly / : / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation ...protein binding / GroEL-GroES complex / viral capsid assembly / chaperonin ATPase / virion assembly / : / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Bacteriophage T4, Gp31, chaperonin-GroEL / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...: / Bacteriophage T4, Gp31, chaperonin-GroEL / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Capsid assembly protein Gp31
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Clare DK / Bakkes PJ / van Heerikhuizen H / van der Vies SM / Saibil HR
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006
タイトル: An expanded protein folding cage in the GroEL-gp31 complex.
著者: Daniel K Clare / Patrick J Bakkes / Harm van Heerikhuizen / Saskia M van der Vies / Helen R Saibil /
要旨: Bacteriophage T4 produces a GroES analogue, gp31, which cooperates with the Escherichia coli GroEL to fold its major coat protein gp23. We have used cryo-electron microscopy and image processing to ...Bacteriophage T4 produces a GroES analogue, gp31, which cooperates with the Escherichia coli GroEL to fold its major coat protein gp23. We have used cryo-electron microscopy and image processing to obtain three-dimensional structures of the E.coli chaperonin GroEL complexed with gp31, in the presence of both ATP and ADP. The GroEL-gp31-ADP map has a resolution of 8.2 A, which allows accurate fitting of the GroEL and gp31 crystal structures. Comparison of this fitted structure with that of the GroEL-GroES-ADP structure previously determined by cryo-electron microscopy shows that the folding cage is expanded. The enlarged volume for folding is consistent with the size of the bacteriophage coat protein gp23, which is the major substrate of GroEL-gp31 chaperonin complex. At 56 kDa, gp23 is close to the maximum size limit of a polypeptide that is thought to fit inside the GroEL-GroES folding cage.
履歴
登録2006年2月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年3月9日-
マップ公開2006年3月9日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2cgt
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1202.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1202.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GroEL-gp31-ADP 3D density map. The box size is 192,192,192 and the map is centred at 0,0,0.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.4 Å/pix.
x 192 pix.
= 268.8 Å		1.4 Å/pix.
x 192 pix.
= 268.8 Å		1.4 Å/pix.
x 192 pix.
= 268.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.452 / ムービー #1: 0.6
最小 - 最大-1.62214 - 3.4708
平均 (標準偏差)0.0529811 (±0.231513)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 268.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.800268.800268.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-96-96
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-1.6223.4710.053

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GroEL-ADP-gp31

全体名称: GroEL-ADP-gp31
要素
  • 試料: GroEL-ADP-gp31
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: gp31
  • リガンド: ADP

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超分子 #1000: GroEL-ADP-gp31

超分子名称: GroEL-ADP-gp31 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heptamer of gp31 and a tetradecamer of GroEL / Number unique components: 3
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa / 手法: Mass spectrometry

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分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: chaperonin / コピー数: 1 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: E. coli MC1009 and BL21 / 別称: E. coli / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pSL6
配列GO: protein binding / InterPro: Chaperonin Cpn60/GroEL

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分子 #2: gp31

分子名称: gp31 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: co-chaperonin / コピー数: 1 / 集合状態: heptamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: E. coli / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 100 KDa / 理論値: 100 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pAR1
配列InterPro: INTERPRO: IPR011597

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分子 #3: ADP

分子名称: ADP / タイプ: ligand / ID: 3 / Name.synonym: nucleotide / コピー数: 14 / 集合状態: monomer / 組換発現: No

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20mM Tris-HCL, 10mM MgCl, 10mM KCl
グリッド詳細: 300 mesh copper grid - holey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home made / Timed resolved state: Vitrified after 10 minute incubation
手法: The grids were bloted for 2-3 seconds and then left to equilibrate for 2-3 seconds and then plunged into liquid ethane

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism corrected at 150kX
日付2004年9月28日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 28 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: single tilt / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were hand picked
CTF補正詳細: full correction on 2D class averages
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: spider and imagic
詳細: final maps were calculated from 523 averaged angle bins
使用した粒子像数: 10300
最終 角度割当詳細: theta 15 (88-103), phi 51(0-51)
最終 2次元分類クラス数: 523

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1aon

,

1g31

)
ソフトウェア名称: URO
詳細Protocol: density correlation. the 3 domains of two GroEL subunits and a single gp31 subunit were docked as rigid bodies into the density map
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross-correlation
得られたモデル

PDB-2cgt:
GROEL-ADP-gp31 COMPLEX

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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