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万見
- EMDB-1194: Cryo-electron microscopy studies of human TFIID: conformational b... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1194
タイトルCryo-electron microscopy studies of human TFIID: conformational breathing in the integration of gene regulatory cues.
マップデータ3D reconstruction of human TFIID in solution (cryo E.M.), group 1
試料
  • 試料: human TFIID
  • タンパク質・ペプチド: TFIID
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 33.0 Å
データ登録者Grob P / Cruse MJ / Inouye C / Peris M / Penczek PA / Tjian R / Nogales E
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Cryo-electron microscopy studies of human TFIID: conformational breathing in the integration of gene regulatory cues.
著者: Patricia Grob / Michael J Cruse / Carla Inouye / Marian Peris / Pawel A Penczek / Robert Tjian / Eva Nogales /
要旨: The multisubunit transcription factor TFIID is essential for directing eukaryotic promoter recognition and mediating interactions with activators/cofactors during assembly of the preinitiation ...The multisubunit transcription factor TFIID is essential for directing eukaryotic promoter recognition and mediating interactions with activators/cofactors during assembly of the preinitiation complex. Despite its central role in transcription initiation and regulation, structural knowledge of the TFIID complex has so far been largely limited to electron microscopy studies of negatively stained samples. Here, we present a cryo-electron microscopy 3D reconstruction of the large endogenous human TFIID complex. The improved cryopreservation has allowed for a more detailed definition of the structural elements in the complex and for the detection, by an extensive statistical analysis of the data, of a conformational opening and closing of the cavity central to the TFIID architecture. We propose that these density rearrangements in the structure are a likely reflection of the plasticity of the interactions between TFIID and its many partner proteins.
履歴
登録2006年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年2月28日-
マップ公開2007年2月28日-
更新2011年8月31日-
現状2011年8月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.011559
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.011559
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1194.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1194.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of human TFIID in solution (cryo E.M.), group 1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.06 Å/pix.
x 81 pix.
= 409.86 Å		5.06 Å/pix.
x 81 pix.
= 409.86 Å		5.06 Å/pix.
x 81 pix.
= 409.86 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0074 / ムービー #1: 0.011559
最小 - 最大-0.0285284 - 0.0920196
平均 (標準偏差)0.000276134 (±0.00475356)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ818181
Spacing818181
セルA=B=C: 409.86 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.065.065.06
M x/y/z818181
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z409.860409.860409.860
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-96-96
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS818181
D min/max/mean-0.0290.0920.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human TFIID

全体名称: human TFIID
要素
  • 試料: human TFIID
  • タンパク質・ペプチド: TFIID

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超分子 #1000: human TFIID

超分子名称: human TFIID / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was prepared from a single preparation of TFIID, immunopurified from HeLa cell nuclear extrats (TAF130 antibody)
Number unique components: 1
分子量実験値: 1.0 MDa / 理論値: 1.0 MDa / 手法: chromatography, sequence

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分子 #1: TFIID

分子名称: TFIID / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: HeLa / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus
分子量実験値: 1.0 MDa / 理論値: 1.0 MDa
組換発現生物種: HeLa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.025 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
詳細: 25mM HEPES, 0.1 mM EDTA, 12.5mM MgCl2, 200mM KCl, 0.03% NP 40
グリッド詳細: 400 mesh copper grid with holey carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: OTHER
詳細: Vitrification instrument: Vitrobot. rince once with sample buffer before blotting

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
温度平均: 90 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 12.7 µm / 実像数: 90 / 平均電子線量: 16 e/Å2 / ビット/ピクセル: 14
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50200 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細additional continuous thin carbon layer
CTF補正詳細: whole micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 33.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider, IMAGIC
詳細: group1 selected using 3D variance calculation and 2D classification in high variance mask
使用した粒子像数: 4569
最終 角度割当詳細: SPIDER, theta 90 degrees, phi 359.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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