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- EMDB-11923: Cryo-EM structure of human exostosin-like 3 (EXTL3) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11923
タイトルCryo-EM structure of human exostosin-like 3 (EXTL3)
マップデータ
試料
  • 複合体: Homodimer of EXTL3 globular domain
    • タンパク質・ペプチド: Exostosin-like 3
機能・相同性
機能・相同性情報


glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase / glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of detection of glucose / protein-hormone receptor activity / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response to wounding / XBP1(S) activates chaperone genes / glycosyltransferase activity / protein glycosylation ...glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase / glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of detection of glucose / protein-hormone receptor activity / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response to wounding / XBP1(S) activates chaperone genes / glycosyltransferase activity / protein glycosylation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of cell growth / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Exostosin-like / Exostosin, GT47 domain / Exostosin family / Glycosyl transferase 64 domain / Glycosyl transferase family 64 domain / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Wilson LFL / Dendooven T / Hardwick SW / Chirgadze DY / Luisi BF / Logan DT / Mani K / Dupree P
資金援助 英国, スウェーデン, 8件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
Wellcome Trust200873/Z/16/Z 英国
Swedish Research Council2014-03402 スウェーデン
Swedish Research Council2016-04855 スウェーデン
Cancerfonden180710 スウェーデン
Engineering and Physical Sciences Research Council 英国
University of Cambridge 英国
OpenPlantBB/L014130/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The structure of EXTL3 helps to explain the different roles of bi-domain exostosins in heparan sulfate synthesis.
著者: L F L Wilson / T Dendooven / S W Hardwick / A Echevarría-Poza / T Tryfona / K B R M Krogh / D Y Chirgadze / B F Luisi / D T Logan / K Mani / P Dupree /
要旨: Heparan sulfate is a highly modified O-linked glycan that performs diverse physiological roles in animal tissues. Though quickly modified, it is initially synthesised as a polysaccharide of ...Heparan sulfate is a highly modified O-linked glycan that performs diverse physiological roles in animal tissues. Though quickly modified, it is initially synthesised as a polysaccharide of alternating β-D-glucuronosyl and N-acetyl-α-D-glucosaminyl residues by exostosins. These enzymes generally possess two glycosyltransferase domains (GT47 and GT64)-each thought to add one type of monosaccharide unit to the backbone. Although previous structures of murine exostosin-like 2 (EXTL2) provide insight into the GT64 domain, the rest of the bi-domain architecture is yet to be characterised; hence, how the two domains co-operate is unknown. Here, we report the structure of human exostosin-like 3 (EXTL3) in apo and UDP-bound forms. We explain the ineffectiveness of EXTL3's GT47 domain to transfer β-D-glucuronosyl units, and we observe that, in general, the bi-domain architecture would preclude a processive mechanism of backbone extension. We therefore propose that heparan sulfate backbone polymerisation occurs by a simple dissociative mechanism.
履歴
登録2020年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月18日-
マップ公開2022年5月18日-
更新2022年6月15日-
現状2022年6月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_11923.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11923.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.6667 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.057
最小 - 最大-0.15332451 - 0.23586842
平均 (標準偏差)4.0421855e-06 (±0.0060499483)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 280.014 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of EXTL3 globular domain

全体名称: Homodimer of EXTL3 globular domain
要素
  • 複合体: Homodimer of EXTL3 globular domain
    • タンパク質・ペプチド: Exostosin-like 3

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超分子 #1: Homodimer of EXTL3 globular domain

超分子名称: Homodimer of EXTL3 globular domain / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 170 KDa

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分子 #1: Exostosin-like 3

分子名称: Exostosin-like 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 101.705117 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: APQLHHHHHH DLYENLYFQG KLTTLDEADE AGKRIFGPRV GNELCEVKHV LDLCRIRESV SEELLQLEAK RQELNSEIAK LNLKIEACK KSIENAKQDL LQLKNVISQT EHSYKELMAQ NQPKLSLPIR LLPEKDDAGL PPPKATRGCR LHNCFDYSRC P LTSGFPVY ...文字列:
APQLHHHHHH DLYENLYFQG KLTTLDEADE AGKRIFGPRV GNELCEVKHV LDLCRIRESV SEELLQLEAK RQELNSEIAK LNLKIEACK KSIENAKQDL LQLKNVISQT EHSYKELMAQ NQPKLSLPIR LLPEKDDAGL PPPKATRGCR LHNCFDYSRC P LTSGFPVY VYDSDQFVFG SYLDPLVKQA FQATARANVY VTENADIACL YVILVGEMQE PVVLRPAELE KQLYSLPHWR TD GHNHVII NLSRKSDTQN LLYNVSTGRA MVAQSTFYTV QYRPGFDLVV SPLVHAMSEP NFMEIPPQVP VKRKYLFTFQ GEK IESLRS SLQEARSFEE EMEGDPPADY DDRIIATLKA VQDSKLDQVL VEFTCKNQPK PSLPTEWALC GEREDRLELL KLST FALII TPGDPRLVIS SGCATRLFEA LEVGAVPVVL GEQVQLPYQD MLQWNEAALV VPKPRVTEVH FLLRSLSDSD LLAMR RQGR FLWETYFSTA DSIFNTVLAM IRTRIQIPAA PIREEAAAEI PHRSGKAAGT DPNMADNGDL DLGPVETEPP YASPRY LRN FTLTVTDFYR SWNCAPGPFH LFPHTPFDPV LPSEAKFLGS GTGFRPIGGG AGGSGKEFQA ALGGNVPREQ FTVVMLT YE REEVLMNSLE RLNGLPYLNK VVVVWNSPKL PSEDLLWPDI GVPIMVVRTE KNSLNNRFLP WNEIETEAIL SIDDDAHL R HDEIMFGFRV WREARDRIVG FPGRYHAWDI PHQSWLYNSN YSCELSMVLT GAAFFHKYYA YLYSYVMPQA IRDMVDEYI NCEDIAMNFL VSHITRKPPI KVTSRWTFRC PGCPQALSHD DSHFHERHKC INFFVKVYGY MPLLYTQFRV DSVLFKTRLP HDKTKCFKF I

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 71.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 656292
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: initial model generated with SGD-algorithm, The structure was determined ab initio using Buccaneer, which attempts to thread the polypeptide chain into the density map. Alignment with PDB ...詳細: initial model generated with SGD-algorithm, The structure was determined ab initio using Buccaneer, which attempts to thread the polypeptide chain into the density map. Alignment with PDB entry 1OMX was used to calibrate pixel size.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 171285
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7au2:
Cryo-EM structure of human exostosin-like 3 (EXTL3)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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