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- EMDB-1192: Conformational changes in the AAA ATPase p97-p47 adaptor complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1192
タイトルConformational changes in the AAA ATPase p97-p47 adaptor complex.
マップデータAAA ATPase p97 in complex with p47 adaptor, incubated with ADP
試料
  • 試料: Rat endogenous AAA ATPase p97 bound to p47, 'ADP' form
  • タンパク質・ペプチド: p97
  • タンパク質・ペプチド: p47
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 27.0 Å
データ登録者Beuron F / Dreveny I / Yuan X / Pye VE / McKeown C / Briggs LC / Cliff MJ / Kaneko Y / Wallis R / Isaacson RL ...Beuron F / Dreveny I / Yuan X / Pye VE / McKeown C / Briggs LC / Cliff MJ / Kaneko Y / Wallis R / Isaacson RL / Ladbury JE / Matthews SJ / Kondo H / Zhang X / Freemont PS
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2006
タイトル: Conformational changes in the AAA ATPase p97-p47 adaptor complex.
著者: Fabienne Beuron / Ingrid Dreveny / Xuemei Yuan / Valerie E Pye / Ciaran McKeown / Louise C Briggs / Matthew J Cliff / Yayoi Kaneko / Russell Wallis / Rivka L Isaacson / John E Ladbury / Steve ...著者: Fabienne Beuron / Ingrid Dreveny / Xuemei Yuan / Valerie E Pye / Ciaran McKeown / Louise C Briggs / Matthew J Cliff / Yayoi Kaneko / Russell Wallis / Rivka L Isaacson / John E Ladbury / Steve J Matthews / Hisao Kondo / Xiaodong Zhang / Paul S Freemont /
要旨: The AAA+ATPase p97/VCP, helped by adaptor proteins, exerts its essential role in cellular events such as endoplasmic reticulum-associated protein degradation or the reassembly of Golgi, ER and the ...The AAA+ATPase p97/VCP, helped by adaptor proteins, exerts its essential role in cellular events such as endoplasmic reticulum-associated protein degradation or the reassembly of Golgi, ER and the nuclear envelope after mitosis. Here, we report the three-dimensional cryo-electron microscopy structures at approximately 20 Angstroms resolution in two nucleotide states of the endogenous hexameric p97 in complex with a recombinant p47 trimer, one of the major p97 adaptor proteins involved in membrane fusion. Depending on the nucleotide state, we observe the p47 trimer to be in two distinct arrangements on top of the p97 hexamer. By combining the EM data with NMR and other biophysical measurements, we propose a model of ATP-dependent p97(N) domain motions that lead to a rearrangement of p47 domains, which could result in the disassembly of target protein complexes.
履歴
登録2006年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年2月23日-
マップ公開2006年5月9日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06756
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06756
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1192.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1192.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈AAA ATPase p97 in complex with p47 adaptor, incubated with ADP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.5 Å/pix.
x 150 pix.
= 375. Å		2.5 Å/pix.
x 150 pix.
= 375. Å		2.5 Å/pix.
x 150 pix.
= 375. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0521 / ムービー #1: 0.06756
最小 - 最大-0.895611 - 0.996746
平均 (標準偏差)0.00000141602 (±0.052133)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 375 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.52.52.5
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z375.000375.000375.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-96-96
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.8960.9970.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rat endogenous AAA ATPase p97 bound to p47, 'ADP' form

全体名称: Rat endogenous AAA ATPase p97 bound to p47, 'ADP' form
要素
  • 試料: Rat endogenous AAA ATPase p97 bound to p47, 'ADP' form
  • タンパク質・ペプチド: p97
  • タンパク質・ペプチド: p47

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超分子 #1000: Rat endogenous AAA ATPase p97 bound to p47, 'ADP' form

超分子名称: Rat endogenous AAA ATPase p97 bound to p47, 'ADP' form
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: one homohexamer of p97 bound to one trimer of p47
Number unique components: 2
分子量実験値: 650 KDa / 理論値: 720 KDa / 手法: STEM

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分子 #1: p97

分子名称: p97 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: VCP / コピー数: 6 / 集合状態: homohexamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: liver / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 97 MDa / 理論値: 89 MDa

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分子 #2: p47

分子名称: p47 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 集合状態: trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: liver / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 47 MDa / 理論値: 41 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pQE-30

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 150 mM KCl, 1 mM DTT, pH 7.4
グリッド詳細: lacey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA KF80 / 詳細: Vitrification instrument: Reichert KF 80 plunger / 手法: blot for 2 seconds befre plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2002年6月6日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 4 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 27.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 2700
最終 2次元分類クラス数: 44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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