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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1188 | |||||||||
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タイトル | An archaeal peptidase assembles into two different quaternary structures: A tetrahedron and a giant octahedron. | |||||||||
マップデータ | 3D volume of the tetrahedral aminopeptidase TET1 from Pyrococus horikoshii | |||||||||
試料 |
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生物種 | Pyrococcus horikoshii (古細菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 14.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Schoehn G / Vellieux FM / Asuncion Dura M / Receveur-Brechot V / Fabry CM / Ruigrok RW / Ebel C / Roussel A / Franzetti B | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2006 タイトル: An archaeal peptidase assembles into two different quaternary structures: A tetrahedron and a giant octahedron. 著者: Guy Schoehn / Frédéric M D Vellieux / M Asunción Durá / Véronique Receveur-Bréchot / Céline M S Fabry / Rob W H Ruigrok / Christine Ebel / Alain Roussel / Bruno Franzetti / 要旨: Cellular proteolysis involves large oligomeric peptidases that play key roles in the regulation of many cellular processes. The cobalt-activated peptidase TET1 from the hyperthermophilic Archaea ...Cellular proteolysis involves large oligomeric peptidases that play key roles in the regulation of many cellular processes. The cobalt-activated peptidase TET1 from the hyperthermophilic Archaea Pyrococcus horikoshii (PhTET1) was found to assemble as a 12-subunit tetrahedron and as a 24-subunit octahedral particle. Both quaternary structures were solved by combining x-ray crystallography and cryoelectron microscopy data. The internal organization of the PhTET1 particles reveals highly self-compartmentalized systems made of networks of access channels extended by vast catalytic chambers. The two edifices display aminopeptidase activity, and their organizations indicate substrate navigation mechanisms different from those described in other large peptidase complexes. Compared with the tetrahedron, the octahedron forms a more expanded hollow structure, representing a new type of giant peptidase complex. PhTET1 assembles into two different quaternary structures because of quasi-equivalent contacts that previously have only been identified in viral capsids. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1188.map.gz | 7.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1188-v30.xml emd-1188.xml | 10.3 KB 10.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1188.gif | 8.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1188 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1188 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1188_validation.pdf.gz | 200.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1188_full_validation.pdf.gz | 199.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1188_validation.xml.gz | 5.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1188 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1188 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1188.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | 3D volume of the tetrahedral aminopeptidase TET1 from Pyrococus horikoshii | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : TET1 metallopeptidase from Pyrococcus horikoshii
全体 | 名称: TET1 metallopeptidase from Pyrococcus horikoshii |
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要素 |
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-超分子 #1000: TET1 metallopeptidase from Pyrococcus horikoshii
超分子 | 名称: TET1 metallopeptidase from Pyrococcus horikoshii / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 12 mer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 400 KDa / 理論値: 400 KDa / 手法: Analytical ultracentrifugation |
-分子 #1: cobalt activated metallopeptidase TET1
分子 | 名称: cobalt activated metallopeptidase TET1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Pyrococcus horikoshii / コピー数: 12 / 集合状態: 12-mer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 別称: PH0519 / 組織: Pyrococcus horikoshii / 細胞: Pyrococcus horikoshii / Organelle: Pyrococcus horikoshii |
組換発現 | 生物種: Pyrococcus horikoshii (古細菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
染色 | タイプ: NEGATIVE 詳細: Quantifoil R2 1 grids (Quantifoil Micro Tools GmbH, Germany) were loaded with 4 ul of sample at 1 mg ml, blotted and rapidly frozen in liquid ethane within a liquid nitrogen bath using a Zeiss cryoplunger |
グリッド | 詳細: Quantifoil R2/1 grids |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Zeiss cryoplunger |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200T |
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温度 | 最低: 100 K / 平均: 100 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: bjective lens astigmatism was corrected at |
日付 | 2002年1月1日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 15 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: ctfmix |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: spider / 詳細: 8000 particles in 159 class average / 使用した粒子像数: 8000 |
最終 2次元分類 | クラス数: 159 |
-原子モデル構築 1
詳細 | Protocol: Rigid Body. colores from Situs |
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精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |