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万見
- EMDB-11374: In cellulo nuclear pore complex with intermediate diameter from e... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11374
タイトルIn cellulo nuclear pore complex with intermediate diameter from energy depleted S. pombe cells
マップデータIn cellulo nuclear pore complex with intermediate diameter from energy depelted S. pombe cells
試料
  • 複合体: energy depleted S. pombe cells
機能・相同性
機能・相同性情報


COPII-mediated vesicle transport / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of chromatin organization proteins ...COPII-mediated vesicle transport / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of chromatin organization proteins / Transcriptional regulation by small RNAs / GATOR2 complex / Seh1-associated complex / nuclear pore inner ring / COPII-coated vesicle budding / protein exit from endoplasmic reticulum / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / COPII vesicle coat / structural constituent of nuclear pore / RNA export from nucleus / vacuolar membrane / nucleocytoplasmic transport / NLS-bearing protein import into nucleus / poly(A)+ mRNA export from nucleus / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / mRNA export from nucleus / positive regulation of TORC1 signaling / protein export from nucleus / nuclear periphery / cellular response to amino acid starvation / protein import into nucleus / nuclear envelope / protein transport / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Nucleoporin NUP120, helical domain / : / Nucleoporin Nup120, HEAT repeats / Nuclear pore protein Nup188, C-terminal / Nuclear pore protein NUP188 C-terminal domain / Nucleoporin Nup37 / : / : / Nucleoporin Nup188, N-terminal subdomain III ...: / Nucleoporin NUP120, helical domain / : / Nucleoporin Nup120, HEAT repeats / Nuclear pore protein Nup188, C-terminal / Nuclear pore protein NUP188 C-terminal domain / Nucleoporin Nup37 / : / : / Nucleoporin Nup188, N-terminal subdomain III / Nucleoporin Nup188 / Nucleoporin Nup120/160, beta-propeller domain / Nucleoporin Nup120/160 / Nucleoporin Nup186/Nup192/Nup205 / Nuclear pore complex scaffold, nucleoporins 186/192/205 / Sec13/Seh1 family / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized WD repeat-containing protein C4F10.18 / Nucleoporin nup120 / Protein transport protein sec13 / Nucleoporin nup186 / Nucleoporin seh1 / Nucleoporin nup184
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 27.0 Å
データ登録者Zimmerli CE / Allegretti M / Rantos V / Goetz S / Obarska-Kosinska A / Zagoriy I / Hummer G / Mahamid J / Kosinski J / Beck M
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Nuclear pores dilate and constrict in cellulo.
著者: Christian E Zimmerli / Matteo Allegretti / Vasileios Rantos / Sara K Goetz / Agnieszka Obarska-Kosinska / Ievgeniia Zagoriy / Aliaksandr Halavatyi / Gerhard Hummer / Julia Mahamid / Jan Kosinski / Martin Beck /
要旨: In eukaryotic cells, nuclear pore complexes (NPCs) fuse the inner and outer nuclear membranes and mediate nucleocytoplasmic exchange. They are made of 30 different nucleoporins and form a cylindrical ...In eukaryotic cells, nuclear pore complexes (NPCs) fuse the inner and outer nuclear membranes and mediate nucleocytoplasmic exchange. They are made of 30 different nucleoporins and form a cylindrical architecture around an aqueous central channel. This architecture is highly dynamic in space and time. Variations in NPC diameter have been reported, but the physiological circumstances and the molecular details remain unknown. Here, we combined cryo–electron tomography with integrative structural modeling to capture a molecular movie of the respective large-scale conformational changes in cellulo. Although NPCs of exponentially growing cells adopted a dilated conformation, they reversibly constricted upon cellular energy depletion or conditions of hypertonic osmotic stress. Our data point to a model where the nuclear envelope membrane tension is linked to the conformation of the NPC.
履歴
登録2020年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月21日-
マップ公開2021年7月21日-
更新2022年2月9日-
現状2022年2月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.821
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.821
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11374.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11374.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈In cellulo nuclear pore complex with intermediate diameter from energy depelted S. pombe cells
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
6.9 Å/pix.
x 288 pix.
= 1987.2 Å		6.9 Å/pix.
x 288 pix.
= 1987.2 Å		6.9 Å/pix.
x 288 pix.
= 1987.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 6.9 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.821 / ムービー #1: 0.821
最小 - 最大-1.2974322 - 2.6029606
平均 (標準偏差)0.33801 (±0.12703243)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 1987.2001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z6.96.96.9
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1987.2001987.2001987.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-1.2972.6030.338

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : energy depleted S. pombe cells

全体名称: energy depleted S. pombe cells
要素
  • 複合体: energy depleted S. pombe cells

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超分子 #1: energy depleted S. pombe cells

超分子名称: energy depleted S. pombe cells / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 6.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 3.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C8 (8回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 27.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 1012
抽出トモグラム数: 76 / 使用した粒子像数: 292
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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