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- EMDB-10987: Isolated heme A synthase from Aquifex aeolicus is a trimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10987
タイトルIsolated heme A synthase from Aquifex aeolicus is a trimer
マップデータ
試料
  • 複合体: Heme A synthase trimer
    • タンパク質・ペプチド: Heme A Synthase
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Hui Z / Guoliang Z / Shuangbo Z / Xinmei L / Janosch M / Nina M / Fei S / Guohong P / Hao X / Hartmut M
引用ジャーナル: mBio / 年: 2020
タイトル: Isolated Heme A Synthase from Aquifex aeolicus Is a Trimer.
著者: Hui Zeng / Guoliang Zhu / Shuangbo Zhang / Xinmei Li / Janosch Martin / Nina Morgner / Fei Sun / Guohong Peng / Hao Xie / Hartmut Michel /
要旨: The integral membrane protein heme A synthase (HAS) catalyzes the biosynthesis of heme A, which is a prerequisite for cellular respiration in a wide range of aerobic organisms. Previous studies have ...The integral membrane protein heme A synthase (HAS) catalyzes the biosynthesis of heme A, which is a prerequisite for cellular respiration in a wide range of aerobic organisms. Previous studies have revealed that HAS can form homo-oligomeric complexes, and this oligomerization appears to be evolutionarily conserved among prokaryotes and eukaryotes and is shown to be essential for the biological function of eukaryotic HAS. Despite its importance, little is known about the detailed structural properties of HAS oligomers. Here, we aimed to address this critical issue by analyzing the oligomeric state of HAS from (AaHAS) using a combination of techniques, including size exclusion chromatography coupled with multiangle light scattering (SEC-MALS), cross-linking, laser-induced liquid bead ion desorption mass spectrometry (LILBID-MS), and single-particle electron cryomicroscopy (cryo-EM). Our results show that HAS forms a thermostable trimeric complex. A cryo-EM density map provides information on the oligomerization interface of the AaHAS trimer. These results provide structural insights into HAS multimerization and expand our knowledge of this important enzyme. Heme A is a vital redox cofactor unique for the terminal cytochrome oxidase in mitochondria and many microorganisms. It plays a key role in oxygen reduction by serving as an electron carrier and as the oxygen-binding site. Heme A is synthesized from heme O by an integral membrane protein, heme A synthase (HAS). Defects in HAS impair cellular respiration and have been linked to various human diseases, e.g., fatal infantile hypertrophic cardiomyopathy and Leigh syndrome. HAS exists as a stable oligomeric complex, and studies have shown that oligomerization of eukaryotic HAS is necessary for its proper function. However, the molecular architecture of the HAS oligomeric complex has remained uncharacterized. The present study shows that HAS forms trimers and reveals how the oligomeric arrangement contributes to the complex stability and flexibility, enabling HAS to perform its catalytic function effectively. This work provides the basic understanding for future studies on heme A biosynthesis.
履歴
登録2020年4月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月17日-
マップ公開2020年6月17日-
更新2020年6月17日-
現状2020年6月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10987.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10987.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.062946446 - 0.085685804
平均 (標準偏差)0.0002741156 (±0.002229034)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 209.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.820.820.82
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z209.920209.920209.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0630.0860.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Heme A synthase trimer

全体名称: Heme A synthase trimer
要素
  • 複合体: Heme A synthase trimer
    • タンパク質・ペプチド: Heme A Synthase

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超分子 #1: Heme A synthase trimer

超分子名称: Heme A synthase trimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3)

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分子 #1: Heme A Synthase

分子名称: Heme A Synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く
配列文字列: MGMNTNLKSS PLKTLVLASV VLTYVLMVFG GIVTSTGSGL GCPDWPLCHG QLLPFQLKEQ IPTPPAPVVA PTPLQPWIEQ THRILGGITG IVLLATLFYA FKRGTSFVKK ALVFIFIALI LEALLGMRVV ITEAPLLREL LHYVYTSAHL ILSVFILSTI TITYYYVKFF ...文字列:
MGMNTNLKSS PLKTLVLASV VLTYVLMVFG GIVTSTGSGL GCPDWPLCHG QLLPFQLKEQ IPTPPAPVVA PTPLQPWIEQ THRILGGITG IVLLATLFYA FKRGTSFVKK ALVFIFIALI LEALLGMRVV ITEAPLLREL LHYVYTSAHL ILSVFILSTI TITYYYVKFF GERPKEYIPY ADALYVATMF QILLGIFVRY VKALEYNQFV YYLHITYAGF LVILSLFIMF KEFNKYSLIT FLLMTAQILA GVATVISGFF LPYLFLHIAI GFFIVLWVSY LVAPSVLKTY TEFRGELARN SSAWSHPQFE K

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMTris-HClTris hydrochloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 52065
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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