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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10894 | ||||||||||||
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タイトル | PorLM complex from Porphyromonas gingivalis solubilised in LMNG micelle | ||||||||||||
![]() | Volume of full length PorLM in LMNG micelle | ||||||||||||
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生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å | ||||||||||||
![]() | Hennell James R / Deme JC / Lea SM | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and mechanism of the proton-driven motor that powers type 9 secretion and gliding motility. 著者: Rory Hennell James / Justin C Deme / Andreas Kjӕr / Felicity Alcock / Augustinas Silale / Frédéric Lauber / Steven Johnson / Ben C Berks / Susan M Lea / ![]() 要旨: Three classes of ion-driven protein motors have been identified to date: ATP synthase, the bacterial flagellar motor and a proton-driven motor that powers gliding motility and the type 9 protein ...Three classes of ion-driven protein motors have been identified to date: ATP synthase, the bacterial flagellar motor and a proton-driven motor that powers gliding motility and the type 9 protein secretion system in Bacteroidetes bacteria. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the gliding motility/type 9 protein secretion system motors GldLM from Flavobacterium johnsoniae and PorLM from Porphyromonas gingivalis. The motor is an asymmetric inner membrane protein complex in which the single transmembrane helices of two periplasm-spanning GldM/PorM proteins are positioned inside a ring of five GldL/PorL proteins. Mutagenesis and single-molecule tracking identify protonatable amino acid residues in the transmembrane domain of the complex that are important for motor function. Our data provide evidence for a mechanism in which proton flow results in rotation of the periplasm-spanning GldM/PorM dimer inside the intra-membrane GldL/PorL ring to drive processes at the bacterial outer membrane. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 332.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.6 KB 17.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 32.4 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 421.9 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() | 338.5 MB 338.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 288.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 288 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 15.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Volume of full length PorLM in LMNG micelle | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.822 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_10894_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_10894_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : PorLM
全体 | 名称: PorLM |
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要素 |
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-超分子 #1: PorLM
超分子 | 名称: PorLM / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: PorL
分子 | 名称: PorL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MGHYRRYKNI LEMYLASHKG RRLLNIVYSW GAAVVILGAL FKLLHLPMGN EMLFVGMITE FLVFFISGF EKPAMEYHWE EVFPELDSKN PMDRREMEQR REYLREKAKE AAAYAERSSS V RLASASLG TQPQEQSKPA TPFQSQLTGI LPEEQIQRLS EGIDKLAEAG ...文字列: MGHYRRYKNI LEMYLASHKG RRLLNIVYSW GAAVVILGAL FKLLHLPMGN EMLFVGMITE FLVFFISGF EKPAMEYHWE EVFPELDSKN PMDRREMEQR REYLREKAKE AAAYAERSSS V RLASASLG TQPQEQSKPA TPFQSQLTGI LPEEQIQRLS EGIDKLAEAG EQLARIGRTA AA MTESYEQ MQADQEGLRL NSQSYIQQME SLSRNISGLN TIYEIQLKGI SSQIDTIDRI NRG LAHIRD MYDNSVIDSS SFRNENERMA RQLTQLNEVY ARLLQALTTN VGLPGMPGNF GASN PSSSG SSPL |
-分子 #2: PorM
分子 | 名称: PorM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MAVGSNGNAN RQKMINLMYL VFIAMMALNV SSEVLDGFDK VDKSLTSSID GSDKRNNLVL SELNTAYRT NPEKVKVWYE RSLVLQKEAD SLCTFIDDLK LAIARESDGK DAKVNDIRRK D NLDASSVV MLNPINGKGS TLRKEVDKFR ELVATLMTDK AKLKLIEQAL ...文字列: MAVGSNGNAN RQKMINLMYL VFIAMMALNV SSEVLDGFDK VDKSLTSSID GSDKRNNLVL SELNTAYRT NPEKVKVWYE RSLVLQKEAD SLCTFIDDLK LAIARESDGK DAKVNDIRRK D NLDASSVV MLNPINGKGS TLRKEVDKFR ELVATLMTDK AKLKLIEQAL NTESGTKGKS WE SSLFENM PTVAAITLLT KLQSDVRYAQ GEVLADLVKS VDVGDYRVNS ITAQVIPQSQ IVM SGDTYK ANIVLSSVDT TQRPDVFVNG KLLSPENMGL FTATAGAPGT YPVKGYIEMM GNDG VKIRR DFESEYFVTE PMASVAPTMM NVLYAGIDNP INIAVPGVAQ QNVSATINNG TLTRR GNLW IARPTKVGSE AIISVTAQSG GRTIQMAKTT LRVRALPDPL PYIEYKDVQG NTKRFK GGR LGKREILAAG GIKAALDDDL LEVNYTVVKF QLVFYDSMGN SIPEVSDGAS FSERQKR QI QNLGKGKRFY VTEVIARGPD GIERKIPAIE VIVN |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 0.0003 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.0001 µm / 倍率(公称値): 165000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |