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- EMDB-1047: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1047
タイトルATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
マップデータGroEL(D398A)-ATP D398A has severely reduced ATPase rate (half time at least 20 min instead of 15 sec for wild type)
試料
  • 試料: GroEL-ATP from E.coli
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Chaperonin GroEL
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.9 Å
データ登録者Saibil HR
引用ジャーナル: Cell / 年: 2001
タイトル: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
著者: N A Ranson / G W Farr / A M Roseman / B Gowen / W A Fenton / A L Horwich / H R Saibil /
要旨: The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously ...The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously discharging the previous folding chamber from the opposite ring. The GroEL-ATP structure, determined by cryo-EM and atomic structure fitting, shows that the intermediate domains rotate downward, switching their intersubunit salt bridge contacts from substrate binding to ATP binding domains. These observations, together with the effects of ATP binding to a GroEL-GroES-ADP complex, suggest structural models for the ATP-induced reduction in affinity for polypeptide and for cooperativity. The model for cooperativity, based on switching of intersubunit salt bridge interactions around the GroEL ring, may provide general insight into cooperativity in other ring complexes and molecular machines.
履歴
登録2003年3月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2003年5月16日-
マップ公開2003年5月16日-
更新2015年8月12日-
現状2015年8月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.065
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.065
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2c7e
  • 表面レベル: 0.065
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1047.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1047.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GroEL(D398A)-ATP D398A has severely reduced ATPase rate (half time at least 20 min instead of 15 sec for wild type)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.94 Å/pix.
x 128 pix.
= 248.32 Å		1.94 Å/pix.
x 128 pix.
= 248.32 Å		1.94 Å/pix.
x 128 pix.
= 248.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0839 / ムービー #1: 0.065
最小 - 最大-0.0443185 - 0.141993
平均 (標準偏差)0.0107302 (±0.027726)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 248.32 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.941.941.94
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z248.320248.320248.320
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0440.1420.011

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GroEL-ATP from E.coli

全体名称: GroEL-ATP from E.coli
要素
  • 試料: GroEL-ATP from E.coli
  • タンパク質・ペプチド: GroEL

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超分子 #1000: GroEL-ATP from E.coli

超分子名称: GroEL-ATP from E.coli / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 14-mer / Number unique components: 1
分子量実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa

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分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Chaperonin
詳細: D398A mutant; The Asp398Ala mutant of GroEL has severely reduced ATPase activity but can support a round of protein folding.
コピー数: 14 / 集合状態: 14-mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞: E. coli
分子量実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 12.5 mM HEPES, 5 mM KCl, 5 mM MgCl2, 250 microM ATP
グリッド詳細: holey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: self made / 手法: Blot for 1 second before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/ST
温度平均: 105 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 160 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 36080 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Grids were vitrified within 1 minute of mixing ATP with the GroEL mutant
CTF補正詳細: CTF multiplication and merging of 2D averages
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 詳細: Filtered back projection / 使用した粒子像数: 6404
最終 角度割当詳細: Full coverage around a single axis, using mainly side views

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1der
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: DockEM
詳細Protocol: Rigid body. Manual fitting of the 3 domains of a subunit as rigid bodies using O, followed by refinement with DockEM
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2c7e:
REVISED ATOMIC STRUCTURE FITTING INTO A GROEL(D398A)-ATP7 CRYO-EM MAP (EMD 1047)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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