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- EMDB-10210: Structure of bacterial flagellar capping protein FliD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10210
タイトルStructure of bacterial flagellar capping protein FliD
マップデータFliDcj full model
試料
  • 複合体: Decamer complex of FliD
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook-associated protein 2
キーワードFlagellum (鞭毛) / Flagella (鞭毛) / FliD / HAP2 / Campylobacter jejuni / C.jejuni / transport protein (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum filament cap / bacterial-type flagellum hook / 細胞接着 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Flagellar hook-associated protein 2, N-terminal / Flagellar hook-associated protein 2, C-terminal / Flagellar hook-associated protein 2 / Flagellar hook-associated protein 2 N-terminus / Flagellar hook-associated protein 2 C-terminus / Flagellin hook, IN motif / Flagellin hook IN motif
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar hook-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Al-Otaibi NS / Farrell D
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The cryo-EM structure of the bacterial flagellum cap complex suggests a molecular mechanism for filament elongation.
著者: Natalie S Al-Otaibi / Aidan J Taylor / Daniel P Farrell / Svetomir B Tzokov / Frank DiMaio / David J Kelly / Julien R C Bergeron /
要旨: The bacterial flagellum is a remarkable molecular motor, whose primary function in bacteria is to facilitate motility through the rotation of a filament protruding from the bacterial cell. A cap ...The bacterial flagellum is a remarkable molecular motor, whose primary function in bacteria is to facilitate motility through the rotation of a filament protruding from the bacterial cell. A cap complex, consisting of an oligomer of the protein FliD, is localized at the tip of the flagellum, and is essential for filament assembly, as well as adherence to surfaces in some bacteria. However, the structure of the intact cap complex, and the molecular basis for its interaction with the filament, remains elusive. Here we report the cryo-EM structure of the Campylobacter jejuni cap complex, which reveals that FliD is pentameric, with the N-terminal region of the protomer forming an extensive set of contacts across several subunits, that contribute to FliD oligomerization. We also demonstrate that the native C. jejuni flagellum filament is 11-stranded, contrary to a previously published cryo-EM structure, and propose a molecular model for the filament-cap interaction.
履歴
登録2019年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年5月27日-
マップ公開2020年5月27日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6sih
  • 表面レベル: 6.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10210.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10210.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈FliDcj full model
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.38 Å
密度
表面レベル登録者による: 6.9 / ムービー #1: 6.9
最小 - 最大-12.866016 - 24.195025999999999
平均 (標準偏差)0.000000000014077 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 386.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.381.381.38
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z386.400386.400386.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-12.86624.1950.000

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添付データ

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追加マップ: FliDcj head domain

ファイルemd_10210_additional.map
注釈FliDcj head domain
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Decamer complex of FliD

全体名称: Decamer complex of FliD
要素
  • 複合体: Decamer complex of FliD
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook-associated protein 2

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超分子 #1: Decamer complex of FliD

超分子名称: Decamer complex of FliD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) / 株: 81116

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分子 #1: Flagellar hook-associated protein 2

分子名称: Flagellar hook-associated protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
分子量理論値: 72.159305 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAFGSLSSLG FGSGVLTQDT IDKLKEAEQK ARIDPYTKKI EENTTKQKDL TEIKTKLLSF QTAVSSLAD ATVFAKRKVV GSISDNPPAS LTVNSGVALQ SMNINVTQLA QKDVYQSKGL ANDSGFVNAN LTGTTDLTFF S NGKEYTVT ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAFGSLSSLG FGSGVLTQDT IDKLKEAEQK ARIDPYTKKI EENTTKQKDL TEIKTKLLSF QTAVSSLAD ATVFAKRKVV GSISDNPPAS LTVNSGVALQ SMNINVTQLA QKDVYQSKGL ANDSGFVNAN LTGTTDLTFF S NGKEYTVT VDKNTTYRDL ADKINEASGG EIVAKIVNTG EKGTPYRLTL TSKETGEDSA ISFYAGKKDA QGQYQSDPEA EN IFSNLGW ELDKTTQTID PAKDKKGYGI KDASLHIQTA QNAEFTLDGI KMFRSSNTVT DLGVGMTLTL NKTGEINFDV QQD FEGVTK AMQDLVDAYN DLVTNLNAAT DYNSETGTKG TLQGISEVNS IRSSILADLF DSQVVDGTTE DANGNKVNTK VMLS MQDFG LSLNDAGTLS FDSSKFEQKV KEDPDSTESF FSNITKYEDI NHTGEVIKQG SLNQYLDSSG TGNKGLDFKP GDFTI VFNN QTYDLSKNSD GTNFKLTGKT EEELLQNLAN HINSKGIEGL KVKVESYDQN GVKGFKLNFS GDGSSDFSIK GNATIL QEL GLSDVNITSK PIEGKGIFSK LKATLQEMTG KDGSITKYDE SLTNDIKSLN TSKDSTQAMI DTRYDTMANQ WLQYESI LN KLNQQLNTVT NMINAANNSN N

UniProtKB: Flagellar hook-associated protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 36232 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1223 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 41.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D5 (2回x5回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 56000
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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