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万見
- EMDB-10090: Hen egg-white lysozyme by serial electron diffraction -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10090
タイトルHen egg-white lysozyme by serial electron diffraction
マップデータ
試料
  • 複合体: Lysozyme
    • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C
  • リガンド: water
キーワードlysozyme / HEWL / serial crystallography / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Buecker R / Mehrabi P
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Serial protein crystallography in an electron microscope.
著者: Robert Bücker / Pascal Hogan-Lamarre / Pedram Mehrabi / Eike C Schulz / Lindsey A Bultema / Yaroslav Gevorkov / Wolfgang Brehm / Oleksandr Yefanov / Dominik Oberthür / Günther H Kassier / R J Dwayne Miller /
要旨: Serial X-ray crystallography at free-electron lasers allows to solve biomolecular structures from sub-micron-sized crystals. However, beam time at these facilities is scarce, and involved sample ...Serial X-ray crystallography at free-electron lasers allows to solve biomolecular structures from sub-micron-sized crystals. However, beam time at these facilities is scarce, and involved sample delivery techniques are required. On the other hand, rotation electron diffraction (MicroED) has shown great potential as an alternative means for protein nano-crystallography. Here, we present a method for serial electron diffraction of protein nanocrystals combining the benefits of both approaches. In a scanning transmission electron microscope, crystals randomly dispersed on a sample grid are automatically mapped, and a diffraction pattern at fixed orientation is recorded from each at a high acquisition rate. Dose fractionation ensures minimal radiation damage effects. We demonstrate the method by solving the structure of granulovirus occlusion bodies and lysozyme to resolutions of 1.55 Å and 1.80 Å, respectively. Our method promises to provide rapid structure determination for many classes of materials with minimal sample consumption, using readily available instrumentation.
履歴
登録2019年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月29日-
マップ公開2020年4月29日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6s2n
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10090.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10090.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.4 Å/pix.
x 134 pix.
= 53.041 Å		0.44 Å/pix.
x 102 pix.
= 44.823 Å		0.44 Å/pix.
x 111 pix.
= 48.778 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 0.43944 Å / Y: 0.43944 Å / Z: 0.39583 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.569848 - 8.900104000000001
平均 (標準偏差)0.03304088 (±0.46641004)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-1-55-20
サイズ102111134
Spacing111102134
セルA: 48.77784 Å / B: 44.82288 Å / C: 53.04122 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.439441441441440.439441176470590.39582835820896
M x/y/z111102134
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z48.77844.82353.041
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-55-1-20
NC/NR/NS111102134
D min/max/mean-2.5708.9000.033

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lysozyme

全体名称: Lysozyme
要素
  • 複合体: Lysozyme
    • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C
  • リガンド: water

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超分子 #1: Lysozyme

超分子名称: Lysozyme / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Lysozyme C

分子名称: Lysozyme C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: lysozyme
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 14.33116 KDa
配列文字列:
KVFGRCELAA AMKRHGLDNY RGYSLGNWVC AAKFESNFNT QATNRNTDGS TDYGILQINS RWWCNDGRTP GSRNLCNIPC SALLSSDIT ASVNCAKKIV SDGNGMNAWV AWRNRCKGTD VQAWIRGCRL

UniProtKB: Lysozyme C

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 60 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: OTHER / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 0.006 sec. / 平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 5.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / カメラ長: 1570 mm
試料ステージ傾斜角度: 0
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.8 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
Crystallography statisticsNumber intensities measured: 16139 / Number structure factors: 9444 / Fourier space coverage: 80.8 / R sym: 0.23 / R merge: 0.23 / Overall phase error: 29.4 / Overall phase residual: 1 / Phase error rejection criteria: 0 / High resolution: 1.8 Å
詳細: Data reduction/reconstruction using X-ray crystallographic software (CrystFEL, Phaser, cctbx.refine, Coot)
殻 - Shell ID: 1 / 殻 - High resolution: 30.0 Å / 殻 - Low resolution: 0.1 Å / 殻 - Number structure factors: 1 / 殻 - Phase residual: 1 / 殻 - Fourier space coverage: 1 / 殻 - Multiplicity: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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