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- EMDB-0698: 120kV MicroED structure of FUS (37-42) SYSGYS solved from merged ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0698
タイトル120kV MicroED structure of FUS (37-42) SYSGYS solved from merged datasets at 0.60 A
マップデータ2Fo-Fc map
試料
  • 複合体: FUS LC RAC1
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein FUS
  • リガンド: water
キーワードFUS / MicroED / Ultrahigh resolution / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / transcription coregulator activity ...mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein FUS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 0.6 Å
データ登録者Zhou H / Luo F
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501902 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501102 中国
National Natural Science Foundation of China31570730 中国
National Natural Science Foundation of China91853113 中国
引用ジャーナル: Anal Chem / 年: 2019
タイトル: Programming Conventional Electron Microscopes for Solving Ultrahigh-Resolution Structures of Small and Macro-Molecules.
著者: Heng Zhou / Feng Luo / Zhipu Luo / Dan Li / Cong Liu / Xueming Li /
要旨: Microcrystal electron diffraction (MicroED) is becoming a powerful tool in determining the crystal structures of biological macromolecules and small organic compounds. However, wide applications of ...Microcrystal electron diffraction (MicroED) is becoming a powerful tool in determining the crystal structures of biological macromolecules and small organic compounds. However, wide applications of this technique are still limited by the special requirement for radiation-tolerated movie-mode camera and the lack of automated data collection methods. Herein, we develop a stage-camera synchronization scheme to minimize the hardware requirements and enable the use of the conventional electron cryo-microscope with a single-frame CCD camera, which ensures not only the acquisition of ultrahigh-resolution diffraction data but also low cost in practice. This method renders the structure determination of both peptide and small organic compounds at ultrahigh resolution up to ∼0.60 Å with unambiguous assignment of nearly all hydrogen atoms. The present work provides a widely applicable solution for routine structure determination of MicroED and demonstrates the capability of the low-end 120 kV microscope with a CCD camera in solving ultrahigh resolution structures of both organic compounds and biological macromolecules.
履歴
登録2019年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月2日-
マップ公開2019年10月2日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6kj3
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0698.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0698.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈2Fo-Fc map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.14 Å/pix.
x 131 pix.
= 18.667 Å		0.15 Å/pix.
x 105 pix.
= 15.324 Å		0.15 Å/pix.
x 208 pix.
= 30.489 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 0.1425 Å / Y: 0.14594 Å / Z: 0.14658 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.040721 - 12.839497
平均 (標準偏差)-0.000456111 (±0.9876727)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin-20-50-35
サイズ105208131
Spacing131105208
セルA: 18.6675 Å / B: 15.323701 Å / C: 30.48864 Å
α: 90.0 ° / β: 90.307 ° / γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.142496183206110.145942857142860.14658173076923
M x/y/z131105208
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z18.66715.32430.489
α/β/γ90.00090.30790.000
start NX/NY/NZ-35-20-50
NX/NY/NZ131105208
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS-50-20-35
NC/NR/NS208105131
D min/max/mean-2.04112.839-0.000

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添付データ

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追加マップ: Fo-Fc map

ファイルemd_0698_additional.map
注釈Fo-Fc map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Fo-Fc map

ファイルemd_0698_additional_1.map
注釈Fo-Fc map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FUS LC RAC1

全体名称: FUS LC RAC1
要素
  • 複合体: FUS LC RAC1
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein FUS
  • リガンド: water

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超分子 #1: FUS LC RAC1

超分子名称: FUS LC RAC1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1

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分子 #1: RNA-binding protein FUS

分子名称: RNA-binding protein FUS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 662.648 Da
配列文字列:
SYSGYS

UniProtKB: RNA-binding protein FUS

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 平均電子線量: 0.05 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / カメラ長: 500 mm

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 0.6 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
Crystallography statisticsNumber intensities measured: 46057 / Number structure factors: 5850 / Fourier space coverage: 78.41 / R sym: 0.278 / R merge: 0.278 / Overall phase error: 44.58 / Overall phase residual: 1 / Phase error rejection criteria: 60 / High resolution: 0.6 Å / 殻 - Shell ID: 1 / 殻 - High resolution: 0.6 Å / 殻 - Low resolution: 0.62 Å / 殻 - Number structure factors: 474 / 殻 - Phase residual: 1 / 殻 - Fourier space coverage: 66.76 / 殻 - Multiplicity: 3.94

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6kj3:
120kV MicroED structure of FUS (37-42) SYSGYS solved from merged datasets at 0.60 A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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