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万見
- EMDB-0618: Icosahedral reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0618
タイトルIcosahedral reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-26 capsid
マップデータIcosahedral reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-26 capsid
試料
  • ウイルス: Thermus phage P7426 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major head protein
    • タンパク質・ペプチド: P74-26 Head Decoration Protein
キーワードVirus / Virion / Capsid / Major Capsid Protein / Decoration Protein / Icosahedral Virus / Caudovirus / Thermophilic / Bacteriophage
機能・相同性Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / Uncharacterized protein / Major head protein
機能・相同性情報
生物種Thermus virus P74-26 (ウイルス) / Thermus phage P7426 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Stone NP / Demo G
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Principles for enhancing virus capsid capacity and stability from a thermophilic virus capsid structure.
著者: Nicholas P Stone / Gabriel Demo / Emily Agnello / Brian A Kelch /
要旨: The capsids of double-stranded DNA viruses protect the viral genome from the harsh extracellular environment, while maintaining stability against the high internal pressure of packaged DNA. To ...The capsids of double-stranded DNA viruses protect the viral genome from the harsh extracellular environment, while maintaining stability against the high internal pressure of packaged DNA. To elucidate how capsids maintain stability in an extreme environment, we use cryoelectron microscopy to determine the capsid structure of thermostable phage P74-26 to 2.8-Å resolution. We find P74-26 capsids exhibit an overall architecture very similar to those of other tailed bacteriophages, allowing us to directly compare structures to derive the structural basis for enhanced stability. Our structure reveals lasso-like interactions that appear to function like catch bonds. This architecture allows the capsid to expand during genome packaging, yet maintain structural stability. The P74-26 capsid has T = 7 geometry despite being twice as large as mesophilic homologs. Capsid capacity is increased with a larger, flatter major capsid protein. Given these results, we predict decreased icosahedral complexity (i.e. T ≤ 7) leads to a more stable capsid assembly.
履歴
登録2019年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月24日-
マップ公開2019年7月24日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 12.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 12.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6o3h
  • 表面レベル: 12.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6o3h
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0618.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0618.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Icosahedral reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-26 capsid
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 1024 pix.
= 1084.416 Å		1.06 Å/pix.
x 1024 pix.
= 1084.416 Å		1.06 Å/pix.
x 1024 pix.
= 1084.416 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 12.5 / ムービー #1: 12.5
最小 - 最大-7.5911107 - 32.043087
平均 (標準偏差)0.111731134 (±4.700796)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ102410241024
Spacing102410241024
セルA=B=C: 1084.416 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z102410241024
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1084.4161084.4161084.416
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS102410241024
D min/max/mean-7.59132.0430.112

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Thermus phage P7426

全体名称: Thermus phage P7426 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Thermus phage P7426 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major head protein
    • タンパク質・ペプチド: P74-26 Head Decoration Protein

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超分子 #1: Thermus phage P7426

超分子名称: Thermus phage P7426 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 466052 / 生物種: Thermus phage P7426 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: P74-26 capsid / 直径: 824.0 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: Major head protein

分子名称: Major head protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus virus P74-26 (ウイルス)
分子量理論値: 46.680754 KDa
配列文字列: MRVPININNA LARVRDPLSI GGLKFPTTKE IQEAVAAIAD KFNQENDLVD RFFPEDSTFA SELELYLLRT QDAEQTGMTF VHQVGSTSL PVEARVAKVD LAKATWSPLA FKESRVWDEK EILYLGRLAD EVQAGVINEQ IAESLTWLMA RMRNRRRWLT W QVMRTGRI ...文字列:
MRVPININNA LARVRDPLSI GGLKFPTTKE IQEAVAAIAD KFNQENDLVD RFFPEDSTFA SELELYLLRT QDAEQTGMTF VHQVGSTSL PVEARVAKVD LAKATWSPLA FKESRVWDEK EILYLGRLAD EVQAGVINEQ IAESLTWLMA RMRNRRRWLT W QVMRTGRI TIQPNDPYNP NGLKYVIDYG VTDIELPLPQ KFDAKDGNGN SAVDPIQYFR DLIKAATYFP DRRPVAIIVG PG FDEVLAD NTFVQKYVEY EKGWVVGQNT VQPPREVYRQ AALDIFKRYT GLEVMVYDKT YRDQDGSVKY WIPVGELIVL NQS TGPVGR FVYTAHVAGQ RNGKVVYATG PYLTVKDHLQ DDPPYYAIIA GFHGLPQLSG YNTEDFSFHR FKWLKYANNV QSYL PPFPP KVEL

UniProtKB: Major head protein

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分子 #2: P74-26 Head Decoration Protein

分子名称: P74-26 Head Decoration Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus virus P74-26 (ウイルス)
分子量理論値: 16.37663 KDa
配列文字列:
MDKIQLFRTI GRVQYWERVP RLHAYGVFAL PFPMDPDVEW GNWFAGPHPK AFLVSVHPSG PKAGHVYPTD LSDPDSVANV IGMVLDGHD YEADHNVTVT LRAAVPIEYV QQGIEAPPLQ PDPAVLNAAP QLKLKVIKGH YFFDYTR

UniProtKB: Uncharacterized protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HClTris Hydrochloride Buffer
10.0 mMNaClSodium Chloride
10.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 詳細: 45 second glow discharge, negative polarity, 20 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4611 / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio map generated with the dataset in cisTEM
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11) / 使用した粒子像数: 23174
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 3.7 degrees
ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 3.7 degrees
ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 当てはまり具合の基準: Correlation Coefficient
得られたモデル

PDB-6o3h:
Icosahedral reconstruction of the thermophilic bacteriophage P74-26 capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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