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万見
- EMDB-0525: Flagellar cap protein FiD on hook tip from FlaB deletion mutant o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0525
タイトルFlagellar cap protein FiD on hook tip from FlaB deletion mutant of B. burgdorferi
マップデータFiD cap on flagellar hook from FlaB deletion mutant. Asymmetric structure. The hook has a helical packing of about 11 subunits per two turns. The cap is asymmetric but close to 5-fold symmetry.
試料
  • 複合体: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant
生物種Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 32.0 Å
データ登録者Qin Z / Liu J
引用ジャーナル: Mol Microbiol / 年: 2019
タイトル: Analysis of a flagellar filament cap mutant reveals that HtrA serine protease degrades unfolded flagellin protein in the periplasm of Borrelia burgdorferi.
著者: Kai Zhang / Zhuan Qin / Yunjie Chang / Jun Liu / Michael G Malkowski / Saimtun Shipa / Li Li / Weigang Qiu / Jing-Ren Zhang / Chunhao Li /
要旨: Unlike external flagellated bacteria, spirochetes have periplasmic flagella (PF). Very little is known about how PF are assembled within the periplasm of spirochaetal cells. Herein, we report that ...Unlike external flagellated bacteria, spirochetes have periplasmic flagella (PF). Very little is known about how PF are assembled within the periplasm of spirochaetal cells. Herein, we report that FliD (BB0149), a flagellar cap protein (also named hook-associated protein 2), controls flagellin stability and flagellar filament assembly in the Lyme disease spirochete Borrelia burgdorferi. Deletion of fliD leads to non-motile mutant cells that are unable to assemble flagellar filaments and pentagon-shaped caps (10 nm in diameter, 12 nm in length). Interestingly, FlaB, a major flagellin protein of B. burgdorferi, is degraded in the fliD mutant but not in other flagella-deficient mutants (i.e., in the hook, rod, or MS-ring). Biochemical and genetic studies reveal that HtrA, a serine protease of B. burgdorferi, controls FlaB turnover. Specifically, HtrA degrades unfolded but not polymerized FlaB, and deletion of htrA increases the level of FlaB in the fliD mutant. Collectively, we propose that the flagellar cap protein FliD promotes flagellin polymerization and filament growth in the periplasm. Deletion of fliD abolishes this process, which leads to leakage of unfolded FlaB proteins into the periplasm where they are degraded by HtrA, a protease that prevents accumulation of toxic products in the periplasm.
履歴
登録2019年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月6日-
マップ公開2019年4月3日-
更新2019年6月26日-
現状2019年6月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.082
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.082
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0525.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0525.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈FiD cap on flagellar hook from FlaB deletion mutant. Asymmetric structure. The hook has a helical packing of about 11 subunits per two turns. The cap is asymmetric but close to 5-fold symmetry.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.21 Å/pix.
x 120 pix.
= 624.96 Å		5.21 Å/pix.
x 100 pix.
= 520.8 Å		5.21 Å/pix.
x 100 pix.
= 520.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.208 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.082 / ムービー #1: 0.082
最小 - 最大-0.4241641 - 0.39507207
平均 (標準偏差)0.0010664327 (±0.029770302)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-60
サイズ100100120
Spacing100100120
セルA: 520.80005 Å / B: 520.80005 Å / C: 624.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.2085.2085.208
M x/y/z100100120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z520.800520.800624.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ304304304
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-60
NC/NR/NS100100120
D min/max/mean-0.4240.3950.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant

全体名称: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant
要素
  • 複合体: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant

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超分子 #1: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant

超分子名称: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) / 株: B31A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7
詳細: BSK-II liquid medium supplemented with 6% rabbit serum
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 32.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用したサブトモグラム数: 1492
抽出トモグラム数: 211 / 使用した粒子像数: 1492
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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