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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0525 | |||||||||
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タイトル | Flagellar cap protein FiD on hook tip from FlaB deletion mutant of B. burgdorferi | |||||||||
マップデータ | FiD cap on flagellar hook from FlaB deletion mutant. Asymmetric structure. The hook has a helical packing of about 11 subunits per two turns. The cap is asymmetric but close to 5-fold symmetry. | |||||||||
試料 |
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生物種 | Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 32.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Qin Z / Liu J | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Microbiol / 年: 2019 タイトル: Analysis of a flagellar filament cap mutant reveals that HtrA serine protease degrades unfolded flagellin protein in the periplasm of Borrelia burgdorferi. 著者: Kai Zhang / Zhuan Qin / Yunjie Chang / Jun Liu / Michael G Malkowski / Saimtun Shipa / Li Li / Weigang Qiu / Jing-Ren Zhang / Chunhao Li / 要旨: Unlike external flagellated bacteria, spirochetes have periplasmic flagella (PF). Very little is known about how PF are assembled within the periplasm of spirochaetal cells. Herein, we report that ...Unlike external flagellated bacteria, spirochetes have periplasmic flagella (PF). Very little is known about how PF are assembled within the periplasm of spirochaetal cells. Herein, we report that FliD (BB0149), a flagellar cap protein (also named hook-associated protein 2), controls flagellin stability and flagellar filament assembly in the Lyme disease spirochete Borrelia burgdorferi. Deletion of fliD leads to non-motile mutant cells that are unable to assemble flagellar filaments and pentagon-shaped caps (10 nm in diameter, 12 nm in length). Interestingly, FlaB, a major flagellin protein of B. burgdorferi, is degraded in the fliD mutant but not in other flagella-deficient mutants (i.e., in the hook, rod, or MS-ring). Biochemical and genetic studies reveal that HtrA, a serine protease of B. burgdorferi, controls FlaB turnover. Specifically, HtrA degrades unfolded but not polymerized FlaB, and deletion of htrA increases the level of FlaB in the fliD mutant. Collectively, we propose that the flagellar cap protein FliD promotes flagellin polymerization and filament growth in the periplasm. Deletion of fliD abolishes this process, which leads to leakage of unfolded FlaB proteins into the periplasm where they are degraded by HtrA, a protease that prevents accumulation of toxic products in the periplasm. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0525.map.gz | 4.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0525-v30.xml emd-0525.xml | 8.2 KB 8.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0525.png | 181 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0525 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0525 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0525_validation.pdf.gz | 79.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0525_full_validation.pdf.gz | 78.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0525_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0525 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0525 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
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-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0525.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | FiD cap on flagellar hook from FlaB deletion mutant. Asymmetric structure. The hook has a helical packing of about 11 subunits per two turns. The cap is asymmetric but close to 5-fold symmetry. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 5.208 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant
全体 | 名称: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant |
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要素 |
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-超分子 #1: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant
超分子 | 名称: Flagellar cap protein FiD with hook from FlaB deletion mutant タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア) / 株: B31A |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | cell |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 詳細: BSK-II liquid medium supplemented with 6% rabbit serum |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 32.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用したサブトモグラム数: 1492 |
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抽出 | トモグラム数: 211 / 使用した粒子像数: 1492 |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |