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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0019 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Four protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril | ||||||||||||||||||
![]() | Four protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril | ||||||||||||||||||
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生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.42 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Iadanza MG / Ranson NA | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structure of a β-microglobulin fibril suggests a molecular basis for its amyloid polymorphism. 著者: Matthew G Iadanza / Robert Silvers / Joshua Boardman / Hugh I Smith / Theodoros K Karamanos / Galia T Debelouchina / Yongchao Su / Robert G Griffin / Neil A Ranson / Sheena E Radford / ![]() ![]() 要旨: All amyloid fibrils contain a cross-β fold. How this structure differs in fibrils formed from proteins associated with different diseases remains unclear. Here, we combine cryo-EM and MAS-NMR to ...All amyloid fibrils contain a cross-β fold. How this structure differs in fibrils formed from proteins associated with different diseases remains unclear. Here, we combine cryo-EM and MAS-NMR to determine the structure of an amyloid fibril formed in vitro from β-microglobulin (βm), the culprit protein of dialysis-related amyloidosis. The fibril is composed of two identical protofilaments assembled from subunits that do not share βm's native tertiary fold, but are formed from similar β-strands. The fibrils share motifs with other amyloid fibrils, but also contain unique features including π-stacking interactions perpendicular to the fibril axis and an intramolecular disulfide that stabilises the subunit fold. We also describe a structural model for a second fibril morphology and show that it is built from the same subunit fold. The results provide insights into the mechanisms of fibril formation and the commonalities and differences within the amyloid fold in different protein sequences. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 303.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.4 KB 14.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 45.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 220.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 219.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.6 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Four protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : four protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril
全体 | 名称: four protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril |
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要素 |
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-超分子 #1: four protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril
超分子 | 名称: four protofilament beta-2-microglobulin amyloid fibril タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 11.7 KDa |
-分子 #1: Human beta-2-microglobulin
分子 | 名称: Human beta-2-microglobulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: IQRTPKIQVY SRHPAENGKS NFLNCYVSGF HPSDIEVDLL KNGERIEKVE HSDLSFSKDW SFYLLYYTE FTPTEKDEYA CRVNHVTLSQ PKIVKWDRDM |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
濃度 | 0.025 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 2.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II | ||||||||||||
詳細 | Quiescent growth at 0.25 mg/ml for 5 weeks, diluted 10x with buffer |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5549 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 38.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.00325 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.00175 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 使用したクラス数: 1 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.3 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.161 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 詳細: Resolution estimated using rmeasure software / 使用した粒子像数: 8891 |
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CTF補正 | ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 2.1), Gctf) |
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER 詳細: Double protofilament map from same study Filtered to 60 Angstrom resolution |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) |