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万見
- SASDGX4: Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1 (Aryl-hydrocarbon-int... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDGX4
試料Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1
  • Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1(1-316) (protein), AIPL1, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


farnesylated protein binding / regulation of opsin-mediated signaling pathway / protein farnesylation / phototransduction, visible light / retina homeostasis / photoreceptor inner segment / visual perception / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / unfolded protein binding / nuclear speck ...farnesylated protein binding / regulation of opsin-mediated signaling pathway / protein farnesylation / phototransduction, visible light / retina homeostasis / photoreceptor inner segment / visual perception / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / unfolded protein binding / nuclear speck / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AIP/AIPL1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2019
タイトル: Interaction of the tetratricopeptide repeat domain of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 with the regulatory Pγ subunit of phosphodiesterase 6.
著者: Ravi P Yadav / Kimberly Boyd / Liping Yu / Nikolai O Artemyev /
要旨: Phosphodiesterase-6 (PDE6) is key to both phototransduction and health of rods and cones. Proper folding of PDE6 relies on the chaperone activity of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like ...Phosphodiesterase-6 (PDE6) is key to both phototransduction and health of rods and cones. Proper folding of PDE6 relies on the chaperone activity of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 (AIPL1), and mutations in both PDE6 and AIPL1 can cause a severe form of blindness. Although AIPL1 and PDE6 are known to interact via the FK506-binding protein domain of AIPL1, the contribution of the tetratricopeptide repeat (TPR) domain of AIPL1 to its chaperone function is poorly understood. Here, we demonstrate that AIPL1-TPR interacts specifically with the regulatory Pγ subunit of PDE6. Use of NMR chemical shift perturbation (CSP) mapping technique revealed the interface between the C-terminal portion of Pγ and AIPL1-TPR. Our solution of the crystal structure of the AIPL1-TPR domain provided additional information, which together with the CSP data enabled us to generate a model of this interface. Biochemical analysis of chimeric AIPL1-AIP proteins supported this model and also revealed a correlation between the affinity of AIPL1-TPR for Pγ and the ability of Pγ to potentiate the chaperone activity of AIPL1. Based on these results, we present a model of the larger AIPL1-PDE6 complex. This supports the importance of simultaneous interactions of AIPL1-FK506-binding protein with the prenyl moieties of PDE6 and AIPL1-TPR with the Pγ subunit during the folding and/or assembly of PDE6. This study sheds new light on the versatility of TPR domains in protein folding by describing a novel TPR-protein binding partner, Pγ, and revealing that this subunit imparts AIPL1 selectivity for its client.
登録者
  • Ravi Prakash Yadav (University of Iowa Carver College of Medicine, Iowa, USA)

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モデル

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試料

試料名称: Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1 / 試料濃度: 10 mg/ml
バッファ名称: 50 mM Tris, 100 mM NaCl, 2.5 % glycerol and 6 mM DTT
pH: 7.5
要素 #1870名称: AIPL1 / タイプ: protein / 記述: Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1(1-316) / 分子量: 37.105 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q9NZN9
配列: SHMDAALLLN VEGVKKTILH GGTGELPNFI TGSRVIFHFR TMKCDEERTV IDDSRQVGQP MHIIIGNMFK LEVWEILLTS MRVHEVAEFW CDTIHTGVYP ILSRSLRQMA QGKDPTEWHV HTCGLANMFA YHTLGYEDLD ELQKEPQPLV FVIELLQVDA PSDYQRETWN ...配列:
SHMDAALLLN VEGVKKTILH GGTGELPNFI TGSRVIFHFR TMKCDEERTV IDDSRQVGQP MHIIIGNMFK LEVWEILLTS MRVHEVAEFW CDTIHTGVYP ILSRSLRQMA QGKDPTEWHV HTCGLANMFA YHTLGYEDLD ELQKEPQPLV FVIELLQVDA PSDYQRETWN LSNHEKMKAV PVLHGEGNRL FKLGRYEEAS SKYQEAIICL RNLQTKEKPW EVQWLKLEKM INTLILNYCQ CLLKKEEYYE VLEHTSDILR HHPGIVKAYY VRARAHAEVW NEAEAKADLQ KVLELEPSMQ KAVRRELRLL ENRMAEKQ

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実験情報

ビーム設備名称: Advanced Photon Source (APS), Argonne National Laboratory BioCAT 18ID
地域: Lemont, IL / 国: USA / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1033 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.5 mm
検出器名称: Pilatus3 X 1M / Pixsize x: 0.172 mm
スキャン
タイトル: Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1 / 測定日: 2018年7月17日 / 照射時間: 0.5 sec. / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0061 0.3854
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 481 /
MinMax
Q0.01452 0.3075
P(R) point28 508
R0 90.99
結果
カーブのタイプ: sec /
実験値Porod
分子量37 kDa37 kDa
体積-60 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I057.11 56.86 0.16
慣性半径, Rg 2.66 nm2.599 nm0.105

MinMax
D-9.1
Guinier point11 144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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