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-基本情報
登録情報 | データベース: SASBDB / ID: SASDGB3 |
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試料 | DNA-binding protein HU-alpha, E34K mutant bound to 80 bp DNA (pH 4.5)
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 HU-DNA complex / DnaA-HU complex / bacterial nucleoid packaging / chromosome condensation / DNA replication initiation / structural constituent of chromatin / DNA repair / DNA-templated transcription / DNA damage response / DNA binding ...HU-DNA complex / DnaA-HU complex / bacterial nucleoid packaging / chromosome condensation / DNA replication initiation / structural constituent of chromatin / DNA repair / DNA-templated transcription / DNA damage response / DNA binding / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 |
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
登録者 |
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-試料
試料 | 名称: DNA-binding protein HU-alpha, E34K mutant bound to 80 bp DNA (pH 4.5) Entity id: 1622 / 1623 / 1632 |
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バッファ | 名称: 10 mM sodium acetate, 50 mM NaCl / pH: 4.5 |
要素 #1622 | タイプ: DNA / 記述: 80bp_DNA Forward / 分子量: 24.849 / 分子数: 1 / 由来: Escherichia coli 配列: AATGAGGTAA CAACGAAAGC AGATGATAGC TGCTTATCAA TTTGTTGCAA ACAAGTAGCC GCGCCCAATG AGGTAACAAT |
要素 #1623 | タイプ: DNA / 記述: 80bp_DNA Reverse / 分子量: 24.612 / 分子数: 1 / 由来: Escherichia coli K-12 配列: TTACTCCATT GTTGCTTTCG TCTACTATCG ACGAATAGTT AAACAACGTT TGTTCATCGG CGCGGGTTAC TCCATTGTTA |
要素 #1632 | タイプ: protein / 記述: DNA-binding protein HU-alpha, E34K / 分子量: 9.534 / 分子数: 2 / 由来: Escherichia coli K-12 / 参照: UniProt: P0ACF0 配列: MNKTQLIDVI AEKAELSKTQ AKAALESTLA AITKSLKEGD AVQLVGFGTF KVNHRAERTG RNPQTGKEIK IAAANVPAFV SGKALKDAVK |
-実験情報
ビーム | 設備名称: Advanced Light Source (ALS) 12.3.1 (SIBYLS) / 地域: Berkeley, CA / 国: USA / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.103 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.5 mm | ||||||
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検出器 | 名称: Pilatus3 X 2M / Pixsize x: 172 mm | ||||||
スキャン | タイトル: DNA-binding protein HU-alpha, E34K mutant bound to 80 bp DNA (pH 4.5) 測定日: 2018年11月2日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 3 sec. / フレーム数: 300 / 単位: 1/A /
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結果 | Experimental MW: 65 kDa / Rg from PR: 2 nm / カーブのタイプ: single_conc コメント: This curve is part of a pH series. Increasing the pH removes aggregation presumably due to protein surface charge changes. The SAXS data for this entry is measured from aggregated ...コメント: This curve is part of a pH series. Increasing the pH removes aggregation presumably due to protein surface charge changes. The SAXS data for this entry is measured from aggregated material and therefore the Rg and I(0) parameters do not apply. |