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万見
- SASDFD6: Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex (Protein kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFD6
試料Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex
  • Protein kinase YopO (protein), YopOAnadenanthera peregrina, Yersinia enterocolitica
  • Actin, cytoplasmic 1アクチン (protein), Actinアクチン, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / regulation of transepithelial transport / brahma complex / nBAF complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / morphogenesis of a polarized epithelium ...positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / regulation of transepithelial transport / brahma complex / nBAF complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / morphogenesis of a polarized epithelium / GBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / regulation of G0 to G1 transition / Formation of annular gap junctions / dense body / Tat protein binding / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / apical protein localization / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / RSC-type complex / Adherens junctions interactions / 密着結合 / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / NuA4 histone acetyltransferase complex / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of stem cell population maintenance / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Recycling pathway of L1 / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / kinesin binding / negative regulation of cell differentiation / ヘルト萼状シナプス / 刷子縁 / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of myoblast differentiation / regulation of protein localization to plasma membrane / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / 軸索誘導 / negative regulation of protein binding / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / 運動性 / マイクロフィラメント / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / 接着結合 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA Damage Recognition in GG-NER / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Schaffer collateral - CA1 synapse / MAP2K and MAPK activation / tau protein binding / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 動原体 / 血小板 / nuclear matrix / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / UCH proteinases / ヌクレオソーム / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / マイクロフィラメント / presynapse / lamellipodium / Clathrin-mediated endocytosis / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / regulation of apoptotic process / vesicle
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine protein kinase, yersinia-type / YpkA, Rac1-binding domain / Rac1-binding domain, C-terminal / Rac1-binding domain, N-terminal / Rac1-binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Serine/threonine protein kinase, yersinia-type / YpkA, Rac1-binding domain / Rac1-binding domain, C-terminal / Rac1-binding domain, N-terminal / Rac1-binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 1 / YopO
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia enterocolitica (腸炎エルシニア)
Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Studying Conformational Changes of the Yersinia Type-III-Secretion Effector YopO in Solution by Integrative Structural Biology.
著者: Martin F Peter / Anne T Tuukkanen / Caspar A Heubach / Alexander Selsam / Fraser G Duthie / Dmitri I Svergun / Olav Schiemann / Gregor Hagelueken /
要旨: The type-III secretion effector YopO helps pathogenic Yersinia to outmaneuver the human immune system. Injected into host cells, it functions as a Ser/Thr kinase after activation by actin binding. ...The type-III secretion effector YopO helps pathogenic Yersinia to outmaneuver the human immune system. Injected into host cells, it functions as a Ser/Thr kinase after activation by actin binding. This activation process is thought to involve large conformational changes. We use PELDOR spectroscopy and small-angle X-ray scattering in combination with available crystal structures to study these conformational transitions. Low-resolution hybrid models of the YopO/actin structure in solution were constructed, where the kinase domain of YopO is tilted "backward" compared with the crystal structure, thus shortening the distance between actin and the kinase active site, potentially affecting the substrate specificity of YopO. Furthermore, the GDI domain of the hybrid models resembles a conformation that was previously observed in a crystal structure of the isolated GDI domain. We investigate possible structural reasons for the inactivity of the apo state, analyze its flexibility and discuss the biological implications.
登録者
  • Anne Tuukkanen (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2981
タイプ: atomic / コメント: PELDOR/SAXS refinement without clash penalty / カイ2乗値: 1.098 / P-value: 0.013370
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モデル #2980
タイプ: atomic / コメント: PELDOR/SAXS refinement with clash penalty / カイ2乗値: 1.123 / P-value: 0.003355
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モデル #2982
タイプ: atomic
コメント: Model ignoring the Kinase 113 – Actin 374 restraint
カイ2乗値: 1.075 / P-value: 0.013370
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試料

試料名称: Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex / 試料濃度: 5.52 mg/ml / Entity id: 1636 / 1637
バッファ名称: 10 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl / pH: 8
要素 #1636名称: YopOAnadenanthera peregrina / タイプ: protein / 記述: Protein kinase YopO / 分子量: 63.387 / 分子数: 1 / 由来: Yersinia enterocolitica / 参照: UniProt: Q93KQ6
配列: KPQTELPLGW KGKPLSGAPD LEGMRVAHIS IIERLVAKIG HLFAELEAYK HIYKTAGKHP NLANVHGMAV VPYGNRYYYA LLMDEVDGWR CSDTLRSLAD SWKQGKINSE AYWGTIKFIA HRLLDVTNHL AKAGIVHNDI KPGNVVFDRA SGEPVVIDLG LHSRSGEQPK ...配列:
KPQTELPLGW KGKPLSGAPD LEGMRVAHIS IIERLVAKIG HLFAELEAYK HIYKTAGKHP NLANVHGMAV VPYGNRYYYA LLMDEVDGWR CSDTLRSLAD SWKQGKINSE AYWGTIKFIA HRLLDVTNHL AKAGIVHNDI KPGNVVFDRA SGEPVVIDLG LHSRSGEQPK GFTESFKAPE LGVGGASEKS DVFLVVSTLL HGIEGFEKDP EIKPNQGLRF ITSEPAHVMD ENGYPIHRPG IAGVETAYTR FITDILGVSA DSRPDSNEAR LHEFLSDGTI DEESAKQILK DTLTGEMSIT PYYLRELSDL LRTHLSSAAT KQLDMGVVLS DLDTMLVALD KAEREGGVDK DQLKSFNSLI LKTYSVIGAY ILSIVEPSLQ RIQKHLDQTH SFSDIGSLMR AHKHLETLLE VLVTLSQQGQ PVSSETYSFL NRLAEAKVTL SQQLNTLQQQ QESAKAQLSI LINRSGSWAD VARQSLQRFD STRPVVKFGT EQYTAIHRQM MAAHAAITLQ EVSEFTDDMR NFTADSIPLL IQLGRSSLMD EHLVEQREKL RELTTIAERL NRLEREWM
要素 #1637名称: Actinアクチン / タイプ: protein / 記述: Actin, cytoplasmic 1アクチン / 分子量: 41.737 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P60709
配列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGDGVT HTVPIYEGYA ...配列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGDGVT HTVPIYEGYA LPHAILRLDL AGRDLTDYLM KILTERGYSF TTTAEREIVR DIKEKLCYVA LDFEQEMATA ASSSSLEKSY ELPDGQVITI GNERFRCPEA LFQPSFLGME SCGIHETTFN SIMKCDVDIR KDLYANTVLS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWISKQ EYDESGPSIV HRKCF

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III EMBL P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.124 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex
測定日: 2017年5月6日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 3600 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1331 7.2669
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 761 /
MinMax
Q0.133146 2.22243
P(R) point1 761
R0 12.33
結果
カーブのタイプ: sec /
実験値Porod
分子量109.1 kDa82.1 kDa
体積-147 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I0615.1 3.1 611 1
慣性半径, Rg 3.658 nm-3.6 nm0.1

MinMaxError
D-12.33 0.6
Guinier point1 84 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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