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万見
- SASDDM9: lipoprotein lipase–GPIHBP1 complex (Lipoprotein lipase, hLPL + Gl... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDDM9
試料lipoprotein lipase–GPIHBP1 complex
  • Lipoprotein lipase (protein), hLPL, Homo sapiens
  • Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1 (protein), GPIHBP1, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoprotein lipase / low-density lipoprotein particle mediated signaling / lipoprotein lipase activity / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / glycerophospholipase activity / phospholipase A1 activity / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / triglyceride catabolic process ...lipoprotein lipase / low-density lipoprotein particle mediated signaling / lipoprotein lipase activity / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / glycerophospholipase activity / phospholipase A1 activity / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / triglyceride catabolic process / very-low-density lipoprotein particle remodeling / Chylomicron remodeling / very-low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid storage / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / cellular response to nutrient / triacylglycerol lipase activity / very-low-density lipoprotein particle / heparan sulfate proteoglycan binding / cellular response to fatty acid / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / triglyceride homeostasis / triglyceride metabolic process / lipoprotein particle binding / apolipoprotein binding / positive regulation of fat cell differentiation / catalytic complex / response to glucose / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / positive regulation of chemokine production / protein-membrane adaptor activity / phospholipid metabolic process / positive regulation of adipose tissue development / cholesterol homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to bacterium / fatty acid metabolic process / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / fatty acid biosynthetic process / heparin binding / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / signaling receptor binding / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain ...Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Structure of the lipoprotein lipase-GPIHBP1 complex that mediates plasma triglyceride hydrolysis.
著者: Gabriel Birrane / Anne P Beigneux / Brian Dwyer / Bettina Strack-Logue / Kristian Kølby Kristensen / Omar L Francone / Loren G Fong / Haydyn D T Mertens / Clark Q Pan / Michael Ploug / ...著者: Gabriel Birrane / Anne P Beigneux / Brian Dwyer / Bettina Strack-Logue / Kristian Kølby Kristensen / Omar L Francone / Loren G Fong / Haydyn D T Mertens / Clark Q Pan / Michael Ploug / Stephen G Young / Muthuraman Meiyappan /
要旨: Lipoprotein lipase (LPL) is responsible for the intravascular processing of triglyceride-rich lipoproteins. The LPL within capillaries is bound to GPIHBP1, an endothelial cell protein with a three- ...Lipoprotein lipase (LPL) is responsible for the intravascular processing of triglyceride-rich lipoproteins. The LPL within capillaries is bound to GPIHBP1, an endothelial cell protein with a three-fingered LU domain and an N-terminal intrinsically disordered acidic domain. Loss-of-function mutations in or cause severe hypertriglyceridemia (chylomicronemia), but structures for LPL and GPIHBP1 have remained elusive. Inspired by our recent discovery that GPIHBP1's acidic domain preserves LPL structure and activity, we crystallized an LPL-GPIHBP1 complex and solved its structure. GPIHBP1's LU domain binds to LPL's C-terminal domain, largely by hydrophobic interactions. Analysis of electrostatic surfaces revealed that LPL contains a large basic patch spanning its N- and C-terminal domains. GPIHBP1's acidic domain was not defined in the electron density map but was positioned to interact with LPL's large basic patch, providing a likely explanation for how GPIHBP1 stabilizes LPL. The LPL-GPIHBP1 structure provides insights into mutations causing chylomicronemia.
登録者
  • Haydyn Mertens (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2159
タイプ: dummy / ソフトウェア: (2.8.1) / ダミー原子の半径: 2.20 A / 対称性: P2 / カイ2乗値: 1.067 / P-value: 0.382446
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: lipoprotein lipase–GPIHBP1 complex / 試料濃度: 0.72 mg/ml / Entity id: 1184 / 1185
バッファ名称: 10 mM BisTris, 150 mM NaCl, 4 mM CaCl2, 10% glycerol
pH: 7.4
要素 #1184名称: hLPL / タイプ: protein / 記述: Lipoprotein lipase / 分子量: 50.323 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P06858
配列: DQRRDFIDIE SKFALRTPED TAEDTCHLIP GVAESVATCH FNHSSKTFMV IHGWTVTGMY ESWVPKLVAA LYKREPDSNV IVVDWLSRAQ EHYPVSAGYT KLVGQDVARF INWMEEEFNY PLDNVHLLGY SLGAHAAGIA GSLTNKKVNR ITGLDPAGPN FEYAEAPSRL ...配列:
DQRRDFIDIE SKFALRTPED TAEDTCHLIP GVAESVATCH FNHSSKTFMV IHGWTVTGMY ESWVPKLVAA LYKREPDSNV IVVDWLSRAQ EHYPVSAGYT KLVGQDVARF INWMEEEFNY PLDNVHLLGY SLGAHAAGIA GSLTNKKVNR ITGLDPAGPN FEYAEAPSRL SPDDADFVDV LHTFTRGSPG RSIGIQKPVG HVDIYPNGGT FQPGCNIGEA IRVIAERGLG DVDQLVKCSH ERSIHLFIDS LLNEENPSKA YRCSSKEAFE KGLCLSCRKN RCNNLGYEIN KVRAKRSSKM YLKTRSQMPY KVFHYQVKIH FSGTESETHT NQAFEISLYG TVAESENIPF TLPEVSTNKT YSFLIYTEVD IGELLMLKLK WKSDSYFSWS DWWSSPGFAI QKIRVKAGET QKKVIFCSRE KVSHLQKGKA PAVFVKCHDK SLNKKSG
要素 #1185名称: GPIHBP1 / タイプ: protein
記述: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
分子量: 14.713 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens
配列:
QTQQEEEEED EDHGPDDYDE EDEDEVEEEE TNRLPGGRSR VLLRCYTCKS LPRDERCNLT QNCSHGQTCT TLIAHGNTES GLLTTHSTWC TDSCQPITKT VEGTQVTMTC CQSSLCNVPP WQSSRVQDPT G

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III EMBL P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.124 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: lipoprotein lipase–GPIHBP1 complex / 測定日: 2017年12月2日 / 保管温度: 25 °C / セル温度: 25 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0918 5.0879
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 787 /
MinMax
Q0.0586472 2.23301
P(R) point1 787
R0 19
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardStandard errorPorod
分子量152 kDa151.9 kDa10 188 kDa
体積---319 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.07501 0.01 0.074 0.01
慣性半径, Rg 5.598 nm0.01 5.47 nm0.01

MinMaxError
D-19 5
Guinier point1 55 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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