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万見
- SASDBZ4: Tyrosine hydroxylase (Isoform 1, Homo sapiens) (Tyrosine hydroxyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBZ4
試料Tyrosine hydroxylase (Isoform 1, Homo sapiens)
  • Tyrosine hydroxylase, isoform 1 (protein), TYH, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / terpene metabolic process / isoquinoline alkaloid metabolic process / norepinephrine biosynthetic process / embryonic camera-type eye morphogenesis ...tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / terpene metabolic process / isoquinoline alkaloid metabolic process / norepinephrine biosynthetic process / embryonic camera-type eye morphogenesis / hyaloid vascular plexus regression / epinephrine biosynthetic process / circadian sleep/wake cycle / Catecholamine biosynthesis / aminergic neurotransmitter loading into synaptic vesicle / dopamine binding / response to pyrethroid / eye photoreceptor cell development / response to isolation stress / melanosome membrane / sphingolipid metabolic process / response to ether / synaptic transmission, dopaminergic / tetrahydrobiopterin binding / response to herbicide / mating behavior / dopamine biosynthetic process / amino acid binding / regulation of heart contraction / eating behavior / pigmentation / response to corticosterone / response to zinc ion / cellular response to alkaloid / social behavior / response to immobilization stress / smooth endoplasmic reticulum / response to light stimulus / anatomical structure morphogenesis / cellular response to manganese ion / response to electrical stimulus / heart morphogenesis / response to salt stress / response to amphetamine / visual perception / response to nutrient levels / ferric iron binding / fatty acid metabolic process / learning / response to activity / locomotory behavior / cellular response to glucose stimulus / animal organ morphogenesis / ferrous iron binding / terminal bouton / cytoplasmic side of plasma membrane / cerebral cortex development / memory / cellular response to growth factor stimulus / response to peptide hormone / oxygen binding / cellular response to nicotine / cellular response to xenobiotic stimulus / synaptic vesicle / response to estradiol / heart development / cytoplasmic vesicle / perikaryon / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / neuron projection / protein domain specific binding / axon / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase ...Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用日付: 2016 Sep
タイトル: Stable preparations of tyrosine hydroxylase provide the solution structure of the full-length enzyme
著者: Bezem M / Baumann A / Skjærven L / Meyer R / Kursula P / Martinez A
登録者
  • Lars Skjærven (UiB, University of Bergen, Bergen, Norway)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #548
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: P222 / カイ2乗値: 1.548
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Tyrosine hydroxylase (Isoform 1, Homo sapiens) / 試料濃度: 1.00-3.00
バッファ名称: 20 mM Na-HEPES 200 mM NaCl / 濃度: 20.00 mM / pH: 7 / 組成: 200 mM NaCl
要素 #351名称: TYH / タイプ: protein / 記述: Tyrosine hydroxylase, isoform 1 / 分子量: 55.611 / 分子数: 4 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P07101
配列: MPTPDATTPQ AKGFRRAVSE LDAKQAEAIM SPRFIGRRQS LIEDARKERE AAVAAAAAAV PSEPGDPLEA VAFEEKEGKA VLNLLFSPRA TKPSALSRAV KVFETFEAKI HHLETRPAQR PRAGGPHLEY FVRLEVRRGD LAALLSGVRQ VSEDVRSPAG PKVPWFPRKV ...配列:
MPTPDATTPQ AKGFRRAVSE LDAKQAEAIM SPRFIGRRQS LIEDARKERE AAVAAAAAAV PSEPGDPLEA VAFEEKEGKA VLNLLFSPRA TKPSALSRAV KVFETFEAKI HHLETRPAQR PRAGGPHLEY FVRLEVRRGD LAALLSGVRQ VSEDVRSPAG PKVPWFPRKV SELDKCHHLV TKFDPDLDLD HPGFSDQVYR QRRKLIAEIA FQYRHGDPIP RVEYTAEEIA TWKEVYTTLK GLYATHACGE HLEAFALLER FSGYREDNIP QLEDVSRFLK ERTGFQLRPV AGLLSARDFL ASLAFRVFQC TQYIRHASSP MHSPEPDCCH ELLGHVPMLA DRTFAQFSQD IGLASLGASD EEIEKLSTLY WFTVEFGLCK QNGEVKAYGA GLLSSYGELL HCLSEEPEIR AFDPEAAAVQ PYQDQTYQSV YFVSESFSDA KDKLRSYASR IQRPFSVKFD PYTLAIDVLD SPQAVRRSLE GVQDELDTLA HALSAIG

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Tyrosine hydroxylase (Isoform 1, homo sapiens)
測定日: 2015年6月14日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.027 4.8012
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 1778 /
MinMax
Q0.0586553 4.75365
P(R) point1 1778
R0 20
結果
カーブのタイプ: merged /
実験値Porod
分子量283.8 kDa-
体積-519.8 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I063330 219 62494.4 124.65
慣性半径, Rg 4.93 nm0.03 4.74 nm0.33

MinMax
D-20
Guinier point40 95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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