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万見
- SASDBL2: MBP-PICK1 fusion (Maltose Binding Protein fused to Protein Intera... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBL2
試料MBP-PICK1 fusion
  • Maltose Binding Protein fused to Protein Interacting with C kinase 1 (protein), MBP-PICK1, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / neuronal ion channel clustering / cellular response to decreased oxygen levels / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / monoamine transport / dendritic spine organization ...membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / neuronal ion channel clustering / cellular response to decreased oxygen levels / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / monoamine transport / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / dendritic spine maintenance / receptor clustering / positive regulation of receptor internalization / cellular response to glucose starvation / regulation of insulin secretion / protein kinase C binding / trans-Golgi network membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / intracellular protein transport / G protein-coupled receptor binding / phospholipid binding / actin filament binding / endocytic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / postsynaptic density / protein phosphorylation / protein domain specific binding / signaling receptor binding / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. ...PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PRKCA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Mol Biol Cell / 年: 2015
タイトル: PICK1 is implicated in organelle motility in an Arp2/3 complex-independent manner.
著者: Yadaiah Madasu / Changsong Yang / Malgorzata Boczkowska / Kelley A Bethoney / Adam Zwolak / Grzegorz Rebowski / Tatyana Svitkina / Roberto Dominguez /
要旨: PICK1 is a modular scaffold implicated in synaptic receptor trafficking. It features a PDZ domain, a BAR domain, and an acidic C-terminal tail (ACT). Analysis by small- angle x-ray scattering ...PICK1 is a modular scaffold implicated in synaptic receptor trafficking. It features a PDZ domain, a BAR domain, and an acidic C-terminal tail (ACT). Analysis by small- angle x-ray scattering suggests a structural model that places the receptor-binding site of the PDZ domain and membrane-binding surfaces of the BAR and PDZ domains adjacent to each other on the concave side of the banana-shaped PICK1 dimer. In the model, the ACT of one subunit of the dimer interacts with the PDZ and BAR domains of the other subunit, possibly accounting for autoinhibition. Consistently, full-length PICK1 shows diffuse cytoplasmic localization, but it clusters on vesicle-like structures that colocalize with the trans-Golgi network marker TGN38 upon deletion of either the ACT or PDZ domain. This localization is driven by the BAR domain. Live-cell imaging further reveals that PICK1-associated vesicles undergo fast, nondirectional motility in an F-actin-dependent manner, but deleting the ACT dramatically reduces vesicle speed. Thus the ACT links PICK1-associated vesicles to a motility factor, likely myosin, but, contrary to previous reports, PICK1 neither binds nor inhibits Arp2/3 complex.
登録者
  • Roberto Dominguez (Penn, University of Pennsylvania, Philadelphia, PA, United States)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #402
タイプ: dummy / ソフトウェア: crysol / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.1881
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: MBP-PICK1 fusion / 試料濃度: 0.46-7.50
バッファ名称: 50 mM Tris / pH: 7.5 / 組成: 300 mM NaCl, 1 mM maltose, 1 mM EGTA, 2 mM DTT
要素 #266名称: MBP-PICK1 / タイプ: protein
記述: Maltose Binding Protein fused to Protein Interacting with C kinase 1
分子量: 87.089 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q9NRD5
配列: MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDKL YPFTWDAVRY NGKLIAYPIA VEALSLIYNK DLLPNPPKTW EEIPALDKEL KAKGKSALMF NLQEPYFTWP LIAADGGYAF ...配列:
MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPDKAFQDKL YPFTWDAVRY NGKLIAYPIA VEALSLIYNK DLLPNPPKTW EEIPALDKEL KAKGKSALMF NLQEPYFTWP LIAADGGYAF KYENGKYDIK DVGVDNAGAK AGLTFLVDLI KNKHMNADTD YSIAEAAFNK GETAMTINGP WAWSNIDTSK VNYGVTVLPT FKGQPSKPFV GVLSAGINAA SPNKELAKEF LENYLLTDEG LEAVNKDKPL GAVALKSYEE ELAKDPRIAA TMENAQKGEI MPNIPQMSAF WYAVRTAVIN AASGRQTVDA ALAAAQTNAA AMFADLDYDI EEDKLGIPTV PGKVTLQKDA QNLIGISIGG GAQYCPCLYI VQVFDNTPAA LDGTVAAGDE ITGVNGRSIK GKTKVEVAKM IQEVKGEVTI HYNKLQADPK QGMSLDIVLK KVKHRLVENM SSGTADALGL SRAILCNDGL VKRLEELERT AELYKGMTEH TKNLLRAFYE LSQTHRAFGD VFSVIGVREP QPAASEAFVK FADAHRSIEK FGIRLLKTIK PMLTDLNTYL NKAIPDTRLT IKKYLDVKFE YLSYCLKVKE MDDEEYSCIA LGEPLYRVST GNYEYRLILR CRQEARARFS QMRKDVLEKM ELLDQKHVQD IVFQLQRLVS TMSKYYNDCY AVLRDADVFP IEVDLAHTTL AYGLNQEEFT DGEEEEEEED TAAGEPSRDT RGAAGPLDKG GSWCDS

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実験情報

ビーム設備名称: Cornell High Energy Synchrotron Source (CHESS) G1
地域: Ithaca, NY / 国: USA / 線源: X-ray synchrotron
検出器名称: Finger Lakes CCD / タイプ: CCD
スキャン
タイトル: MPP-PICK1 fusion at 3.75mg/ml / 測定日: 2015年10月13日 / セル温度: 4 °C / 照射時間: 40 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1034 2.9352
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 151 /
MinMax
Q0.00790906 0.0991546
P(R) point1 151
R0 276
結果
D max: 27.6 / カーブのタイプ: single_conc
コメント: This dataset was collected at a concentration of 3.75 mg/ml.
実験値Porod
分子量172.2 kDa-
体積-483 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I041.58 41.42
慣性半径, Rg 8.7 nm8.38 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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