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- SASDBK6: Truncated construct of human p23 (1-131) (Prostaglandin E synthas... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBK6
試料Truncated construct of human p23 (1-131)
  • Prostaglandin E synthase 3 (1-131) (protein), PTGES, Sba1, p23, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / telomerase activity / prostanoid biosynthetic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / telomerase holoenzyme complex / prostaglandin biosynthetic process / protein folding chaperone complex / telomerase holoenzyme complex assembly ...prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / telomerase activity / prostanoid biosynthetic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / telomerase holoenzyme complex / prostaglandin biosynthetic process / protein folding chaperone complex / telomerase holoenzyme complex assembly / : / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / DNA polymerase binding / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Hsp90 protein binding / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / Estrogen-dependent gene expression / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / protein stabilization / signal transduction / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Prostaglandin E synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Arch Biochem Biophys / 年: 2015
タイトル: The C-terminal region of the human p23 chaperone modulates its structure and function.
著者: Thiago V Seraphim / Lisandra M Gava / David Z Mokry / Thiago C Cagliari / Leandro R S Barbosa / Carlos H I Ramos / Júlio C Borges /
要旨: The p23 protein is a chaperone widely involved in protein homeostasis, well known as an Hsp90 co-chaperone since it also controls the Hsp90 chaperone cycle. Human p23 includes a β-sheet domain, ...The p23 protein is a chaperone widely involved in protein homeostasis, well known as an Hsp90 co-chaperone since it also controls the Hsp90 chaperone cycle. Human p23 includes a β-sheet domain, responsible for interacting with Hsp90; and a charged C-terminal region whose function is not clear, but seems to be natively unfolded. p23 can undergo caspase-dependent proteolytic cleavage to form p19 (p231-142), which is involved in apoptosis, while p23 has anti-apoptotic activity. To better elucidate the function of the human p23 C-terminal region, we studied comparatively the full-length human p23 and three C-terminal truncation mutants: p23₁₋₁₁₇; p23₁₋₁₃₁ and p23₁₋₁₄₂. Our data indicate that p23 and p19 have distinct characteristics, whereas the other two truncations behave similarly, with some differences to p23 and p19. We found that part of the C-terminal region can fold in an α-helix conformation and slightly contributes to p23 thermal-stability, suggesting that the C-terminal interacts with the β-sheet domain. As a whole, our results suggest that the C-terminal region of p23 is critical for its structure-function relationship. A mechanism where the human p23 C-terminal region behaves as an activation/inhibition module for different p23 activities is proposed.
登録者
  • Júlio Borges (Instituto de Química de São Carlos, São Carlos - SP - Brasil)

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モデル

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試料

試料名称: Truncated construct of human p23 (1-131) / 試料濃度: 1.00-2.00
バッファ名称: 25 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 5 mM B-mercaptoethanol / pH: 7.5
要素 #406名称: PTGES, Sba1, p23 / タイプ: protein / 記述: Prostaglandin E synthase 3 (1-131) / 分子量: 15.693 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q15185
配列:
GSMQPASAKW YDRRDYVFIE FCVEDSKDVN VNFEKSKLTF SCLGGSDNFK HLNEIDLFHC IDPNDSKHKR TDRSILCCLR KGESGQSWPR LTKERAKLNW LSVDFNNWKD WEDDSDEDMS NFDRFSEMMN NMG

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実験情報

ビーム設備名称: Brazilian Synchrotron Light Laboratory SAXS1 Beamline
地域: Campinas / 国: Brazil / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1488 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1 mm
検出器名称: Pilatus 300K / タイプ: 20Hz
スキャン
タイトル: Truncated construct of human p23 (1-131) / 測定日: 2013年6月21日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 30 sec. / フレーム数: 2 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0108 0.3685
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 451 /
MinMax
Q0.01076 0.3685
P(R) point1 451
R0 70
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: Samples were measured at 1 mg/mL and 2 mg/mL in 1 mm path-length mica cells. All curves were inspected for X-ray damage and aggregation. The experimental molecular weight was determined ...コメント: Samples were measured at 1 mg/mL and 2 mg/mL in 1 mm path-length mica cells. All curves were inspected for X-ray damage and aggregation. The experimental molecular weight was determined by analytical ultracentrifugation.
実験値Porod
分子量18 kDa-
体積-31 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.01632 2.0E-5 0.0163 3.0E-5
慣性半径, Rg 1.933 nm0.005 1.91 nm0.06

MinMax
D-7
Guinier point1 71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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