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万見
- PDB-9zd2: C1 local refinement of aquaporin 1 bound to endogenous human stomatin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9zd2
タイトルC1 local refinement of aquaporin 1 bound to endogenous human stomatin
要素
  • Aquaporin-1
  • Stomatin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Oligomer / C8 symmetry / scaffold
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / hydrogen peroxide channel activity / lipid digestion / renal water transport / corticotropin secretion / cellular response to salt stress ...metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / hydrogen peroxide channel activity / lipid digestion / renal water transport / corticotropin secretion / cellular response to salt stress / positive regulation of viral process / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / glycerol transmembrane transporter activity / secretory granule organization / water transmembrane transporter activity / cerebrospinal fluid secretion / positive regulation of saliva secretion / Passive transport by Aquaporins / pancreatic juice secretion / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / lateral ventricle development / glycerol transmembrane transport / cellular response to mercury ion / intracellular water homeostasis / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / renal water absorption / potassium ion transmembrane transporter activity / transepithelial water transport / water channel activity / ankyrin-1 complex / host-mediated activation of viral genome replication / ammonium transmembrane transport / ammonium channel activity / glomerular filtration / camera-type eye morphogenesis / multicellular organismal-level water homeostasis / fibroblast migration / water transport / cellular homeostasis / cellular hyperosmotic response / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / RNA polymerase binding / cell volume homeostasis / hyperosmotic response / positive regulation of fibroblast migration / odontogenesis / nitric oxide transport / azurophil granule membrane / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / ion channel inhibitor activity / CDC42 GTPase cycle / tertiary granule membrane / brush border / RHOH GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / cellular response to dexamethasone stimulus / positive regulation of protein targeting to membrane / potassium channel activity / transmembrane transporter activity / specific granule membrane / renal water homeostasis / ephrin receptor binding / cellular response to retinoic acid / cellular response to nitric oxide / sensory perception of pain / establishment of localization in cell / basal plasma membrane / cellular response to cAMP / cellular response to copper ion / Developmental Lineage of Pancreatic Ductal Cells / carbon dioxide transport / potassium ion transport / wound healing / brush border membrane / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / positive regulation of fibroblast proliferation / Stimuli-sensing channels / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of angiogenesis / apical part of cell / cellular response to UV / melanosome / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / blood microparticle / nuclear membrane / cellular response to hypoxia / vesicle / defense response to Gram-negative bacterium / basolateral plasma membrane / cytoskeleton / apical plasma membrane / membrane raft / axon
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 1 / Band-7 stomatin-like / Band 7/stomatin-like, conserved site / Band 7 protein family signature. / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site ...Aquaporin 1 / Band-7 stomatin-like / Band 7/stomatin-like, conserved site / Band 7 protein family signature. / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Band 7/SPFH domain superfamily / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / PALMITIC ACID / Stomatin / Aquaporin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Vallese, F. / Clarke, O.B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2026
タイトル: Stomatin encapsulates aquaporin-1 and urea transporter-B in the erythrocyte membrane.
著者: Francesca Vallese / Huan Li / Lucia Barazzuol / Tito Calì / Oliver B Clarke /
要旨: Stomatin is a ubiquitous and highly expressed protein in erythrocytes, which associates with cholesterol-rich microdomains in the plasma membrane and is known to regulate the activity of multiple ion ...Stomatin is a ubiquitous and highly expressed protein in erythrocytes, which associates with cholesterol-rich microdomains in the plasma membrane and is known to regulate the activity of multiple ion channels and transporters, but the structural basis of association with stomatin targets remains unknown. Here, we describe high-resolution structures of multiple stomatin complexes with endogenous binding partners isolated from human erythrocyte membranes, revealing that stomatin specifically associates with two membrane proteins involved in water transport and cell volume regulation, aquaporin-1 and the urea transporter SLC14A1. Together, our results reveal the structural basis of stomatin oligomerization, membrane association, and target recruitment and identify a putative role for stomatin in the regulation of osmotic balance in the erythrocyte.
履歴
登録2025年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Aquaporin-1
B: Aquaporin-1
C: Aquaporin-1
A: Aquaporin-1
F: Stomatin
G: Stomatin
E: Stomatin
I: Stomatin
H: Stomatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)212,20017
ポリマ－209,6289
非ポリマー2,5728
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Aquaporin-1 / AQP-1 / Aquaporin-CHIP / Channel-like integral membrane protein of 28 kDa / Urine water channel


分子量: 25996.072 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Aquaporin-1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29972
#2: タンパク質
Stomatin / Erythrocyte band 7 integral membrane protein / Erythrocyte membrane protein band 7.2 / Protein 7.2b


分子量: 21128.730 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
詳細: Stomatin region in contact with AQP-1,Stomatin region in contact with AQP-1
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P27105
#3: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID


分子量: 256.424 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C16H32O2 / 詳細: Aquaporin-1 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C27H46O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The stomatin region in contact with two AQP-1 monomers
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 135000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00415075
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68220522
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.7842400
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0452508
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042542

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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