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万見
- PDB-9yf5: N4 Empty Particle C6 Tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9yf5
タイトルN4 Empty Particle C6 Tail
要素
  • 30 kDa protein
  • 60 kDa protein
  • Gp54
  • Gp64
  • Non-contractile tail sheath
  • Probable portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN / dodecamer / bacteriophage portal
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / virus tail / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion component / symbiont entry into host cell
類似検索 - 分子機能
: / : / Non-contractile tail sheath N-terminal domain / Non-contractile tail sheath protein TIM barrel / : / SU10 adaptor protein / : / Phage SU10 portal protein / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable portal protein / Gp64 / Non-contractile tail sheath / 60 kDa protein / 30 kDa protein / Gp54
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage N4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Bellis, N.F. / Cingolani, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Res Sq / 年: 2025
タイトル: Structure of the giant RNA polymerase ejected from coliphage N4.
著者: Nathan F Bellis / Ravi K Lokareddy / Mikhail Pavlenok / Stephanie L Cooper Horton / James L Kizziah / Francesca Forti / David A Schneider / Michael Niederweis / Federica Briani / Gino Cingolani /
要旨: are widespread prokaryotic viruses that encapsidate a giant (~3,500-residue) virion-associated RNA polymerase (vRNAP). During infection, vRNAP is expelled into Gram-negative bacteria, along with two ... are widespread prokaryotic viruses that encapsidate a giant (~3,500-residue) virion-associated RNA polymerase (vRNAP). During infection, vRNAP is expelled into Gram-negative bacteria, along with two additional ejection proteins, to assemble a transient DNA-ejectosome that becomes transcriptionally active, initiating viral replication. Here, we present an integrative structural analysis of the coliphage N4 vRNAP (gp50). We find that this 383 kDa enzyme is a multi-domain, single-chain RNA polymerase, structurally distinct from both compact single-chain RNAPs and large multi-subunit holoenzymes. vRNAP is composed of loosely connected domains and exhibits an intramolecular mode of allosteric regulation through its C-terminal domain. Comparative analysis of intact and genome-released virions identified gp51, which forms an outer-membrane complex, and gp52, which assembles a periplasmic tunnel. These proteins generate heterogeneous pores that facilitate the release of vRNAP. We further uncover a signaling hub in the phage tail, composed of the receptor-binding protein, tail tube, and tail plug, that detects receptor engagement and orchestrates the release of ejection proteins. We propose that the beads-on-a-string architecture of vRNAP enables the translocation of megadalton-scale protein complexes through the ~35 Å channel formed by the tail and ejection proteins. These findings establish N4 as a distinctive model for protein translocation through biological channels.
履歴
登録2025年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AA: 30 kDa protein
AB: 30 kDa protein
LA: Non-contractile tail sheath
SA: Gp64
TA: Gp54
TB: Gp54
XA: 60 kDa protein
XB: 60 kDa protein
YA: 60 kDa protein
YB: 60 kDa protein
ZA: 60 kDa protein
ZB: 60 kDa protein
PA: Probable portal protein
AC: 30 kDa protein
AD: 30 kDa protein
LB: Non-contractile tail sheath
SB: Gp64
TC: Gp54
TD: Gp54
XC: 60 kDa protein
XD: 60 kDa protein
YC: 60 kDa protein
YD: 60 kDa protein
ZC: 60 kDa protein
ZD: 60 kDa protein
AE: 30 kDa protein
AF: 30 kDa protein
LC: Non-contractile tail sheath
SC: Gp64
TE: Gp54
TF: Gp54
XE: 60 kDa protein
XF: 60 kDa protein
YE: 60 kDa protein
YF: 60 kDa protein
ZE: 60 kDa protein
ZF: 60 kDa protein
AG: 30 kDa protein
AH: 30 kDa protein
LD: Non-contractile tail sheath
SD: Gp64
TG: Gp54
TH: Gp54
XG: 60 kDa protein
XH: 60 kDa protein
YG: 60 kDa protein
YH: 60 kDa protein
ZG: 60 kDa protein
ZH: 60 kDa protein
AI: 30 kDa protein
AJ: 30 kDa protein
LE: Non-contractile tail sheath
SE: Gp64
TI: Gp54
TJ: Gp54
XI: 60 kDa protein
XJ: 60 kDa protein
YI: 60 kDa protein
YJ: 60 kDa protein
ZI: 60 kDa protein
ZJ: 60 kDa protein
AK: 30 kDa protein
AL: 30 kDa protein
LF: Non-contractile tail sheath
SF: Gp64
TK: Gp54
TL: Gp54
XK: 60 kDa protein
XL: 60 kDa protein
YK: 60 kDa protein
YL: 60 kDa protein
ZK: 60 kDa protein
ZL: 60 kDa protein
PB: Probable portal protein
PC: Probable portal protein
PD: Probable portal protein
PE: Probable portal protein
PF: Probable portal protein
PG: Probable portal protein
PH: Probable portal protein
PI: Probable portal protein
PJ: Probable portal protein
PK: Probable portal protein
PL: Probable portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,079,39684
ポリマ－5,079,39684
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 6種, 84分子 AAABACADAEAFAGAHAIAJAKALLALBLCLDLELFSASBSCSDSESFTATBTCTDTETF...

#1: タンパク質
30 kDa protein


分子量: 27192.412 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage N4 (ファージ) / 参照: UniProt: A0MZE9
#2: タンパク質
Non-contractile tail sheath / Gene product 65 / Gp65


分子量: 154255.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage N4 (ファージ) / 参照: UniProt: A0MZE7
#3: タンパク質
Gp64


分子量: 48100.742 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage N4 (ファージ) / 参照: UniProt: A0MZE6
#4: タンパク質
Gp54


分子量: 32438.443 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage N4 (ファージ) / 参照: UniProt: Q859Q3
#5: タンパク質 ...
60 kDa protein


分子量: 58943.914 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage N4 (ファージ) / 参照: UniProt: A0MZE8
#6: タンパク質
Probable portal protein / 94 kDa protein / Gene product 59 / gp59 / Head-to-tail connector


分子量: 85642.523 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage N4 (ファージ) / 参照: UniProt: A0MZE1

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia phage N4 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia phage N4 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.21.1_5286:モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10265 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001211722
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.367287724
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.6978378
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03831848
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00337530

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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