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- PDB-9wff: Cryo-EM structure of the human Erlin2 oligomer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9wff
タイトルCryo-EM structure of the human Erlin2 oligomer
要素Erlin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Erlin2 oligomer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cholesterol biosynthetic process / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / SREBP signaling pathway / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / cholesterol binding / cholesterol metabolic process / ERAD pathway / Signaling by FGFR1 in disease / Defective CFTR causes cystic fibrosis ...regulation of cholesterol biosynthetic process / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / SREBP signaling pathway / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / cholesterol binding / cholesterol metabolic process / ERAD pathway / Signaling by FGFR1 in disease / Defective CFTR causes cystic fibrosis / ABC-family proteins mediated transport / membrane raft / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Erlin1/2 / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Qian, H.W. / Jia, X.X.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2026
タイトル: Structural insights into the organization of the human Erlin complex.
著者: Xiaoxiao Jia / Guoyun Liu / Haiwen Li / Hongwu Qian /
要旨: The endoplasmic reticulum (ER) lipid raft proteins (Erlins) belong to the stomatin-prohibitin-flotillin-HflC/K (SPFH) family and form highly oligomeric platforms that mediate the degradation of ...The endoplasmic reticulum (ER) lipid raft proteins (Erlins) belong to the stomatin-prohibitin-flotillin-HflC/K (SPFH) family and form highly oligomeric platforms that mediate the degradation of activated inositol 1,4,5-trisphosphate receptors by facilitating their interaction with the E3 ligase RNF170. However, the molecular mechanisms underlying this process remain unclear. Here, we successfully reconstituted the Erlin1-Erlin2 complex and its complex with RNF170 by overexpressing these components in HEK293F cells. We also isolated the Erlin2 oligomer by solely expressing Erlin2 in the cells. Using cryo-EM, we determined the structures of the Erlin1-Erlin2 complex, Erlin1-Erlin2-RNF170 complex, and Erlin2 oligomer at resolutions of 3.29 Å, 3.05 Å, and 2.12 Å, respectively. Both the Erlin1-Erlin2 complex and the Erlin2 oligomer exhibit similar cage-like architectures, with the Erlin1-Erlin2 complex containing 13 pairs of Erlin1 and Erlin2 subunits, whereas the Erlin2 oligomer comprises 26 Erlin2. Although RNF170 was clearly identified during protein purification, it was invisible in the final 3D reconstruction, suggesting a high degree of flexibility between RNF170 and the Erlin complex. Multiple water molecules were identified in the Erlin2 oligomer, underscoring their critical roles in facilitating the high degree of oligomerization of the Erlin2 complex. Taken together, our structural investigation elucidates the molecular basis for the assembly of the Erlin complex and provides a framework for further investigation.
履歴
登録2025年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Y: Erlin-2
X: Erlin-2
A: Erlin-2
Z: Erlin-2
C: Erlin-2
B: Erlin-2
E: Erlin-2
D: Erlin-2
G: Erlin-2
F: Erlin-2
I: Erlin-2
H: Erlin-2
K: Erlin-2
J: Erlin-2
M: Erlin-2
L: Erlin-2
O: Erlin-2
N: Erlin-2
Q: Erlin-2
P: Erlin-2
S: Erlin-2
R: Erlin-2
U: Erlin-2
T: Erlin-2
W: Erlin-2
V: Erlin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)825,67152
ポリマ－819,91926
非ポリマー5,75126
水62,5303471
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Erlin-2 / Endoplasmic reticulum lipid raft-associated protein 2 / Stomatin-prohibitin-flotillin-HflC/K domain- ...Endoplasmic reticulum lipid raft-associated protein 2 / Stomatin-prohibitin-flotillin-HflC/K domain-containing protein 2 / SPFH domain-containing protein 2


分子量: 31535.357 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERLIN2, C8orf2, SPFH2, UNQ2441/PRO5003/PRO9924 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O94905
#2: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the human Erlin2 oligomer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.20.1_4487モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100060 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.12 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0049052
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55812208
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.4461220
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421416
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041540

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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