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万見
- PDB-9w2r: Cryo-EM structure of FoF1-ATPase monomer state 1 on the bovine he... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 9w2r
タイトルCryo-EM structure of FoF1-ATPase monomer state 1 on the bovine heart submitochondrial particles (FoF1-1)
要素
  • (ATP synthase F(0) complex subunit ...) x 8
  • (ATP synthase F(1) complex subunit ...) x 4
  • (ATP synthase peripheral stalk subunit ...) x 4
  • ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial
  • ATPase inhibitor, mitochondrial
キーワードMOTOR PROTEIN / ATP synthase / FoF1-ATPase / submitochondrial particles
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein import / negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial translation termination ...Mitochondrial protein import / negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial translation termination / proton channel activity / heme biosynthetic process / Mitochondrial protein degradation / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / aerobic respiration / erythrocyte differentiation / ADP binding / mitochondrial membrane / ATPase binding / protein homotetramerization / calmodulin binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / ATP synthase protein 8, metazoa ...ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit 8 / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit 8 / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit b, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit d, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit j, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit e, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit f, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit g, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit k, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Nakano, A. / Masuya, T. / Akisada, S. / Ishikawa-Fukuda, M. / Mitsuoka, K. / Miyoshi, H. / Murai, M. / Yokoyama, K.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H02453 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)25K01958 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structures of respiratory supercomplexes and ATP synthase oligomers in mammalian mitochondrial inner membrane.
著者: Atsuki Nakano / Takahiro Masuya / Shinsuke Akisada / Moe Ishikawa-Fukuda / Kaoru Mitsuoka / Hideto Miyoshi / Masatoshi Murai / Ken Yokoyama /
要旨: Understanding the functional mechanisms of membrane protein complexes requires structural analysis within their native membrane environment. Here, we applied cryo-electron microscopy to determine the ...Understanding the functional mechanisms of membrane protein complexes requires structural analysis within their native membrane environment. Here, we applied cryo-electron microscopy to determine the structures of FF ATP synthase and respiratory supercomplexes (SCs) on sub-mitochondrial particles (SMPs) isolated from bovine heart mitochondria. Most FF complexes were observed as dimers stabilized by the regulatory factor IF₁, and a tetrameric assembly comprising two FF-IF₁ dimers arranged linearly was also identified. This finding indicates that the tetrameric units of FF are present in the mitochondrial inner membrane and contribute to shaping cristae tips in mammalian mitochondria. F domain maps resolve the e-subunit- c₈-ring interface and show no discrete density for a tightly bound lipid within the c₈-ring. In addition to the previously reported SCs compositions CI₁CIII₂CIV₁ and CI₁CIII₂CIV₂, our analysis identified an additional assembly with the composition CI₁CIII₂CIV₃, as well as a CI₂CIII₂CIV₆ mega-complex. This approach enables rapid structural determination of FF ATP synthase and SCs from minimal membrane fractions, providing a foundation for elucidating the molecular basis of metabolic disorders and mitochondrial diseases at the level of higher-order architecture.
履歴
登録2025年7月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
8: ATP synthase F(0) complex subunit 8
A: ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial
G: ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial
H: ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial
J: ATPase inhibitor, mitochondrial
K: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
L: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
M: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
N: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
O: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
P: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
Q: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
R: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
S: ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP, mitochondrial
a: ATP synthase F(0) complex subunit a
b: ATP synthase peripheral stalk subunit b, mitochondrial
d: ATP synthase peripheral stalk subunit d, mitochondrial
e: ATP synthase F(0) complex subunit e, mitochondrial
f: ATP synthase F(0) complex subunit f, mitochondrial
g: ATP synthase F(0) complex subunit g, mitochondrial
h: ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial
j: ATP synthase F(0) complex subunit j, mitochondrial
k: ATP synthase F(0) complex subunit k, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)591,55539
ポリマ－588,97729
非ポリマー2,57710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase F(0) complex subunit ... , 8種, 15分子 8KLMNOPQRaefgjk

#1: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit 8 / A6L / F-ATPase subunit 8 / ATP synthase subunit A6L


分子量: 7944.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P03929
#8: タンパク質
ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 1 / ATP synthase ...ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 1 / ATP synthase proteolipid P1 / ATPase protein 9 / ATPase subunit c / Proton-conducting channel / ATP synthase F(0) complex subunit c


分子量: 7653.034 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P32876
#10: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit a / ATP synthase subunit a / F-ATPase protein 6 / Proton-conducting channel / ATP synthase F(0) complex subunit a


分子量: 24801.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00847
#13: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit e, mitochondrial / ATPase subunit e / ATP synthase membrane subunit e


分子量: 8205.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q00361
#14: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit f, mitochondrial / ATP synthase membrane subunit f


分子量: 10184.011 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q28851
#15: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit g, mitochondrial / ATPase subunit g / ATP synthase membrane subunit g


分子量: 11298.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q28852
#17: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit j, mitochondrial / ATP synthase subunit 6.8PL (subunit j) / 6.8 kDa mitochondrial proteolipid / 6.8 kDa mitochondrial ...ATP synthase subunit 6.8PL (subunit j) / 6.8 kDa mitochondrial proteolipid / 6.8 kDa mitochondrial proteolipid protein / MLQ


分子量: 6846.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P14790
#18: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit k, mitochondrial / ATP synthase membrane subunit DAPIT / mitochondrial / Diabetes-associated protein in insulin- ...ATP synthase membrane subunit DAPIT / mitochondrial / Diabetes-associated protein in insulin-sensitive tissues / Up-regulated during skeletal muscle growth protein 5


分子量: 6312.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3ZBI7

-
ATP synthase F(1) complex subunit ... , 4種, 6分子 ABCGHI

#2: タンパク質 ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit alpha


分子量: 55331.234 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P19483
#4: タンパク質 ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit gamma / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30300.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05631
#5: タンパク質 ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit delta / F-ATPase delta subunit


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05630
#6: タンパク質・ペプチド ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial / ATPase subunit epsilon / ATP synthase F1 subunit epsilon


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05632

-
タンパク質 , 2種, 4分子 DEFJ

#3: タンパク質 ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit beta


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#7: タンパク質 ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit epsilon / Inhibitor of F(1)F(o)-ATPase / IF(1) / IF1


分子量: 6633.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P01096

-
ATP synthase peripheral stalk subunit ... , 4種, 4分子 Sbdh

#9: タンパク質 ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP, mitochondrial / ATP synthase subunit O / Oligomycin sensitivity conferral protein / OSCP


分子量: 20959.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P13621
#11: タンパク質 ATP synthase peripheral stalk subunit b, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1 / mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk-membrane ...ATP synthase F(0) complex subunit B1 / mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b / ATP synthase subunit b / ATPase subunit b


分子量: 24702.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P13619
#12: タンパク質 ATP synthase peripheral stalk subunit d, mitochondrial / ATPase subunit d / ATP synthase peripheral stalk subunit d


分子量: 18588.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P13620
#16: タンパク質 ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial / ATPase subunit F6 / ATP synthase peripheral stalk subunit F6


分子量: 8971.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02721

-
非ポリマー , 3種, 10分子

#19: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#20: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#21: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FoF1-ATPase on the bovine heart submitochondrial particles
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#18 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.60 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
7Coot0.9.8.95モデルフィッティング
8ISOLDE1.9モデルフィッティング
10PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
14cryoSPARC4.7３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 30421492
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 328822 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6ZPO

6zpo


Accession code: 6ZPO / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 3.4 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00439689
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71353701
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.51414690
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0446274
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0046853

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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