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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9vel | |||||||||||||||
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タイトル | The composite cryo-EM structure of bacteriophage SPO1 capsid | |||||||||||||||
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![]() | VIRUS / SPO1 / Phage / Capsid | |||||||||||||||
機能・相同性 | Protein of unknown function DUF5309 / SU10 major capsid protein / membrane / Gp36.3 / Gp29.2 / Gp2.7 / Gp6.1![]() | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||||||||
![]() | Zhao, X. / Wang, A. / Wang, Y. / Kang, Y. / Shao, Q. / Li, L. / Zheng, Y. / Hu, H. / Li, X. / Fan, H. ...Zhao, X. / Wang, A. / Wang, Y. / Kang, Y. / Shao, Q. / Li, L. / Zheng, Y. / Hu, H. / Li, X. / Fan, H. / Cai, C. / Liu, B. / Fang, Q. | |||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Capsid structure of phage SPO1 reveals novel minor capsid proteins and insights into capsid stabilization. 著者: Xinyue Zhao / Aohan Wang / Yueting Wang / Yue Kang / Qianqian Shao / Lin Li / Yaqi Zheng / Hongli Hu / Xiangyun Li / Hongling Fan / Can Cai / Bing Liu / Qianglin Fang / ![]() 要旨: SPO1-related bacteriophages are promising candidates for phage therapy. We present the 3.0 Å cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the SPO1 capsid with a triangulation number T = 16, ...SPO1-related bacteriophages are promising candidates for phage therapy. We present the 3.0 Å cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the SPO1 capsid with a triangulation number T = 16, enabling the construction of an atomic model comprising the major capsid protein and three types of minor capsid proteins: gp29.2, gp2.7, and gp36.3. These minor capsid proteins adopt novel folds. They might stabilize the capsid and determine its curvature. Gp29.2 monomers contain a three-blade propeller fold and are located at the 3-fold and quasi-three-fold axes. Gp2.7 forms pentamers atop pentameric capsomers, while gp36.3 binds to the capsid's inner surface, forming star-shaped structures increasing connections between pentameric and hexameric capsomers. The surface exposed regions of gp29.2 and gp2.7 make SPO1 of interest as a nanocage for phage display. Our findings advance the understanding of capsid architecture, stabilization, and local curvature determination for SPO1-related bacteriophages. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 178.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 276.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 65011MC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51445.043 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 19837.922 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 6380.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 10812.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Bacillus phage SPO1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
ウイルス殻 | 直径: 1050 nm |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 26.3 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 626340 / 対称性のタイプ: POINT |