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万見
- PDB-9vbo: Cryo-EM structure of the multi-component acyltransferase complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vbo
タイトルCryo-EM structure of the multi-component acyltransferase complex MucABC from Streptococcus macacae at a stoichiometric ratio of 4:2:2
要素
  • 2,4-diacetylphloroglucinol biosynthesis protein PhlB family protein
  • 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III domain protein
  • 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal domain protein
キーワードTRANSFERASE / enzyme complex / thiolase / Friedel-Crafts acylation / biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


secondary metabolite biosynthetic process / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / acyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF35, rubredoxin-like zinc ribbon domain, N-terminal / : / ChsH2, rubredoxin-like zinc ribbon domain / : / Thiolase C-terminal domain-like / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III C terminal / Thiolase / Thiolase-like / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
2,4-diacetylphloroglucinol biosynthesis protein PhlB family protein / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III domain protein / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus macacae NCTC 11558 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Luo, Z. / Shen, Z. / Liao, G. / Tang, X. / Pan, X.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32322039 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32401633 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82173719 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Evolutionary repurposing of a metabolic thiolase complex enables antibiotic biosynthesis.
著者: Ge Liao / Ruolan Sun / Zilin Shen / Zhiteng Luo / Cuiping Pang / Zhuanglin Shen / Anfu Wei / Chengneng Mi / Gengfan Wu / Fengfang Li / Yong-Xin Li / Kin Kuan Hoi / Xiaojing Pan / Xiaoyu Tang /
要旨: The functional diversification of biosynthetic enzymes underlies the chemical richness of natural products, yet how primary metabolic enzymes evolve to acquire specialized functions in secondary ...The functional diversification of biosynthetic enzymes underlies the chemical richness of natural products, yet how primary metabolic enzymes evolve to acquire specialized functions in secondary metabolism remains elusive. Here, we report a tripartite enzyme complex from oral Streptococcus species-comprising 3-hydroxy-3-methylglutaryl (HMG)-CoA synthase (HMGS), acetyl-CoA acetyltransferase (ACAT), and a DUF35 protein-that catalyzes an unusual Friedel-Crafts C-acetylation on a pyrrolidine-2,4-dione scaffold, completing the biosynthesis of the antibiotic reutericyclin A. Cryo-electron microscopy of the S. macacae-derived thiolase complex (SmaATase) reveals a conserved architecture resembling the archaeal HMGS/ACAT/DUF35 complex involved in the mevalonate pathway, yet with key catalytic residues rewired to reprogram substrate specificity. Biochemical characterization, molecular modeling, and evolutionary analysis confirmed that the ancestral activity of HMG-CoA synthesis has been lost, while the complex has been repurposed to mediate Friedel-Crafts C-acylation of small molecule acceptors. These findings reveal a rare example of thiolase complex neofunctionalization, shedding light on an underexplored trajectory in enzyme evolution and offering a template for engineering C-C bond-forming catalysts in synthetic biology.
履歴
登録2025年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月11日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年3月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12026年3月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal domain protein
B: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal domain protein
C: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal domain protein
D: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal domain protein
H: 2,4-diacetylphloroglucinol biosynthesis protein PhlB family protein
E: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III domain protein
F: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III domain protein
G: 2,4-diacetylphloroglucinol biosynthesis protein PhlB family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,81310
ポリマ－282,6828
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal domain protein


分子量: 39905.977 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus macacae NCTC 11558 (バクテリア)
遺伝子: STRMA_1492 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5JW78
#2: タンパク質 2,4-diacetylphloroglucinol biosynthesis protein PhlB family protein


分子量: 16954.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus macacae NCTC 11558 (バクテリア)
遺伝子: STRMA_1490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5JW76
#3: タンパク質 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III domain protein


分子量: 44574.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus macacae NCTC 11558 (バクテリア)
遺伝子: STRMA_1491 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5JW77
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The multi-component acyltransferase complex MucABC from Streptococcus macacae at a stoichiometric ratio of 4:2:2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Streptococcus macacae (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.18.2_3874モデル精密化
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1155067 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00519511
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64626305
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.6752656
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0482927
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043393

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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