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万見
- PDB-9tan: Local refinement of E. coli Complex I D79N NuoA mutant hydrophili... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9tan
タイトルLocal refinement of E. coli Complex I D79N NuoA mutant hydrophilic domain in LMNG
要素(NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 6
キーワードPROTON TRANSPORT / bioenergetics / Leigh's syndrome
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase complex / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / electron transport coupled proton transport / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding ...NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase complex / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / electron transport coupled proton transport / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / proton transmembrane transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase, subunit CD / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I ...NADH dehydrogenase, subunit CD / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / : / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH-quinone oxidoreductase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Beghiah, A. / Kovalova, T. / Kaila, V.R.I.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation2024.0220 スウェーデン
Swedish Research Council2020-04081 スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A Carboxylate Switch Point Controls Long-Range Energy Transduction in Respiratory Complex I
著者: Beghiah, A. / Saura, P. / Kovalova, T. / Hoeser, F. / Friedrich, F. / Kaila, V.R.I.
履歴
登録2025年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit G
I: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,34120
ポリマ－284,9116
非ポリマー3,43014
水5,332296
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 6種, 6分子 BCEFGI

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH dehydrogenase I subunit B / NDH-1 subunit B / NUO2


分子量: 25081.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 遺伝子: nuoB, b2287, JW5875 / 発現宿主: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
参照: UniProt: P0AFC7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH dehydrogenase I subunit C/D / NDH-1 subunit C/D / NUO3/NUO4


分子量: 68780.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 遺伝子: nuoC, nuoCD, nuoD, b2286, JW5375 / 発現宿主: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
参照: UniProt: P33599, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH dehydrogenase I subunit E / NDH-1 subunit E / NUO5


分子量: 18614.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 遺伝子: nuoE, b2285, JW2280 / 発現宿主: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
参照: UniProt: P0AFD1, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH dehydrogenase I subunit F / NDH-1 subunit F / NUO6


分子量: 51208.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 遺伝子: nuoF, b2284, JW2279 / 発現宿主: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
参照: UniProt: P31979, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit G / NADH dehydrogenase I subunit G / NDH-1 subunit G / NUO7


分子量: 100663.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 遺伝子: nuoG, b2283, JW2278 / 発現宿主: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
参照: UniProt: P33602, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH dehydrogenase I subunit I / NDH-1 subunit I / NUO9


分子量: 20562.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 遺伝子: nuoI, b2281, JW2276 / 発現宿主: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
参照: UniProt: P0AFD6, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

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非ポリマー , 5種, 310分子

#7: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#10: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NADH-quinone oxidoreductase, Complex I D79N NuoA mutant
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
緩衝液pH: 6
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 86927 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 22.86 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004319862
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.545226973
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr2.03232896
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00423530
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.02957361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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