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万見
- PDB-9sgn: S315I KatG mutant no Heme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9sgn
タイトルS315I KatG mutant no Heme
要素Catalase-peroxidase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Catalase / Peoxidase / Enzyme / Heme
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase-peroxidase / catalase activity / hydrogen peroxide catabolic process / cellular response to hydrogen peroxide / heme binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catalase-peroxidase haem / Peroxidases heam-ligand binding site / Peroxidase, active site / Peroxidases active site signature. / Plant heme peroxidase family profile. / Haem peroxidase / Peroxidase / Peroxidases proximal heme-ligand signature. / Haem peroxidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Catalase-peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Chaplin, A.K. / Allport, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2026
タイトル: Uncovering the structural impact of KatG Ser315 mutations in Mycobacterium tuberculosis via cryo-EM.
著者: Thomas Allport / Amanda K Chaplin /
要旨: Mycobacterium tuberculosis (Mtb), the causative agent of tuberculosis (TB), is responsible for a global health burden affecting over a quarter of the world's population. The increasing prevalence of ...Mycobacterium tuberculosis (Mtb), the causative agent of tuberculosis (TB), is responsible for a global health burden affecting over a quarter of the world's population. The increasing prevalence of drug-resistant TB poses a significant threat to current treatment strategies. Isoniazid (INH) is a first-line prodrug used in TB therapy, which requires activation by the catalase-peroxidase enzyme KatG. Upon activation, INH inhibits InhA, thereby disrupting mycolic acid biosynthesis, a crucial process for maintaining Mtb's distinctive, lipid-rich cell wall. The most common naturally occurring resistance-associated mutation in KatG is S315T, though other variants at this position, such as S315G, S315N, S315I, and S315R, have also been reported. In this study, we employ cryo-electron microscopy (cryo-EM) to investigate the structural basis of INH resistance conferred by these KatG variants. We present high-resolution cryo-EM structures that reveal heterogeneity in heme loading among the mutants. Detailed structural analysis highlights alterations in the hydrogen-bonding network and substrate access channel unique to each variant, offering direct comparisons with the wild-type (WT) KatG protein. Our findings provide a molecular explanation for clinical INH resistance and lay the groundwork for the rational design of next-generation anti-TB therapeutics.
履歴
登録2025年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AP1: Catalase-peroxidase
BP1: Catalase-peroxidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,0262
ポリマ－168,0262
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Catalase-peroxidase / CP / Peroxidase/catalase


分子量: 84013.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: katG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9APA6, catalase-peroxidase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: KatG - Catalase peroxidase / タイプ: COMPLEX / 詳細: KatG S315I mutation / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.16 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌) / 細胞内の位置: Cytoplasm
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21
緩衝液pH: 7.2
詳細: 20mM Potassium phosphate 150mM Sodium Chloride 8mM CHAPSO
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium ChlorideNaCl1
28 mMCHAPSOC32H58N2O8S1
312.32 mMPotassium Phosphate dibasicK2HPO41
47.6778 mMPotassium Phosphate MonobasicKH2PO41
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.2 sec. / 電子線照射量: 48.279 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6001

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIXモデル精密化
13PHENIX３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38355 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 90.75 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00228723
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.463111847
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03781279
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00421553
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.32761189

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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