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- PDB-9ryu: Aquifex aeolicus lumazine synthase L121A mutant 12-pentamer cage -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ryu
タイトルAquifex aeolicus lumazine synthase L121A mutant 12-pentamer cage
要素6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / protein cage / protein engineering / self-assembly / geometry / pentamer / encapsulation
機能・相同性
機能・相同性情報


6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase activity / riboflavin synthase complex / riboflavin biosynthetic process / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lumazine synthase / Lumazine/riboflavin synthase / Lumazine/riboflavin synthase superfamily / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Koziej, L. / Azuma, Y.
資金援助 ポーランド, European Union, 4件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2020/37/B/NZ1/01187 ポーランド
Polish National Science Centre2018/31/D/NZ1/01102 ポーランド
Polish National Science Centre2019/35/B/NZ1/02044 ポーランド
European Molecular Biology Organization (EMBO)EMBO Installation Grant (YA)European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: A molecular basis for stoichiometric enzyme encapsulation in the vitamin B2 biosynthesis compartment.
著者: Lukasz Koziej / Jedrzej Pankowski / Monika Stefanska / Daniel Jankowski / Agnieszka Gawin / V Vishal Malolan / Juha T Huiskonen / Takahiro Kosugi / Yusuke Azuma /
要旨: Encapsulating metabolic enzymes within protein cages enhances catalytic efficiency through substrate channeling. The vitamin B2 biosynthesis system, in which a dodecahedral lumazine synthase (LS) ...Encapsulating metabolic enzymes within protein cages enhances catalytic efficiency through substrate channeling. The vitamin B2 biosynthesis system, in which a dodecahedral lumazine synthase (LS) cage encapsulates a homotrimeric riboflavin synthase (RS), exemplifies this strategy, yet the molecular basis for this stoichiometric enzyme encapsulation has remained elusive. Here, cryogenic electron microscopy structures reveal a hierarchical assembly mechanism that ensures the defined host-guest ratio. RS C-terminal cage-localization signal peptides anchor at LS pentamer-pentamer interfaces early during assembly, stabilizing open intermediates that, together with delayed later-stage cage closure, extend the loading window until guest incorporation is complete. RS spatial occupancy avoids overloading, while a molecular lock upon final closure prevents disassembly. The elucidated anchoring mechanism enabled structure-based phylogenetic analysis across diverse organisms, suggesting multiple independent evolutionary origins of this modular encapsulation strategy. This naturally occurring architecture provides design principles for engineering synthetic catalytic compartments with programmable stoichiometric control.
履歴
登録2025年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
A2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
A3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
A4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
A5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
B1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
B2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
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B4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
B5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
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C2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
C3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
C4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
C5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
D1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
D2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
D3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
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F4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
F5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
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G2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
G3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
G4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
G5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
H1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
H2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
H3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
H4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
H5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
I1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
I2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
I3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
I4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
I5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
J1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
J2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
J3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
J4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
J5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
K1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
K2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
K3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
K4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
K5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
L1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
L2: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
L3: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
L4: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
L5: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,090,776120
ポリマ－1,085,07860
非ポリマー5,69860
水39,4532190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / DMRL synthase / LS / Lumazine synthase


分子量: 18084.629 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: AaLS L121A mutant
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
遺伝子: ribH, aq_132 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)
参照: UniProt: O66529, 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
#2: 化合物...
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Aquifex aeolicus lumazine synthase L121A mutant 12-pentamer cage
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.09 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21-Gold(DE3)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMsodium phosphateNaPi1
2200 mMsodium chlorideNaCl1
35 mMethylenediaminetetraacetic acidEDTA1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4942
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択
2EPU2.10.0.1941REL画像取得
4cryoSPARC4.5.3CTF補正
7UCSF ChimeraX1.9モデルフィッティング
8ISOLDE1.9モデルフィッティング
10PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
11cryoSPARC4.5.3初期オイラー角割当
12cryoSPARC4.5.3最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.5.3分類
14cryoSPARC4.5.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1714146 / 詳細: 3D template picking
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 1.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1507746 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 19 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: Initial fitting was done using ChimeraX. Flexible fitting was done using Isolde.
原子モデル構築PDB-ID: 1HQK

1hqk


Accession code: 1HQK / 詳細: lumazine synthase / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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