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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9r7r | ||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Potato virus A (PVA) | ||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / potato virus A / potyvirus / coat protein / RNA / helical | ||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response ...nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / viral translational frameshifting / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Potato virus A (ウイルス) | ||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.39 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Koritnik, N. / Kezar, A. / Podobnik, M. | ||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | スロベニア, 1件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2026タイトル: Species-specific structural adaptation of the potyviral coat protein in virions and virus-like particles. 著者: Neža Koritnik / Andreja Kežar / Luka Kavčič / Magda Tušek Žnidarič / Adrijana Leonardi / Swarnalok De / Maija Pollari / Kristiina Mäkinen / Marjetka Podobnik / ![]() 要旨: Potyviruses are the largest group of plant positive-sense single-stranded RNA viruses and represent a major economic burden worldwide. Their coat protein (CP) forms a filamentous, flexible capsid ...Potyviruses are the largest group of plant positive-sense single-stranded RNA viruses and represent a major economic burden worldwide. Their coat protein (CP) forms a filamentous, flexible capsid around the genomic RNA. However, information is still lacking on the mechanisms of virion assembly, disassembly and stability, which is central to understanding virus biology and control. Here, we investigate the role of CP in these processes using structural, biochemical and biophysical studies of five potyviral CPs from three phylogenetic clades combined with bioinformatics and in planta experiments. Our results suggest that, while potyviruses have a conserved virion structure, the amino acids forming the CP-CP and CP-RNA interactions leading to this structure are species-specific. We show that the species-specific CP sequence also determines the architecture of RNA-free virus-like particles (VLPs) and the degree of their structural polymorphism. We identify the residues that determine this specificity at distinct S1-S4 interaction sites. In contrast, a highly conserved charged amino acid triad at the CP-CP interface is essential for the stability of virions and RNA-free VLPs. These results contribute to understanding the molecular mechanism of potyviral virion assembly and highlight the significance of the amino acid sequence of selected CPs in potential biotechnological or biomedical applications. | ||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9r7r.cif.gz | 1.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9r7r.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 9r7r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r7/9r7r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r7/9r7r | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 53790MC ![]() 9r7sC ![]() 9r7tC ![]() 9r7uC ![]() 9r7vC ![]() 9r7xC ![]() 9r7yC ![]() 9r7zC ![]() 9r80C ![]() 9r81C ![]() 9r9wC ![]() 9r9xC ![]() 9r9yC ![]() 9r9zC ![]() 9ra0C ![]() 9ra1C ![]() 9ra2C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 30429.461 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Potato virus A (ウイルス) / 株: isolate B11 / 参照: UniProt: Q85197#2: RNA鎖 | 分子量: 1485.872 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Potato virus A (ウイルス) / 株: isolate B11Has protein modification | N | |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Potato virus A (PVA) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Potato virus A (ウイルス) / 株: isolate B11 |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| 試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
|---|---|
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 150000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
| 撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||
| らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -40.9 ° / 軸方向距離/サブユニット: 3.89 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | |||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 481088 / 対称性のタイプ: HELICAL |
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Potato virus A (ウイルス)
スロベニア, 1件
引用

















































PDBj

FIELD EMISSION GUN