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- PDB-9r4z: Murine AA amyloid fibril morphology III (AA III) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r4z
タイトルMurine AA amyloid fibril morphology III (AA III)
要素Serum amyloid A-2 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid fibril / AA amyloidosis / systemic amyloidosis / AApoAII amyloidosis / misfolfing disease / protein aggregation
機能・相同性
機能・相同性情報


response to stilbenoid / high-density lipoprotein particle / cytoplasmic microtubule / acute-phase response / G protein-coupled receptor binding
類似検索 - 分子機能
Serum amyloid A protein / : / Serum amyloid A protein / Serum amyloid A proteins signature. / Serum amyloid A proteins
類似検索 - ドメイン・相同性
Serum amyloid A-2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Andreotti, G. / Schmidt, M. / Faendrich, M.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)1279/Z03 ドイツ
German Research Foundation (DFG)A03 ドイツ
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM Observation of AA Amyloid Fibrils in Mouse Model of Systemic AApoAII Amyloidosis.
著者: Giada Andreotti / Keichii Higuchi / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: The co-deposition of amyloid fibrils from different precursor proteins is a topic of increasing relevance for protein misfolding diseases. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we here determined ...The co-deposition of amyloid fibrils from different precursor proteins is a topic of increasing relevance for protein misfolding diseases. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we here determined the structures of two serum amyloid A (SAA) protein-derived amyloid fibril morphologies that were extracted from a mouse strain that is primarily known to be associated with apolipoprotein A-II-derived amyloid fibrils. The two fibril morphologies show the same protomer conformation as in previously reported ex vivo amyloid fibrils from SAA protein but a different relative arrangement of fibril protein stacks. These data establish that serum amyloid A-derived amyloid fibrils share the same fibril protein fold in different mouse strains and disease contexts.
履歴
登録2025年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum amyloid A-2 protein
B: Serum amyloid A-2 protein
C: Serum amyloid A-2 protein
D: Serum amyloid A-2 protein
E: Serum amyloid A-2 protein
F: Serum amyloid A-2 protein
G: Serum amyloid A-2 protein
H: Serum amyloid A-2 protein
I: Serum amyloid A-2 protein
L: Serum amyloid A-2 protein
M: Serum amyloid A-2 protein
N: Serum amyloid A-2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,47212
ポリマ－139,47212
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Serum amyloid A-2 protein


分子量: 11622.629 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P05367
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Amyloid fibril containing SAA peptides / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: liver
緩衝液pH: 7 / 詳細: water
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 42.7 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION5初期オイラー角割当
10RELION5最終オイラー角割当
12RELION5３次元再構成
13Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.26 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.8 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2034 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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