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- PDB-9pyc: Cryo-EM structure of EF-G and RaiA simultaneously bound to an E. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9pyc
タイトルCryo-EM structure of EF-G and RaiA simultaneously bound to an E. coli ribosome imaged in a cell lysate
要素
  • Elongation factor G
  • Ribosome-associated inhibitor A
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / hibernation / elongation factor / bacterial ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


dormancy process / negative regulation of translational elongation / ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / translational elongation / translation elongation factor activity / negative regulation of translational initiation / response to cold / cytosolic small ribosomal subunit ...dormancy process / negative regulation of translational elongation / ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / translational elongation / translation elongation factor activity / negative regulation of translational initiation / response to cold / cytosolic small ribosomal subunit / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA binding / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ribosome hibernation promoting factor/RaiA / Ribosome hibernation promotion factor-like / Sigma 54 modulation protein / S30EA ribosomal protein / Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III ...: / Ribosome hibernation promoting factor/RaiA / Ribosome hibernation promotion factor-like / Sigma 54 modulation protein / S30EA ribosomal protein / Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor G / Ribosome-associated inhibitor A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者May, M.B. / Davis, J.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)NSF-CAREER grant 2046778 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM144542 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Capturing ribosomal structures in cellular extracts with cryoPRISM: A purification-free cryoEM approach reveals novel structural states
著者: May, M.B. / Lopez-Perez, G.S. / Davis, J.H.
履歴
登録2025年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor G
F: Ribosome-associated inhibitor A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4802
ポリマ－90,4802
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor G / EF-G


分子量: 77676.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: NCM3722
参照: UniProt: P0A6M8, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Ribosome-associated inhibitor A / Protein Y / pY / Ribosome associated factor Y / Spot Y


分子量: 12803.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: NCM3722 / 参照: UniProt: P0AD49
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Crude cell extract / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: Frozen cell pellets were lysed under cryogenic conditions using a cryomill. Frozen lysate was resuspended and clarified via centrifugation at 21,000g. DNase I (33 U/mL) was added and crude ...詳細: Frozen cell pellets were lysed under cryogenic conditions using a cryomill. Frozen lysate was resuspended and clarified via centrifugation at 21,000g. DNase I (33 U/mL) was added and crude cell extract was plunge-frozen.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: NCM3722
緩衝液pH: 7.5
詳細: 33 U/mL DNase I (New England Biolabs #M0303L) was added in addition.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
128 mMTris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride pH 7.5C4H13Cl2NO1
290 mMAmmonium chlorideNH4Cl1
30.45 mMEthylenediaminetetraacetic AcidC10H16N2O81
45.4 mM2-MercaptoethanolC2H6OS1
50.5 mMCalcium chlorideCaCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Grid was coated with monolayer graphene following (Grassetti et al, JOVE 2023) and treated with UV/ozone for 10 minutes using a Bioforce PC440 UV/ozone cleaner
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 30 nm
撮影電子線照射量: 45.1838 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Warp1.0.9粒子像選択
4Warp1.0.9CTF補正
9cryoSPARC4.5.3初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.5.3最終オイラー角割当
11cryoDRGN2.2分類
12cryoSPARC4.5.3分類
13cryoSPARC4.5.3３次元再構成
14PHENIX1.21.2-5419モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 1503396
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21018 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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