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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9pta | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Alpha-synuclein A | |||||||||||||||||||||||||||
要素 | Alpha-synuclein | |||||||||||||||||||||||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / alpha-synuclein | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / dopamine biosynthetic process / dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of dopamine metabolic process / response to iron(II) ion / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / SNARE complex assembly / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / Lewy body / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle priming / synaptic vesicle transport / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / protein kinase inhibitor activity / regulation of dopamine secretion / positive regulation of receptor recycling / cuprous ion binding / positive regulation of exocytosis / nuclear outer membrane / dynein complex binding / synaptic transmission, dopaminergic / synaptic vesicle exocytosis / response to magnesium ion / positive regulation of endocytosis / negative regulation of serotonin uptake / kinesin binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / phospholipase binding / behavioral response to cocaine / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / supramolecular fiber organization / response to type II interferon / cellular response to epinephrine stimulus / inclusion body / response to interleukin-1 / Hsp70 protein binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to copper ion / axon terminus / enzyme inhibitor activity / glutathione metabolic process / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / protein tetramerization / protein sequestering activity / receptor internalization / phosphoprotein binding / microglial cell activation / tubulin binding / protein destabilization / ferrous iron binding / synapse organization / phospholipid binding / PKR-mediated signaling / tau protein binding / enzyme activator activity / positive regulation of inflammatory response / terminal bouton / actin cytoskeleton / synaptic vesicle membrane / growth cone / response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / actin binding / histone binding / cell cortex / negative regulation of neuron apoptotic process / microtubule binding / amyloid fibril formation / mitochondrial outer membrane / lysosome / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of apoptotic process / ribosome / mitochondrial matrix / Amyloid fiber formation / copper ion binding / protein domain specific binding / axon / neuronal cell body / calcium ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Li, M.H. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: To Be Publishedタイトル: Investigation of All Disease-Relevant Lysine Acetylation Sites in alpha-Synuclein Enabled by Non-canonical Amino Acid Mutagenesis 著者: Shimogawa, M. / Li, M.H. / Park, G.S.H. / Ramirez, J. / Lee, H. / Watson, P.R. / Sharma, S. / Lin, Z. / Peng, C. / Garcia, B. / Christianson, D. / Rhoades, E. / Eliezer, D. / Petersson, J. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9pta.cif.gz | 131.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9pta.ent.gz | 82.8 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9pta.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pt/9pta ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pt/9pta | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 71837MC ![]() 9pt8C ![]() 9pt9C ![]() 9ptbC ![]() 9ptcC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| 非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Auth seq-ID: 36 - 98 / Label seq-ID: 36 - 98
NCS oper:
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 14476.108 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNCA, NACP, PARK1 / 発現宿主: ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: alpha-synuclein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K |
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電子顕微鏡撮影
| 顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
|---|---|
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
| 撮影 | 平均露光時間: 0.1856 sec. / 電子線照射量: 14.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5001 |
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解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419 / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -0.83 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.71 Å / らせん対称軸の対称性: C2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 696830 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 32.51 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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| Refine LS restraints NCS |
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万見について




Homo sapiens (ヒト)
米国, 2件
引用








PDBj

FIELD EMISSION GUN