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- PDB-9on2: Cryo-EM structure of a tetrameric XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9on2
タイトルCryo-EM structure of a tetrameric XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 complex
要素
  • DNA repair protein RAD51 homolog 3
  • DNA repair protein RAD51 homolog 4
  • DNA repair protein XRCC2
  • DNA repair protein XRCC3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Tetrameric / XRCC3 / RAD51C / RAD51D / XRCC2
機能・相同性
機能・相同性情報


telomeric loop disassembly / meiotic DNA recombinase assembly / Rad51C-XRCC3 complex / Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / telomere maintenance via telomere trimming / female meiosis sister chromatid cohesion / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / resolution of mitotic recombination intermediates / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / crossover junction DNA endonuclease activity ...telomeric loop disassembly / meiotic DNA recombinase assembly / Rad51C-XRCC3 complex / Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / telomere maintenance via telomere trimming / female meiosis sister chromatid cohesion / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / resolution of mitotic recombination intermediates / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / crossover junction DNA endonuclease activity / regulation of centrosome duplication / t-circle formation / DNA strand invasion / gamma-tubulin binding / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / telomere maintenance via recombination / regulation of fibroblast apoptotic process / reciprocal meiotic recombination / centrosome cycle / positive regulation of neurogenesis / sister chromatid cohesion / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / male meiosis I / microtubule organizing center / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / response to X-ray / somitogenesis / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / neurogenesis / telomere maintenance / replication fork / response to gamma radiation / meiotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / multicellular organism growth / cell junction / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / DNA recombination / spermatogenesis / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / DNA repair / DNA damage response / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC2 / : / : / : / RAD51D, N-terminal domain / : / : / XRCC3/RpoA-like, helix-hairpin-helix domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like ...: / DNA repair protein XRCC2 / : / : / : / RAD51D, N-terminal domain / : / : / XRCC3/RpoA-like, helix-hairpin-helix domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA repair protein RAD51 homolog 3 / DNA repair protein XRCC3 / DNA repair protein XRCC2 / DNA repair protein RAD51 homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Ruben, E.A. / Jia, L. / Olsen, S.K. / Wasmuth, E.V. / Rawal, Y. / Kwon, Y. / Sung, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of a tetrameric XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 complex.
著者: Ruben, E.A. / Jia, L. / Olsen, S.K. / Wasmuth, E.V. / Rawal, Y. / Kwon, Y. / Sung, P.
履歴
登録2025年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein XRCC3
C: DNA repair protein RAD51 homolog 3
D: DNA repair protein RAD51 homolog 4
X: DNA repair protein XRCC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,2498
ポリマ－147,2244
非ポリマー2,0254
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein XRCC3 / X-ray repair cross-complementing protein 3


分子量: 37899.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O43542
#2: タンパク質 DNA repair protein RAD51 homolog 3 / R51H3 / RAD51 homolog C / RAD51-like protein 2


分子量: 42244.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51C, RAD51L2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O43502
#3: タンパク質 DNA repair protein RAD51 homolog 4 / R51H3 / RAD51 homolog D / RAD51-like protein 3 / TRAD


分子量: 35084.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51D, RAD51L3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75771
#4: タンパク質 DNA repair protein XRCC2 / X-ray repair cross-complementing protein 2


分子量: 31995.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O43543
#5: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetrameric XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 498106 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.16 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039470
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50912825
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.3811303
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041510
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041616

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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