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- PDB-9omr: The desensitized state structure of human P2X2 receptor channel i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9omr
タイトルThe desensitized state structure of human P2X2 receptor channel in lipid nanodiscs with free ATP and sodium
要素P2X purinoceptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP-gated ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


Platelet homeostasis / extracellularly ATP-gated monoatomic cation channel activity / purinergic nucleotide receptor activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / response to ATP / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / ligand-gated monoatomic ion channel activity / neuronal dense core vesicle / positive regulation of calcium-mediated signaling / response to ischemia ...Platelet homeostasis / extracellularly ATP-gated monoatomic cation channel activity / purinergic nucleotide receptor activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / response to ATP / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / ligand-gated monoatomic ion channel activity / neuronal dense core vesicle / positive regulation of calcium-mediated signaling / response to ischemia / sensory perception of sound / calcium ion transmembrane transport / signaling receptor complex / postsynapse / apical plasma membrane / neuronal cell body / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P2X2 purinoceptor / : / : / ATP P2X receptors signature. / ATP P2X receptor / P2X purinoreceptor / P2X purinoreceptor extracellular domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / P2X purinoceptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Dhingra, S. / Swartz, K.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS003018 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2026
タイトル: Mechanisms of ligand recognition and channel opening for P2X2 receptors in lipid nanodiscs.
著者: Surbhi Dhingra / Maia Moog / Kenton J Swartz /
要旨: Extracellular adenosine 5'-triphosphate (ATP) activates P2X receptor channels (P2XRs) that serve important roles in the immune and nervous systems. Available structures of P2XRs in detergents reveal ...Extracellular adenosine 5'-triphosphate (ATP) activates P2X receptor channels (P2XRs) that serve important roles in the immune and nervous systems. Available structures of P2XRs in detergents reveal that ATP binding to the extracellular domain leads to severing of subunit interfaces within transmembrane regions as the pore opens. Here we report cryo-electron microscopy structures of the human P2X2R in lipid nanodiscs in an apo closed state, with ATP, Mg-ATP, and suramin bound. We find that a unique Arg residue interacts with the γ-PO of ATP in P2X2R and underlies the requirement of this subtype for ATP. Channel opening and desensitization occur when ATP binds, whereas the channel remains closed when Mg-ATP binds. A continuous belt of partially resolved lipids in the outer leaflet stabilizes the closed state, and the presence of lipids prevents the severing of subunit interfaces as the channel opens. These findings establish key mechanistic principles of gating for P2X2R in a membrane-like environment, providing a framework for future mechanistic studies and therapeutic development.
履歴
登録2025年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年6月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年6月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P2X purinoceptor 2
B: P2X purinoceptor 2
C: P2X purinoceptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,95715
ポリマ－155,4453
非ポリマー3,51212
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 P2X purinoceptor 2 / P2X2 / ATP receptor / Purinergic receptor


分子量: 51814.996 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P2RX2, P2X2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBL9
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The desensitized state structure of human P2X2 receptor channel in lipid nanodiscs with free ATP and sodium
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Human P2X2 receptor channel in lipid nanodiscs with free ATP and sodium
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 59.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 65876 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0047779
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51210587
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.7022760
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0481206
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051311

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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